Top 15 # Xem Nhiều Nhất Trong Gen Cấu Trúc Của Sinh Vật Nhân Chuẩn Mới Nhất 6/2023 # Top Like

1. Thế nào là sinh vật nhân chuẩn?

Sinh vật nhân chuẩn, còn gọi là sinh vật nhân thực, sinh vật nhân điển hình hoặc sinh vật có nhân chính thức, danh pháp: Eukaryota hay Eukarya là một sinh vật gồm các tế bào phức tạp, trong đó vật liệu di truyền được sắp đặt trong nhân có màng bao bọc. Eukaryote là chữ Latin có nghĩa là có nhân thật sự.

Cấu tạo của tế bào nhân thực

Sinh vật nhân chuẩn gồm có động vật thực vật và nấm – hầu hết chúng là sinh vật đa bào – cũng như các nhóm đa dạng khác được gọi chung là nguyên sinh vật. Trái lại, các sinh vật khác, chẳng hạn như vi khuẩn không có nhân và các Cấu trúc tế bào phức tạp khác; những sinh vật như thế được gọi là sinh vật tiền nhân hoặc sinh vật nhân sơ. Sinh vật nhân chuẩn có cùng một nguồn gốc và thường được xếp thành một siêu giới hoặc vực.

Các sinh vật này thường lớn gấp 10 lần so với sinh vật nhân sơ do đó gấp khoảng 1000 lần về thể tích. Khi so sánh điểm khác biệt quan trọng giữa sinh vật nhân sơ và sinh vật nhân thực là tế bào nhân thực có các xoang tế bào được chia nhỏ do các lớp màng tế bào để thực hiện các hoạt động trao đổi chất riêng biệt. Trong đó, điều tiến bộ nhất là việc hình thành nhân tế bào có hệ thống màng riêng để bảo vệ các phân tử ADN của tế bào.

2. Đặc điểm tế bào sinh vật nhân chuẩn

Tế bào sinh vật nhân chuẩn thường có những cấu trúc chuyên biệt để tiến hành các chức năng nhất định, gọi là các bào quan.

Cấu trúc của tế bào sinh vật nhân chuẩn rất chuyên biệt

Các đặc trưng gồm:

– Tế bào chất của sinh vật nhân chuẩn thường không nhìn thấy những thể hạt như ở sinh vật nhân sơ vì rằng phần lớn ribosome của chúng được bám trên mạng lưới nội chất.

– Màng tế bào cũng có cấu trúc tương tự như ở sinh vật nhân sơ tuy nhiên thành phần cấu tạo chi tiết lại khác nhau một vài điểm nhỏ. Chỉ một số tế bào sinh vật nhân chuẩn có thành tế bào.

– Vật chất di truyền trong tế bào sinh vật nhân chuẩn thường gồm một hoặc một số phân tử ADN mạch thẳng, được cô đặc bởi các protein histone tạo nên cấu trúc nhiễm sắc thể Mọi phân tử ADN được lưu giữ trong nhân tế bào với một lớp màng nhân bao bọc. Một số bào quan của sinh vật nhân chuẩn có chứa ADN riêng.

– Một vài tế bào sinh vật nhân chuẩn có thể di chuyển nhờ tiêm mao hoặc tiên mao. Những tiên mao thường có cấu trúc phức tạp hơn so với sinh vật nhân sơ.

Nêu khái niệm và cấu trúc của gen

Gen là một đoạn của phân tử ADN mang thông tin mã hóa cho một sản phẩm xác định (chuỗi pôlipeptit hoặc ARN)

– Ở một số chủng virut, gen có cấu trúc mạch đơn ADN hoặc ARN mạch đơn.

– Ở sinh vật nhân thực, gen có cấu trúc xoắn kép được cấu tạo từ 4 loại nuclêôtit theo nguyên tắc bổ sung.

– Các gen khác nhau có số lượng và trình tự các nuclêôtit khác nhau.

– Mỗi gen mã hóa cho prôtêin điển hình gồm 3 vùng trình tự nuclêôtit. Vùng điều hòa nằm ở đầu 3′ mạch mã gốc của gen mang tín hiệu khởi động và kiểm soát phiên mã. Tiếp theo là vùng mã hóa mang thông tin mã hóa cho các axit amin. Vùng kết thúc nằm ở đầu 5′ mạch mã gốc của gen, mang tín hiệu kết thúc phiên mã.

– Vùng mã hóa có cấu trúc phân mảnh hoặc không phân mảnh tùy thuộc vào sinh vật. Các gen của sinh vật nhân sơ có vùng mã hóa liên tục. Phần lớn các gen của sinh vật nhân thực có vùng mã hóa không liên tục. Xen kẽ giữa các đoạn mã hóa axit amin (exon) là các đoạn không mã hóa axit amin (intron). Các gen như vậy gọi là gen phân mảnh. Số lượng exon và intron của các gen khác nhau là khác nhau.

– Ví dụ ovalbumin của gè có tới 7 intron xen kẻ giữa 8 exon, còn gen beta-globulin lại có 2 intron xen kẽ 3 exon.

Phân biệt gen của nhân sơ và nhân thực, gen trong nhân và ngoài nhân.

– ADN xoắn kép, mạch vòng, trần

– Có gen ngoài nhân là các plasmit.

– ADN xoắn kép, mạch thẳng, liên kết với prôtêin loại histon

– Gen phân mảnh, xen giữa các đoạn exon là đoạn intron

– Gen ngoài nhân là gen trong ti thể và lạp thể. Chỉ mới phát hiện một loại nấm men có plasmit.

Gen trong ti thể và lục lạp của sinh vật nhân thực giống cấu trúc gen của sinh vật nhân sơ.

Plasmit của sinh vật nhân sơ có số lượng lớn, dạng vòng, kích thước nhỏ

Năm 1972, hai nhà khoa học là Singơ (Singer) và Nicônsơn (Nicolson) đã đưa ra mô hình cấu trúc màng sinh chất gọi là mô hình khảm – động. Cấu trúc khảm động của tế bào được thể hiện như thế nào ?

Năm 1972, hai nhà khoa học là Singơ (Singer) và Nicônsơn (Nicolson) đã đưa ra mô hình cấu trúc màng sinh chất gọi là mô hình khảm – động. Cấu trúc khảm của màng sinh chất được thể hiện ở chỗ : Màng được cấu tạo chủ yếu từ lớp photpholipit kép, trên đó có điểm thêm các phân tử prôtêin và các phân tử khác. Ở các tế bào động vật và người còn có nhiều phân tử colestêron làm tăng độ ổn định của màng sinh chất. Các prôtêin của màng tế bào có tác dụng như những kênh vận chuyển các chất ra vào tế bào cũng như các thụ thể tiếp nhận các thông tin từ bên ngoài. Cấu trúc động của màng sinh chất là do lực liên kết yếu giữa các phân tử phôtpholipit, phân tử photpholipit có thể chuyển động trong màng với tốc độ trung bình 2mm/giây, các prôtêin cũng có thể chuyển động những chậm hơn nhiều so với phôtpholipit. Chính điều này làm tăng tính linh động của màng.

Màng sinh chất có tính bán thấm: Trao đổi chất với môi trường có tính chọn lọc .Lớp photpholipit chỉ cho những phân tử nhỏ tan trong dầu mỡ đi qua. Các chất phân cực và tích điện đều phải đi qua những kênh prôtêin thích hợp mới ra vào được tế bào. b. Chức năng màng sinh chất: – Thu nhận các thông tin lí hoá học từ bên ngoài (nhờ các thụ thể) và đưa ra đáp ứng kịp thời. – Nhờ có các “dấu chuẩn” glicôprôtêin đặc trưng cho từng loại tế bào mà các tế bào cùng 1 của cùng một cơ thể có thể nhận biết nhau và nhận biết các tế bào “lạ” (tế bào của cơ thể khác).

XI. CÁC CẤU TRÚC BÊN NGOÀI MÀNG SINH CHẤT

Tế bào thực vật còn có thành xenlulôzơ bao bọc ngoài cùng, có tác dụng bảo vệ tế bào, đồng thời xác định hình dạng, kích thước của tế bào. Trên thành tế bào thực vật có các cầu sinh chất đảm bảo cho các tế bào ghép nối và có thể liên lạc với nhau một cách dễ dàng. Phần lớn tế bào nấm có thành kitin vững chắc.Ở nhóm tế bào động vật không có thành tế bào . 2. Chất nền ngoại bào Bên ngoài màng sinh chất của tế bào người cũng như tế bào động vật còn có cấu trúc được gọi là chất nền ngoại bào. Chất nền ngoại bào được cấu tạo chủ yếu từ các loại sợi glicôprôtêin (prôtêin liên kết với cacbohiđrat) kết hợp với các chất vô cơ và hữu cơ khác nhau. Chất nền ngoại bào giúp các tế bào liên kết với nhau tạo nên các mô nhất định và giúp tế bào thu nhận thông tin. XII. BÀI TẬP ÁP DỤNG

Cấu trúc

Chuỗi hoàn chỉnh của bộ gen HIV-1, được chiết xuất từ virion truyền nhiễm, đã được giải quyết thành phân giải nucleotide đơn.[6] Bộ gen HIV mã hóa một số lượng nhỏ protein virut, luôn thiết lập mối liên kết hợp tác giữa các protein HIV và giữa các protein HIV và vật chủ để xâm chiếm tế bào chủ và chiếm quyền điều khiển tế bào của chúng.[7]

HIV có cấu trúc khác với các retrovirus khác. Virion HIV có đường kính ~ 100 nm. Vùng trong cùng của nó bao gồm một lõi hình nón bao gồm hai bản sao của bộ gen ssRNA (cảm giác tích cực), enzyme phiên mã ngược, integrase và protease, một số protein nhỏ và protein lõi chính.[8] Bộ gen của virus gây suy giảm miễn dịch ở người (HIV) mã hóa 8 protein virut đóng vai trò thiết yếu trong vòng đời của HIV.[7]

HIV-1 bao gồm hai bản sao RNA đơn chuỗi không liên kết, không ghép nối, ý nghĩa dương được bao bọc bởi một capsid hình nón bao gồm protein p24 của virus, điển hình của lentivirus.[9][10] Thành phần RNA dài 9749 nucleotide [11][12] và có nắp 5 ‘ (Gppp), đuôi 3’ poly (A) và nhiều khung đọc mở (ORF).[13] Các protein cấu trúc virus được mã hóa bằng các ORF dài, trong khi các ORF nhỏ hơn mã hóa các bộ điều chỉnh của vòng đời của virut: đính kèm, hợp nhất màng, sao chép và lắp ráp.

RNA chuỗi đơn này có liên kết chặt chẽ với protein nucleocapsid p7, protein lắp ráp muộn p6 và các enzyme cần thiết cho sự phát triển của virion, chẳng hạn như transcriptase ngược và integrase. Lysine tRNA là chính của enzyme sao chép ngược phụ thuộc magiê.[9] Nucleocapsid liên kết với RNA genomic (một phân tử trên hexamer) và bảo vệ RNA khỏi bị các nuclease tiêu hóa. Cũng nằm trong hạt virion là Vif, Vpr, Nef và protease virus. Một ma trận bao gồm sự liên kết của protein virut p17 bao quanh capsid, đảm bảo tính toàn vẹn của hạt virion. Điều này lần lượt được bao quanh bởi một phong bì có nguồn gốc tế bào chủ. Màng bọc được hình thành khi capsid chồi ra từ tế bào chủ, và lấy đi một số màng tế bào chủ. Màng bọc bao gồm glycoprotein gp120 và gp41, chịu trách nhiệm liên kết và xâm nhập vào tế bào chủ.

Là protein duy nhất trên bề mặt của virus, glycoprotein bao (gp120 và gp41) là mục tiêu chính cho các nỗ lực chế tạo vắc-xin HIV.[14] Hơn một nửa khối lượng của lớp vỏ bọc trimeric là glycans liên kết N. Mật độ cao khi các glycan che chắn protein virus bên dưới khỏi sự trung hòa bằng kháng thể. Đây là một trong những phân tử glycosyl hóa dày đặc nhất được biết đến và mật độ đủ cao để ngăn chặn quá trình trưởng thành bình thường của glycans trong quá trình sinh học trong bộ máy endoplasmic và Golgi.[15][16] Do đó, phần lớn các glycan bị ngưng trệ là glycans ‘mannose’ chưa trưởng thành thường không có trên glycoprotein người được tiết ra hoặc trên bề mặt tế bào.[17] Việc xử lý bất thường và mật độ cao này có nghĩa là hầu như tất cả các kháng thể trung hòa rộng rãi đã được xác định cho đến nay (từ một tập hợp bệnh nhân đã bị nhiễm bệnh trong nhiều tháng đến nhiều năm) liên kết với hoặc được điều chỉnh để đối phó với các glycan bao này.[18]

Cấu trúc phân tử của đột biến virus hiện đã được xác định bằng phương pháp tinh thể học tia X [19] và kính hiển vi điện tử cryo.[20] Những tiến bộ trong sinh học cấu trúc này đã được thực hiện do sự phát triển của các dạng tái tổ hợp ổn định của sự tăng đột biến của virus bằng cách đưa ra một liên kết disubphide interubunit và một isoleucine để đột biến proline trong gp41.[21] Cái gọi là trimers SOSIP không chỉ tái tạo các đặc tính kháng nguyên của đột biến virus bản địa mà còn hiển thị cùng mức độ glycans chưa trưởng thành như được trình bày trên virus bản địa.[22] Các gai virus trimeric tái tổ hợp là ứng cử viên vắc-xin đầy hứa hẹn vì chúng hiển thị ít epitopes không trung hòa hơn so với gp120 monomeric tái tổ hợp có tác dụng ức chế đáp ứng miễn dịch với epitopes đích.[23]

Tham khảo

Gallo RC, Sarin PS, Gelmann EP, Robert-Guroff M, Richardson E, Kalyanaraman VS, Mann D, Sidhu GD, Stahl RE, Zolla-Pazner S, Leibowitch J, Popovic M (tháng 5 năm 1983). “Isolation of human T-cell leukemia virus in acquired immune deficiency syndrome (AIDS)”. ^ Science 220 (4599): 865-7. Bibcode:1983Sci…220..865G. PMID 6601823. doi:10.1126/science.6601823.

Churi, C.; Ross, M. W. (2015). Whelehan, P., biên tập. ^ The international encyclopedia of human sexuality. Wiley. ISBN 9781405190060. OCLC 949701914.

Centers for Disease Control (tháng 6 năm 1981). “Pneumocystis pneumonia–Los Angeles”. ^ MMWR. Morbidity and Mortality Weekly Report 30 (21): 250-2. PMID 6265753.

Centers for Disease Control (CDC) (tháng 7 năm 1981). ^ “Kaposi’s sarcoma and Pneumocystis pneumonia among homosexual men–New York City and California” (PDF). MMWR. Morbidity and Mortality Weekly Report 30 (25): 305-8. PMID 6789108. Bản gốc (PDF) lưu trữ ngày 22 tháng 10 năm 2012.

^ a ă

Singleton, P.; Sainsbury, D. biên tập (2006). ^ “Hiv”. Dictionary of microbiology & molecular biology (ấn bản 3). Hoboken, NJ: Wiley. ISBN 9780470035450. OCLC 71223221.

^ Montagnier, Luc (1999). “Human Immunodeficiency Viruses (Retroviridae)”. a ă Encyclopedia of Virology (ấn bản 2). tr. 763-774.

Wain-Hobson S, Sonigo P, Danos O, Cole S, Alizon M (tháng 1 năm 1985). “Nucleotide sequence of the AIDS virus, LAV”. ^ Cell 40 (1): 9-17. PMID 2981635. doi:10.1016/0092-8674(85)90303-4.

Ratner L, Haseltine W, Patarca R, Livak KJ, Starcich B, Josephs SF, Doran ER, Rafalski JA, Whitehorn EA, Baumeister K (1985). “Complete nucleotide sequence of the AIDS virus, HTLV-III”. ^ Nature 313 (6000): 277-84. Bibcode:1985Natur.313..277R. PMID 2578615. doi:10.1038/313277a0.

“HIV (Human Immunodeficiency Virus)”. ^ Encyclopedia of Cancer 2 (ấn bản 2). 2002. tr. 407-415.

^ “Crystal structure of key HIV protein reveals new prevention, treatment targets” (Thông cáo báo chí). Ngày 17 tháng 6 năm 1998. Bản gốc lưu trữ ngày 19 tháng 2 năm 2006.