Top 7 # Xem Nhiều Nhất Protein Có Cấu Trúc Mấy Bậc Mới Nhất 5/2023 # Top Like | Comforttinhdauthom.com

Các Bậc Cấu Trúc Phân Tử Protein

Peptide là một chuỗi nối tiếp nhiều amino acid (số lương ít hơn 30). Với số lượng amino acid lớn hơn, chuỗi được goi là polypeptide. Mỗi polypeptide có hai đâu tận cùng, một đầu mang nhóm amine tự do, đâu kia mang nhóm carboxyl tự do. Protein được dùng để chi đơn vị chức năng, nghĩa là một cấu trúc phức tạp trong không gian chứ không phải đơn thuần là một trinh tự amino acid. Chuỗi polypeptide có thể uốn thành cấu trúc hinh gậy như trong các protein hình sợi hay cấu trúc khối cầu như trong các protein dạng cầu hay một cấu trúc gồm cả hai dạng trên. Môt protein có thể được hinh thành từ nhiều chuỗi polypeptide.

Người ta thường phân biệt cấu trúc của phân tử protein thành bốn bậc:

Cấu trúc bậc một là trinh tự sắp xếp các gốc amino acid trong chuỗi polypeptide. Cấu trúc này đươc giữ vững nhờ liên kết peptide (liên kết cộng hóa tri). Vi mỗi một amino acid có gốc khác nhau, các gốc này có những đặc tính hóa học khác nhau, nên một chuỗi polypeptide ở các thời điểm khác nhau có những đặc tính hóa học rất khác nhau. Tuy nhiên, về tổng quát thì tất cả các chuỗi polypeptide được xây dựng một cách có hệ thống từ các nhóm nguyên tử CO, CH và NH. Sự xây dựng có hệ thống này là cơ sở để tạo nên cấu trúc bậc hai.

Lần đầu tiên năm 1954 F. Sanger người đầu tiên xác định được trình tự sắp xếp của các axit amin trong phân tử insulin. Phân tử insulin gồm hai mạch: mạch A chứa 21 amino acid và mạch B chứa 30 amino acid. Hai mạch nối với nhau bởi hai liên kết disulfua (-S-S-). Công trình này đã đặt cơ sở cho các nghiên cứu tiếp theo và ông được nhận giải thưởng Nobel 1958.

Là tương tác không gian giữa các gốc amino acid ở gần nhau trong chuỗi polypeptide. Cấu trúc được làm bền chủ yếu nhờ liên kết hydrogen được tạo thành giữa các liên kết peptide ở kề gần nhau, cách nhau những khoảng xác định. Do cấu trúc bậc 1 gấp khúc một cách ngẫu nhiên dưới các điều kiện sinh học vì các gốc R khác nhau tác động với nhau theo nhiều cách khác nhau nên cấu trúc bậc 2 xếp thành hai nhóm: xoắn alpha và lá phiến . Loại xoắn alpha là sợi ở dạng xoắn ốc, cuộn xung quanh một trục, mỗi vòng xoắn có 3,6 gốc amino acid. Trong cấu trúc này có nhiều liên kết hydro với mức năng lượng nhỏ vì vậy nó đảm bảo tính đàn hồi sinh học.

Là chuỗi polypeptid được gấp nếp nhiều lần và đưọc ổn định nhờ các liên kết hydro giữa các nguyên tử của các liên kết peptid trong đoạn kế nhau của chuỗi. Trong liên kết này các mạch đã được kéo căng ra – dễ gấp nếp nhưng rất dễ bị đứt khi kéo căng thêm. Cả hai loại cấu trúc này đều tạo nên bởi liên kết hydro giữa các khu vực liên kết peptid của mạch. Nhóm biến đổi R không tham gia vào sự hình thành cấu trúc bậc 2. Cả hai chuỗi có thể cùng có mặt trong phân tử protein.

Ví dụ : Chuỗi và β trong cấu trúc Hb trong hồng cầu.

Là tương tác không gian giữa các gốc amino acid ở xa nhau trong chuỗi polypeptide, là dạng cuộn lại trong không gian của toàn chuỗi polypeptide.

Nhiêu chuỗi polypeptide trong cơ thể sống tồn tại không phải ở dạng thẳng mà gấp khúc và qua đó mà tạo nên cấu trúc không gian ba chiều. Tuy nhiên, cấu trúc này hoàn toàn xác định, chủ yếu là do trình tự các amino acid và môi trường. Khi một chuỗi polypeptide tách ra khỏi ribosome sau khi tổng hợp và được thải ra trong tế bào chất như là môi trường tạo hình thì nó hình thành nên cấu trúc tự nhiên rất nhanh, đăc biệt đối với cấu trúc hình cầu, mang lại cho protein những đặc tính sinh lý quan trọng. Có thể do chuyển động nhiệt của các chuỗi polypeptide mà các nhóm của các gốc amino acid tiếp xúc với nhau, dẫn đến có thể kết hợp với nhau.

Cấu trúc bậc 3 đặc biệt phụ thuộc vào tính chất của các nhóm R trong mạch polypeptit. Các gốc R phân cực hay ion hóa có khuynh hướng quay ra ngoài (ưa H2O) , các gốc R không phân cực có xu thế vùi vào trong (kỵ nước).

Cấu trúc bậc 3 giữ được hằng định, bởi lực hút giữa các gốc phân cực hay ion hóa của nhóm chuỗi bên (R). Lực hút của các gốc trên với các phân tử H2O bao quanh hay giữa các liên kết hóa trị giữa các nhóm bên của chuỗi

Trong nhiều protein hinh cầu có chứa các gốc cysteine, sự tạo thành các liên kết disulfite giữa các gốc cysteine ở xa nhau trong chuỗi polypeptide, làm cho chuỗi bi cuộn lại đáng kể. Các liên kết khác, như liên kết Val der Waal, liên kết tĩnh điện, phân cực, kỵ nước và hydrogen giữa các mạch bên của các gốc amino acid đều tham gia làm bên cấu trúc bậc 3, như protein hinh cầu. Cấu trúc hình cầu của protein được gọi là cấu trúc bậc ba, là cấu trúc của enzyme.

Là tương tác không gian giữa các chuỗi của các phân tử protein gồm hai hay nhiều chuỗi polypeptide hình cầu . Mỗi chuỗi polypeptide này được gọi là một “tiểu đơn vị”. Sự kết hợp giữa các phân tử này chủ yếu là do liên kết hydrogen và kỵ nước mà không có cầu disulfit hoặc bất kỳ liên kết hóa trị nào giữa các tiểu đơn vị. Bằng cách này hai phân tử xác định có thể kết hợp với nhau tạo thành một dimer. Hemoglobin là một điển hình của protein có cấu trúc bậc 4, được tạo nên từ hai chuỗi với mỗi chuỗi có 141 gốc amino acid và hai chuỗi với mỗi chuỗi là 146 gốc amino acid.

Cấu trúc của một hoặc nhiều chuỗi polypeptide có ý nghĩa quan trọng đối với độ hòa tan và chức năng của chúng. Cấu trúc protein được hiểu là sự sắp xếp của những chuỗi riêng lẻ hoặc nhiều chuỗi . Chúng phụ thuộc nhiều vào độ pH của môi trường. Protein và chuỗi polypeptide hoà tan tốt khi những nhóm ưa nước hướng ra phía ngoài, nhóm kỵ nước hướng vào bên trong. Khi một protein thay đổi cấu trúc thì những nhóm kỵ nước quay ra ngoài, protein mất khả năng hòa tan trong nước, ví dụ trường hợp kết tủa không ở dạng tinh thể của protein sữa trong môi trường chua.

Lactic acid đươc sản sinh do vi khuẩn làm giảm pH sữa, làm thay đổi protein sữa. Nhiêu nhóm kỵ nước được hướng ra bên ngoài, protein mất khả năng tan trong nước. Vi vậy, việc thường xuyên duy trì giá tri pH trong tế bào chất rất quan trọng, vi chi có như vậy chức năng hoạt động của các enzyme trong tế bào chất mới đươc đảm bảo.

Các Bậc Cấu Trúc Của Phân Tử Protein

Protein là một polymer mà monomer của nó là các amino acid. Các amino acid này liên kết với nhau bằng liên kết peptide. Về mặt cấu trúc và các dạng tồn tại trong không gian của các protein có khác nhau, hiện người ta phân biệt 4 loại cấu trúc của protein:

Bậc I Bậc II Bậc III Bậc IV

Hình 1: Các bậc cấu trúc của protein

a. Cấu trúc bậc I

Cấu trúc bậc I của protein là thành phần và trình tự sắp xếp của các gốc amino acid trong mạch polypeptide.

Hiện nay, cấu trúc bậc I của nhiều protein đã được thiết lập. Đa số các protein có số gốc amino acid giữa 100 và 500, nhưng cũng có nhiều protein có số lượng gốc amino acid lớn hơn nhiều.

b. Cấu trúc bậc II

Biểu thị sự xoắn của chuỗi polypeptide, là tương tác không gian giữa các gốc amino acid ở gần nhau trong mạch polypeptide.

Nói cách khác, cấu trúc bậc II là dạng không gian cục bộ của từng phần trong mạch polypeptide. Cấu trúc này được làm bền nhờ các liên kết hydro được tạo thành giữa liên kết peptide ở kề gần nhau, cách nhau những khoảng xác định. Theo Pauling và Cori (1951) cấu trúc bậc II của protein bao gồm 2 kiểu chính là xoắn α và phiến gấp nếp β.

Xoắn α Liên kết

Hydro

Gấp nếp β

Hình 2: Các dạng cấu trúc bậc II của protein

– Cấu trúc xoắn α: Khi nghiên cứu về cấu hình không gian của protein , Linus và Robert Corry đã chứng minh rằng, chuỗi polypeptide có cấu tạo xoắn ốc. Mỗi vòng xoắn gồm 3,6 gốc amino acid (18 gốc amino acid sẽ tạo được 5 vòng xoắn). Khoảng cách giữa các vòng xoắn là 5,4A 0 (1,5A 0 cho mỗi amino acid). Các gốc bên của các amino acid không tham gia trực tiếp vào việc tạo thành mạch polypeptide đều hướng ra ngoài. Góc xoắn là 26 0. Có thể xoắn αphải và xoắn αtrái (ngược chiều kim đồng hồ).

Cấu tạo xoắn được giữ bền vững nhờ liên kết hydro, các liên kết hydro được hình thành tối đa giữa các nhóm -CO của liên kết polypeptide này với nhóm -NH của liên kết nhóm peptide thứ 3 kề nó.

Cấu trúc xoắn αcủa protein có độ bền rất cao và rất phổ biến trong các protein, tuy nhiên số lượng vòng xoắn αtrong mỗi protein phụ thuộc vào số lượng và trình tự sắp xếp các amino acid trong protein đó. Một số amino acid không có khuynh hướng tham gia cấu tạo xoắn, ngược lại, một số khác lại đóng vai trò chủ đạo trong việc hình thành cấu tạo xoắn.

Một số kiểu cấu tạo xoắn khác cũng được xác định như cấu tạo xoắn 3 10. Theo kiểu xoắn này, trong mỗi vòng xoắn có 3 gốc amino acid . Cấu tạo xoắn α x và α y thì có 4,4 và 5,2 gốc amino acid trong 1 vòng xoắn. Các dạng cấu tạo xoắn này ít gặp hơn cấu tạo xoắn α.

– Cấu trúc gấp nếp β: là cấu trúc hình chữ chi, tương tự như tờ giấy gấp nếp. Mặt liên kết peptide nằm trên mặt phẳng gấp nếp (mặt phẳng tờ giấy), các gốc bên R của các amino acid có thể nằm ở trên hoặc ở dưới mặt phẳng gấp nếp. Các mạch polypeptide nằm kề nhau liên kết với nhau bằng liên kết hydro giữa nhóm -CO của mạch này với nhóm -NH của mạch kia. Khoảng cách trên trục giữa hai gốc amino acid kề nhau là 3,5A 0 (ở xoắn α).

c. Cấu trúc bậc III

Cấu trúc bậc III là tương tác không gian giữa các gốc amino acid ở xa nhau trong mạch polypeptide, là dạng cuộn lại trong không gian của toàn mạch polypeptide (hình dạng chung của chuỗi polypeptide). Trong thực tế, nhiều protein có cấu trúc bậc III dạng hình cầu. Nguyên nhân làm cho các phân tử protein có thể cuộn lại thành hình cầu là do sự tương tác của các nhóm bên (gốc R) của amino acid. Do sự tương tác này mà cấu trúc bậc II đều đặn bị biến dạng, dẫn đến hình thành cấu trúc bậc III. Như vậy, ở cấu trúc bậc III, chuỗi polypeptide có những vùng có cấu trúc bậc II xác định, có những vùng có cấu trúc gấp nếp β và những vùng xoắn ngẫu nhiên làm cho phân tử cuộn lại có dạng hình cầu. Myoglobin là một protein có cấu trúc bậc III được Kendrew xác định bằng phương pháp chụp nhiễu xạ tia X.

Đặc điểm quan trọng trong cấu trúc bậc III là sự hình thành những vùng kỵ nước do các gốc bên không phân cực của các amino acid hợp thành. Nhiều nghiên cứu đã chứng minh rằng, cấu trúc bậc III được giữ vững và ổn định chủ yếu do sự tương tác kỵ nước và liên kết hidro.

Ngoài ra, người ta cũng tìm thấy liên kết disulfur (-S-S) ở một số protein có cấu trúc bậc III, song sự hình thành cầu disunfua không phải là lực chủ đạo làm cho mạch polypeptide cuộn lại, mà nó được hình thành ngẫu nhiên khi các nhóm -SH của các gốc amino acid trong chuỗi polypeptide đã cuộn lại nằm kề nhau.

Cầu disunfua đóng vai trò giữ vững và ổn định cấu trúc bậc III. Phần lớn các protein hình cầu có cấu trúc bậc III, có các gốc amino acid kỵ nước quay vào trong, còn các gốc amino acid ưa nước phân bố trên bề mặt.

d. Cấu trúc bậc IV

Biểu thị sự kết hợp của các chuỗi có cấu trúc bậc III trong phân tử protein. Hay nói cách khác, những phân tử protein có cấu trúc từ 2 hay nhiều chuỗi protein hình cầu, tương tác với nhau trong không gian tạo nên cấu trúc bậc IV. Mỗi một chuỗi polypeptide đó được gọi là một tiểu đơn vị (subunit), chúng gắn với nhau nhờ các liên kết hydro, tương tác VanderWaals giữa các nhóm phân bố trên bề mặt của các tiểu đơn vị để làm bền cấu trúc bậc IV.

Myoglobin Hemoglobin

Hình 3: Cấu trúc bậc III của myoglobin và bậc IV của hemoglobin

Protein Màng Cấu Trúc – Chức Năng

 KHÁI NIỆM

 Protein trong màng sinh chất chiếm 25 – 75%. Tùy dạng tế bào mà hàm lượng và bản chất protein có thể khác nhau và thực hiện các chức năng rất đa dạng, phong phú: hoạt tính enzyme, vận chuyển các chất qua màng…

Tùy theo cách sắp xếp của protein trong màng mà chia làm 2 loại protein:

+ Protein xuyên màng

+ Protein rìa màng (bám ở phía ngoài của màng hoặc phía trong màng).

Protein xuyên màng:

– Các protein xuyên màng thường liên kết với hydratcacbon tạo nên các glicoproteit nằm ở phía ngoài màng.

– Những protein này nằm xuyên qua chiều dày của màng và liên kết rất chặt chẽ với lớp kép lipit qua chuỗi axit béo.

– Phần nằm trong màng là kỵ nước và liên kết với đuôi kỵ nước của lớp kép lipit.

– Các đầu của phân tử protein thò ra phía rìa ngoài và rìa trong là ưa nước và có thể là tận cùng nhóm amine hoặc carboxyl.

– Có loại protein xuyên màng 1 lần hoặc nhiều lần

PROTEIN RÌA MÀNG:

– Thường liên kết với lớp lipit kép bằng liên kết hóa trị với 1 phân tử photpholipit

– xếp ở rìa ngoài (rìa tiếp xúc với môi trường ngoại bào), hoặc rìa trong của màng (rìa tiếp xúc với tế bào chất).

– Các protein rìa ngoài thường liên kết với gluxit tạo nên các glycoproteit.

– Protein rìa trong thường liên kết với các protein tế bào chất như ankyrin và qua ankyrin liên hệ với bộ xương tế bào tạo nên hệ thống neo màng và điều chỉnh hình dạng tế bào.

    CHỨC NĂNG CỦA PROTEIN MÀNG

    2.1. Chức năng vận chuyển

    2.1.1 Khuếch tán và thẩm thấu

    2.1.2. Vận chuyển nhờ protein chuyên chở

    Hình : Các sơ đồ mô tả hoạt động của các protein vận chuyển màng

    PROTEIN CHUYÊN CHỞ

    – Bơm protein (pumps):

    Các máy bơm ATP (hay đơn giản là bơm ) là các ATPase sử dụng năng lượng của quá trình thủy phân ATP để di chuyển các ion hoặc các phân tử nhỏ qua một màng chống lại gradient nồng độ hóa học hoặc điện thế gọi là vận chuyển tích cực

    Các máy bơm này duy trì nồng độ ion Ca2+và Na+ ở hầu như tất cả các tế bào động vật so với môi trường, và tạo ra độ pHthấp bên trong các tế bào động vật lysosomes, các tế bào thực vật và lumen của dạ dày.hành năng lượng.

    – Kênh protein (channels):

    Các protein kênh vận chuyển nước hoặc các loại ion cụ thể giảm nồng độ hoặc gradient điện tiềm năng, một phản ứng thuận lợi hăng hái

    Chúng tạo thành một đường dẫn protein dẫn qua màng nhờ đó nhiều phân tử nước hoặc ion di chuyển cùng một lúc, với tốc độ rất nhanh – lên đến 10 8/giây.

    – Protein mang (carriers)

    2.1.2 Cơ chế hoạt động của protein mang

    – Vận chuyển qua các protein mang không có tính chất Enzyme

    Hình thức vận chuyển: thụ động theo lối khuếch tán.

    Chất được vận chuyển: chất hữu cơ có kích thước lớn như glucose, acid amin.

    Cơ chế: chất được vận chuyển gắn vào protein mang làm cho proten mang thay đổi cấu hình và mở ra ở phía bên kia màng. Do lực liên kết giữa các chất được vận chuyển và protein mang yếu nên chuyển động nhiệt của chất được vận chuyển sẽ tách nó ra khỏi protein màng và giải phóng vào phía đối diện.

    VẬN CHUYỂN QUA  CÁC PROTEIN CÓ TÍNH CHẤT ENZYME

    Hình thức vận chuyển: chủ động theo lối sơ cấp

    Chất được vận chuyển: Na+, K+, Ca2+, H+, Cl-

    Cơ chế: protein mang vừa đóng vai trò là chất chuyên chở để chất được vận chuyển gắn vào vừa đóng vai trò là 1 Enzyme thủy phân ATP để lấy năng lượng. Năng lượng đó sẽ làm thay đổi cấu hình của protein mang giúp chúng bơm các chất được vận chuyển qua màng.

    Tốc độ vận chuyển: Khi nồng độ chất được vận chuyển thấp, tốc độ vận chuyển tỉ lệ thuận với nồng độ chất được vận chuyển qua màng. Ở nồng độ cao, sự vận chuyển đạt mức tối đa (Vmax) (bão hòa).

    PHỐI HỢP QUA CÁC PROTEIN CÓ VÀ KHÔNG CÓ TÍNH CHẤT ENZYME

    Hình thức: vận chuyển chủ động theo lối sơ cấp.

    Chất được vận chuyển: glucose, acid amin, và các ion.

    Vận tốc vận chuyển: tương tự vận chuyển chủ động sơ cấp.

    Cơ chế: protein mang thứ nhất có tính chất Enzyme hoạt động theo cơ chế vận chuyển chủ động sơ cấp tạo ra bậc thang của nồng độ ion. Năng lượng dược giải phóng từ bậc thang cho phép protein thứ 2 không có tính chất vận chuyển ion theo bậc thang nồng độ và các chất cùng vận chuyển khác ngược bậc thang nồng độ.

    2.2 Chức năng trao đổi thông tin

     2.2.1 Tiếp nhận thông tin qua màng

    – Trên màng tế bào có protein thụ quan tiếp nhận thông tin → điều chỉnh hoạt động sống

    -Thông tin dưới dạng những tín hiệu hóa học (nội tiết-hormone; cận tiết – tế bào phát thông tin và tế bào nhận thông tin cạnh nhau; tự tiết)

    -Thụ quan là những pro xuyên màng, có đầu ngoài khớp với các phân tử tín hiệu, đầu trong hướng vào môi trường nội bào

    -Cơ chế: phântử tín hiệu + đầu ngoài thụ quan, dẫn đến biến đổi đầu trong làm hoạt động của tế bào thay đổi

    -Ý nghĩa: Thực vật tạo ra tính hướng. Động vật tiếp nhận tín hiệu điều khiển, điều hòa của thần kinh, hormone, nhận biết được chất lạ để sản sinh ra kháng thể đặc hiệu… Các tế bào đứng gần nhau có thể trao đổi thông tin, nhận ra nhau trên cơ sở đó tạo thành mô và cơ quan

    2.2.2 Các chất hòa tan trong nước

    Chất gắn (VD hormone adrenarin) liên kết với thụ quan màng đặc trưng.

    Thông tin được truyền qua chất trung gian là protein G khu trú trong màng kèm với thụ quan (có tên gọi là G bởi vì protein này được hoạt hóa bởi GTP – guanozintriphotphat).

    Hoạt động thu nhận thông tin và truyền thông tin nhờ các thụ quan màng được tế bào điều chỉnh để thích nghi với trạng thái của tế bào cũng như với thay đổi của môi trường.

    2.2.3 Các chất hòa tan trong lipid

    Các chất mang thông tin là các chất hòa tan trong lipid (hormone steroid, vitamin D, retinoid…) sẽ được vận chuyển qua màng vào tế bào chất. Ở đây chúng sẽ liên kết với các thụ quan nội bào tạo thành phức hệ hormone – thụ quan nội bào.

    Phức hệ này sẽ đi vào nhân tế bào và có tác động hoạt hóa các gen.

    Share this:

    Twitter

    Facebook

    Like this:

    Số lượt thích

    Đang tải…

Câu 1. Nêu Các Bậc Cấu Trúc Của Prôtêin

Câu 1. Nêu các bậc cấu trúc của prôtêin.Câu 2. Nêu một vài loại prôtêin trong tế bào người và cho biết các chức năng của chúng.Câu 3. Tơ nhện, tơ tằm, sừng trâu, tóc, thịt gà và thịt lợn đều được cấu tạo từ prôtêin nhưng chúng khác nhau về rất nhiều đặc tính. Dựa vào kiến thức trong bài, em hãy cho biết sự khác nhau đó là do đâu?Trả lời:Câu 1. Prôtêin là đại phân tử hữu cơ được cấu tạo từ các đơn phân là axit amin. Có hơn 20 loại axit amin khác nhau. Số lượng thành phần và trình tự sắp xếp của axit amin khác nhau tạo nên các prôtêin khác nhau và chúng có cấu trúc, chức năng khác nhau. Prôtêin có thể có tối đa 4 bậccấu trúc khác nhau.Cấu trúc bậc một: Các axit amin liên kết với nhau tạo nên một chuỗi các axit amin được gọi là chuỗi pôlipeptit. Cấu trúc bậc một của một phân tử prôtêin chính là trình tự sắp xếp đặc thù của các loại axit amin trong chuỗi pôlipeptit đó. Một phân tử prôtêin đơn giản có thể chỉ được cấu tạo từ vài chục axit amin nhưng cũng có những phân tử prôtêin bao gồm nhiều chuỗi pôlipeptit với số lượng axit amin rất lớn.– Cấu trúc bậc hai: Chuỗi pôlipeptit sau khi được tổng hợp ra không ở mạch thẳng mà được co xoắn lại hoặc gấp nếp tạo nên cấu trúc bậchai nhờ các liên kết hiđrô giữa các axit amin trong chuỗi với nhau.– Cấu trúc bậc ba và bậc bốn: Chuỗi pôlipeptit ở dạng xoắn hoặc gấp lại được tiếp tục co xoắn tạo nên cấu trúc không gian ba chiều đặc trưng được gọi là cấu trúc bậc ba. Khi một prôtêin được cấu tạo từ một vài chuỗi pôlipeptit thì các chuỗi đơn vị là các chuỗi pôlipeptit lại được liên kết với nhau theo một cách nào đó tạo nên cấu trúc bậc 4. Khi cấu trúc không gian ba chiều của prôtêin bị hỏng thì phân tử prôtêin sẽ mất chức năng sinh học.Câu 2. Prôtêin trong cơ thể người có rất nhiều loại (côlagen, prôtêin hêmôglôbin, kháng thể, các enzim, các thụ thể trong tế bào….:Côlagen tham gia cấu tạo nên các mô liên kết cấu tạo nên tế bào và cơ thể. Hêmôglôbin có vai trò vận chuyển 02 và C02. Prôtêin histon cấu tạo nên chất nhiễm sắc. Hoocmôn insulin điều hòa lượng đường trong máu. Kháng thể, inteferon bảo vệ cơ thể chống tác nhân gây bệnh.Câu 3. Cơ thể sinh vật đều được cấu tạo từ hơn 20 loại axit amin khác nhau. Các axit amin này được sắp xếp khác nhau, thành phần khác nhau và số lượng khác nhau sẽ tạo ra vô số prôtêin khác nhau về cấu trúc và chức năng. Do vậy nên tơ nhện, tơ tằm, sừng trâu, tóc, thịt gà và thịt lợn đều được cấu tạo từ prôtêin nhưng chúng khác nhau về rất nhiều đặc tính.