Cấu Trúc Và Chức Năng Của Gen

--- Bài mới hơn ---

  • Ankadien Tính Chất Hóa Học, Tính Chất Vật Lý Và Công Thức Cấu Tạo Của Ankadien
  • Tính Chất Hóa Học, Công Thức Cấu Tạo Của Ankan Và Bài Tập
  • Cấu Trúc Phân Tử, Đồng Đẳng, Đồng Phân, Liên Kết Đơn, Liên Kết Đôi Trong Hợp Chất Hữu Cơ
  • Từ Và Cấu Tạo Của Từ Tiếng Việt
  • Thế Nào Là Chủ Ngữ, Vị Ngữ, Trạng Ngữ, Bổ Ngữ, Định Ngữ
  • Chúng ta có thể điểm qua những mốc chính trong lịch sử nghiên cứu về gen như sau:

    Mendel (1865) là người đầu tiên đưa ra khái niệm nhân tố di truyền. Johansen (1909) đã đề xuất thuật ngữ gen (từ genos, nghĩa là sản sinh, nguồn gốc) để chỉ nhân tố di truyền xác định một tính trạng nào đó. Sau đó, Morgan trong những năm 1920 đã cụ thể hóa khái niệm về gen, khẳng định nó nằm trên nhiễm sắc thể và chiếm một locus nhất định, gen là đơn vị chức năng xác định một tính trạng.

    Vào những năm 1940, Beadle và Tatum đã chứng minh gen kiểm tra các phản ứng hóa sinh và nêu giả thuyết một gen-một enzyme. Tuy nhiên, trường hợp hemoglobin là một protein nhưng lại gồm hai chuỗi polypeptide do hai gen xác định, do đó giả thuyết trên buộc phải điều chỉnh lại là một gen-một polypeptide.

    Vào những năm 1950, DNA (deoxyribonucleic acid) được chứng minh là vật chất di truyền. Mô hình cấu trúc DNA của Watson và Crick được đưa ra và lý thuyết trung tâm (central dogma) ra đời. Gen được xem là một đoạn DNA trên nhiễm sắc thể mã hóa cho một polypeptide hay RNA.

    Cuối những năm 1970, việc phát hiện ra gen gián đoạn ở sinh vật eukaryote cho thấy có những đoạn DNA không mã hóa cho các amino acid trên phân tử protein. Vì thế, khái niệm về gen lại được chỉnh lý một lần nữa: Gen là một đoạn DNA đảm bảo cho việc tạo ra một polypeptide, nó bao gồm cả phần phía trước là vùng 5′ không dịch mã (5′ untranslation) hay còn gọi là vùng ngược hướng (upstream) và phía sau là vùng 3′ không dịch mã (3′ untranslation) hay còn gọi là vùng cùng hướng (downstream) của vùng mã hóa cho protein, và bao gồm cả những đoạn không mã hóa (intron) xen giữa các đoạn mã hóa (exon).

    Hiện nay, có thể định nghĩa gen một cách tổng quát như sau: Gen là đơn vị chức năng cơ sở của bộ máy di truyền chiếm một locus nhất định trên nhiễm sắc thể và xác định một tính trạng nhất định. Các gen là những đoạn vật chất di truyền mã hóa cho những sản phẩm riêng lẻ như các mRNA được sử dụng trực tiếp cho tổng hợp các enzyme, các protein cấu trúc hay các chuỗi polypeptide để gắn lại tạo ra protein có hoạt tính sinh học. Ngoài ra, gen còn mã hóa cho các tRNA, rRNA và snRNA…

    Cấu trúc không gian của chuỗi polypeptide được xác định bởi trình tự sắp xếp của các amino acid tức cấu trúc bậc một. Như vậy, mặc dù có nhiều mức độ cấu trúc không gian khác nhau, nhưng cấu trúc bậc một tức trình tự sắp xếp các amino acid chi phối toàn bộ các mức độ cấu trúc khác. Việc xác định di truyền phân tử protein ở trạng thái tự nhiên có đầy đủ hoạt tính sinh học chỉ quy tụ lại chủ yếu ở xác định cấu trúc bậc một là đủ.

    2. Các enzyme mất hoạt tính do đột biến

    Nhiều nghiên cứu cho thấy, việc mất hoạt tính enzyme nhiều khi không phải do vắng mặt của enzyme, mà chỉ do các biến đổi trên phân tử (modification). Có trường hợp đột biến dẫn đến những thay đổi tinh vi, enzyme vẫn có hoạt tính nhưng sẽ biểu hiện khác nếu thay đổi điều kiện. Chẳng hạn:

    Ở nấm mốc Neurospora crassa, enzyme tyrosinase do gen T xác định, xúc tác cho phản ứng chuyển hóa tyrosine thành dihydroxyphenylalanine. Alelle T+ của dòng hoang dại sản xuất tyrosinase có hoạt tính ở nhiệt độ bình thường và cả ở 60oC. Một đột biến TS sản xuất tyrosine có hoạt tính ở nhiệt độ bình thường, nhưng lại mất hoạt tính ở 60oC

    Như vậy, trong đa số trường hợp, đột biến của một gen không làm biến mất enzyme mà chỉ biến đổi cấu trúc dẫn đến thay đổi hoạt tính. Các đột biến của cùng một gen có thể gây ra những biến đổi khác nhau trên enzyme. Các hiện tượng đó chứng tỏ rằng cấu trúc của enzyme chịu sự kiểm soát trực tiếp của gen.

    3. Bản chất các biến đổi di truyền của protein

    Bản chất đó chính là quan hệ một gen-một polypeptide. Như đã nêu trên, người ta khám phá ở người có những gen tạo ra hemoglobin (Hb) khi biến dị sẽ tạo ra những hemoglobin bất thường do sai hỏng ở các chuỗi polypeptide α hoặc β (Bảng 3.2 và 3.3) và gây ra các bệnh di truyền.

    Đột biến được biểu hiện bởi sự thay thế vị trí của một amino acid này bằng một amino acid khác.

    4. Sự tương quan đồng tuyến tính gen-polypeptide

    4.1. Đột biến tryptophan synthetase-sự đồng tuyến tính giữa gen và chuỗi polypeptide

    Nghiên cứu trên enzyme tryptophan synthetase xúc tác cho phản ứng tổng hợp tryptophan của E. coli người ta nhận thấy có nhiều đột biến xảy ra trên cùng một gen mã hóa cho tryptophan synthetase.

    Thực hiện tái tổ hợp trong gen (nguyên tắc là gen ở các vị trí càng xa nhau trên nhiễm sắc thể càng dễ tái tổ hợp), người ta đã nhận được các dạng biến dị có tính chất khác nhau, và tính được khoảng cách tương đối giữa những điểm khác nhau của đột biến đã được xác định. Vị trí biến dị trên thể nhiễm sắc tương ứng với vị trí của amino acid trên chuỗi polypeptide. Như vậy, có thể cho rằng có sự đồng tuyến tính giữa gen và chuỗi polypeptide (Hình 3.1).

    Nhiều dạng đột biến của tryptophan synthethase đã được tạo ra. Bằng cơ chế tái tổ hợp, những khoảng cách tương đối giữa những điểm khác nhau của đột biến đã được xác định. Sản phẩm protein của mỗi dạng đột biến đã được phân tích, và những thay đổi các amino acid khác cũng được xác định. Người ta đã tìm thấy mối tương quan hoàn toàn giữa những khoảng cách của các đột biến được tìm thấy trên gen với khoảng cách của amino acid bị thay đổi trong phân tử protein.

    4.2. Đột biến

    4.2.1. Khái niệm

    Một gen (DNA) có 4 loại base và một phân tử protein có 20 loại amino acid1, nhưng giữa chúng có mối tương quan như thế nào. Đầu tiên, người ta cho rằng một base qui định một amino acid, nhưng những tính toán cho thấy không hợp lý. Vì chỉ có 4 base trong DNA và 20 amino acid trong protein, cho nên mỗi codon phải chứa ít nhất 3 base. Hai base cũng không thể làm thành một codon bởi vì chỉ có 42 = 16 cặp hợp lý của 4 base. Nhưng 3 base thì có thể bởi vì sẽ có 43 = 64 bộ ba hợp lý. Vì số lượng bộ ba hợp lý lớn hơn 20, cho nên sẽ có trường hợp một vài codon chỉ định cùng một amino acid. Ví dụ: UCU, UCC, UCA, UCG, AGU và AGC đều cùng mã hóa cho serine.

    Từ đó, người ta đưa ra khái niệm mã di truyền (tín hiệu di truyền). Mã di truyền cho phép đọc thứ tự trên DNA để biết thứ tự trên chuỗi polypeptide. Mã di truyền không mơ hồ, có nghĩa với một trình tự chẳng hạn ATA ta biết nó ghi mã cho một amino acid gì, và cũng thấy rằng có nhiều mã di truyền xác định cho một amino acid (Bảng 3.4).

    4.2.2. Đột biến điểm

    Là đột biến chỉ tác động một vị trí, nói rõ hơn đó là một base. Khi thay đổi một base trên DNA sẽ tạo ra sự thay đổi một amino acid (Hình 3.2).

    Đột biến dĩ nhiên xảy ra trên DNA và được sao lại trên mRNA trong phiên mã, rồi trên protein trong dịch mã.

    Bảng 3.4. Mã di truyền chung

    Những đơn vị mã (codon) được đọc theo chiều 5’→3′.

    STOP: codon kết thúc (còn gọi là vô nghĩa).

    Đột biến điểm có các dạng sau:

    – Đột biến sai nghĩa. Thay đổi một amino acid trong protein, có thể dẫn đến một trong ba kết quả sau:

    + Không hậu quả nào cả, vì amino acid không nằm trong vị trí hoạt động hoặc không có vai trò trong cấu trúc enzyme

    + Có biến đổi nhẹ ở chuỗi polypeptide sẽ tạo ra tính mẫn cảm yếu với nhiệt, làm giảm sự ổn định chuỗi polypeptide

    + Mất hẳn hoạt tính enzyme nếu đúng ngay vị trí hoạt động của enzyme đó.

    – Đột biến vô nghĩa. Thay đổi một base. Nếu đó là một codon vô nghĩa sẽ làm ngừng kéo dài (tổng hợp) chuỗi polypeptide ở vị trí amino acid này. Tức là nếu codon này nằm ở đầu sẽ không có chuỗi polypeptide hoạt động.

    – Đột biến acridine hoặc đột biến dịch khung. Đột biến này do chất acridine màu da cam tạo ra (hoặc còn gọi là đột biến dịch khung, frameshift, do thêm vào hoặc bớt đi một base) (Hình 3.2 E và D). Như vậy, một đột biến trên khung đọc khi thêm vào (C) hoặc mất đi (A) thường sẽ dẫn đến xuất hiện một codon stop làm ngừng chuỗi polypeptide và enzyme sẽ không có hoạt tính.

    4.2.3. Đột biến kìm hãm

    Đến nay, người ta nhận thấy mọi sai lệch trong việc tổng hợp protein nếu có đều xảy ra từ DNA, còn quá trình diễn ra từ RNA đến polypeptide luôn luôn đúng. Nghiên cứu một vài kiểu protein đột biến ta thấy:

    – Đột biến sai nghĩa. Làm xuất hiện một bất thường trong trình tự amino acid. Kết quả protein mất hoạt tính. Hoạt tính này có thể được phục hồi, hoặc do một đột biến ngược để cho lại protein cấu trúc ban đầu.

    – Đột biến vô nghĩa. Làm mất đi một phần chuỗi polypeptide, phần còn lại không có hoạt tính, và hoạt tính này có thể có lại được nhờ đột biến trong một codon đã bị đột biến.

    Thông thường, những gen kìm hãm đột biến vô nghĩa không nằm ở gần vị trí của đột biến ấy. Đó là những gen làm biến đổi hệ thống dịch mã khi tổng hợp protein.

    5. Lý thuyết trung tâm của sinh học phân tử

    Tổng hợp protein trong tế bào có các đặc điểm sau:

    – Các phân tử thông tin như nucleic acid và protein được tổng hợp theo khuôn. Tổng hợp theo khuôn vừa chính xác vừa ít tốn enzyme. Tuy nhiên, căn cứ vào hàng loạt tính chất hóa học các protein không thể làm khuôn mẫu cho sự tổng hợp của chính chúng. Vì vậy, khuôn mẫu để tổng hợp nên protein không phải là protein.

    – Sinh tổng hợp protein tách rời về không gian với chỗ chứa DNA. Nhiều nghiên cứu cho thấy tổng hợp protein có thể xảy ra khi không có mặt DNA. Sự kiện này thể hiện rõ ràng nhất ở những tế bào eukaryote. Trong những tế bào này, hầu như toàn bộ DNA tập trung ở nhiễm sắc thể trong nhân, còn tổng hợp protein chủ yếu diễn ra ở tế bào chất. Tảo xanh đơn bào Acetabularia khi bị cắt mất phần chứa nhân vẫn tổng hợp được protein và sống vài tháng nhưng mất khả năng sinh sản. Rõ ràng, nơi chứa DNA mang thông tin di truyền và chỗ sinh tổng hợp protein tách rời nhau về không gian.

    Hình 3.2. Các dạng đột biến điểm

    – DNA không phải là khuôn mẫu trực tiếp để tổng hợp protein, do đó phải có chất trung gian chuyển thông tin từ DNA ra tế bào chất và làm khuôn để tổng hợp protein. Chất đó phải có cả trong nhân và tế bào chất với số lượng phụ thuộc vào mức độ tổng hợp protein.

    – Chất trung gian đó được xem chính là RNA nhờ các đặc điểm sau:

    + RNA được tổng hợp ngay ở trong nhân có chứa DNA, sau đó nó đi vào tế bào chất cho tổng hợp protein.

    + Những tế bào giàu RNA tổng hợp protein nhiều hơn.

    + Về phương diện hóa học RNA gần giống DNA: chuỗi polyribo-nucleotide thẳng cũng chứa 4 loại ribonucleotide A, G, C và uracil (U). Nó có thể nhận được thông tin từ DNA qua bắt cặp bổ sung.

    Nói chung, trong tế bào không thể tìm thấy chất nào khác ngoài RNA có thể đóng vai trò trung gian cho tổng hợp protein. Mối quan hệ này chính là thông tin di truyền đi từ DNA qua RNA rồi đến protein và được biểu diễn ở hình 3.3. Mối quan hệ này còn được gọi là lý thuyết trung tâm (central dogma), được Crick đưa ra từ 1956 đến nay về căn bản vẫn đúng.

    Vào những năm 1970, người ta đã phát hiện quá trình phiên mã ngược từ RNA tổng hợp nên DNA nhờ enzyme reverse transcriptase. Đến nay, việc sao chép (tổng hợp) RNA trên khuôn mẫu RNA cũng đã được chứng minh ở nhiều loại virus. Ngoài ra, thông tin từ protein cũng có thể được truyền sang protein (prion của bệnh bò điên). Riêng dòng thông tin từ protein ngược về mRNA/DNA thì chưa được tìm thấy (Hình 3.4).

    6. DNA và mã di truyền

    Vấn đề tiếp theo là xác định chính xác các codon nào mã hóa cho từng amino acid. Nirenberg và Matthaei đã sử dụng enzyme để tổng hợp nhân tạo RNA. Khi dùng chỉ một loại nucleotide là U sẽ nhận được RNA là poly(U), nếu chỉ dùng A sẽ nhận được poly(A).

    Năm 1961, Nirenberg và Matthaei đã dùng poly(U) thay cho khuôn mẫu mRNA để tổng hợp protein trong hệ thống vô bào (có amino acid, enzyme tổng hợp protein, nhưng không có DNA…), sản phẩm thu được là chuỗi polypeptide polyphenylalanine chỉ chứa một loại amino acid là phenylalanine. Điều đó chứng tỏ codon UUU mã hóa cho phenylalanine. Đây là codon đầu tiên được xác định. Sau đó, họ cũng chứng minh được rằng AAA mã hóa cho lysine, GGG cho glycine và CCC cho proline.

    Hình 3.4. Những bổ sung mới vào lý thuyết trung tâm của Crick

    Bảng mã di truyền (Bảng 3.4) cho thấy trong 64 codon, có 3 codon UAA, UAG, UGA không mã hóa cho amino acid được gọi là vô nghĩa (non-sense), đồng thời là codon kết thúc (termination) tức dấu chấm câu, chấm dứt chuỗi polypeptide.

    Mã di truyền có tính suy biến (degeneration) tức một amino acid có nhiều codon mã hóa, chỉ trừ methionine và tryptophane chỉ có một codon (tương ứng là ATG và TGG). Các codon đồng nghĩa tức mã hóa cho cùng một amino acid thường có hai base đầu tiên giống nhau, nhưng khác nhau ở cái thứ ba. Ví dụ: CCU, CCC, CCA và CCG tất cả đều mã hóa cho proline. Trên thực tế, U và C luôn luôn tương đương nhau ở vị trí thứ ba, còn A và G tương đương nhau trong 14 trên 16 trường hợp.

    Trừ một số ngoại lệ, mã di truyền có tính phổ biến (universal) tức toàn bộ thế giới sinh vật có chung bộ mã di truyền.

    Khi nghiên cứu các quy luật di truyền Mendel và học thuyết di truyền nhiễm sắc thể, gen được quan niệm như một điểm trên nhiễm sắc thể, vừa là đơn vị chức năng xác định một tính trạng, vừa là đơn vị đột biến, vừa là đơn vị tái tổ hợp. Cùng với sự phát triển của di truyền học, khái niệm về gen được cụ thể hóa thêm, cấu trúc và chức năng của gen được hiểu chi tiết hơn.

    1. Cấu trúc gen

    Hoạt động của một gen được đánh giá thông qua quá trình phiên mã (tổng hợp mRNA) và quá trình dịch mã (tổng hợp protein). Hoạt động này được kiểm soát rất chặt chẽ bằng các cơ chế khác nhau ở mọi giai đoạn, như bắt đầu và kết thúc phiên mã, quá trình biến đổi mRNA, quyết định tính bền vững và kiểm tra lại thông tin di truyền trên các phân tử này… Do cấu trúc sắp xếp các gen prokaryote khác với gen eukaryote nên sự phối hợp giữa các cơ chế điều khiển mang tính chất riêng biệt cho từng loại genome.

    Các gen prokaryote thường sắp xếp nằm gần nhau và chịu sự điều khiển chung của một promoter, tức là chúng được phiên mã sang cùng một phân tử mRNA. Cấu trúc này được gọi là operon. Như vậy, một operon gồm hai hay nhiều gen nằm cạnh nhau trên một nhiễm sắc thể. Thông thường, đó là các gen cùng tham gia vào một con đường chuyển hóa, ví dụ như các gen mã hóa cho các enzyme cần thiết cho quá trình chuyển hóa glucose.

    Do có chung promoter điều khiển cho mọi gen nằm trong một operon cho nên chỉ có một loại phân tử mRNA được tổng hợp từ một operon (mang thông tin di truyền của tất cả các gen nằm trong đó). Nói cách khác, quá trình phiên mã của các gen trong một operon xảy ra đồng thời và phân tử mRNA đặc trưng cho operon được gọi là mRNApolycistron.

    Tuy nhiên, điều cần ghi nhớ là quá trình dịch mã trên các phân tử mRNApolycistron xảy ra hoàn toàn độc lập với nhau. Mỗi đoạn tương ứng với một gen trên phân tử này đều có vị trí bám của ribosome, có mã bắt đầu và kết thúc tổng hợp chuỗi polypeptide riêng biệt. Do đó, tốc độ tổng hợp các protein trên các phân tử mRNApolycistron hoàn toàn khác nhau (Hình 3.6).

    Khái niệm locus được đưa ra để chỉ vị trí của gen trên nhiễm sắc thể, là vị trí của tất cả các allele của dãy đa allele. Bản thân hiện tượng đa allele cho thấy gen có cấu tạo phức tạp, sự biến đổi của gen có thể dẫn đến nhiều trạng thái allele khác nhau.

    2.1. Hiện tượng allele giả

    Theo quan niệm cổ điển gen là đơn vị tái tổ hợp. Nếu cá thể mang hai allele lặn a1/a2 của một dãy đa allele sẽ tạo thành hai loại giao tử là a1 và a2, lai phân tích với bố mẹ đồng hợp tử lặn sẽ chỉ cho kiểu hình đột biến a1 và a2 mà không có dạng tái tổ hợp hoang dại. Ví dụ:

    Hình 3.6. Cấu trúc operon trong genome vi khuẩn. Một operon là một đơn vị phiên mã đơn bao gồm một chuỗi các gen cấu trúc (structural genes), một promoter và một operator.

    Ví dụ: Trường hợp locus mắt quả trám ở ruồi giấm, có 18 allele. Khi tăng số cá thể nghiên cứu lên nhiều lần, người ta phát hiện các allele xếp thành 3 nhóm A, B và C. Các allele của cùng một nhóm, khi lai lẫn nhau, không cho kiểu hình tái tổ hợp hoang dại mắt bình thường, mà chỉ có kiểu hình mắt quả trám. Nhưng lai allele của nhóm này với allele của nhóm khác sẽ có xuất hiện kiểu hình hoang dại do tái tổ hợp. Hiện tượng này được gọi là allele giả.

    Hiện tượng allele giả cho thấy gen phân chia nhỏ về mặt tái tổ hợp, có thể xảy ra tái tổ hợp giữa các phần trong gen. Lúc đầu, hiện tượng allele giả được coi là trường hợp ngoại lệ, nhưng khi tăng số cá thể nghiên cứu lên nhiều lần thì rõ ràng đó là hiện tượng phổ biến. Nó được tìm thấy ở nhiều đối tượng khác nhau như nấm men S. cerevisiae, ngô, bồ câu, chuột, bacteriophage

    2.2. Locus rII của bacteriophage T4

    Nghiên cứu chi tiết về các đột biến rII của bacteriophage T4 đã làm sáng tỏ hơn về cấu trúc gen. Bacteriophage T4 ở dạng hoang dại r+ có khả năng xâm nhiễm đồng thời hai chủng E. coli B và K, trong khi các đột biến rII chỉ xâm nhiễm chủng B mà không xâm nhiễm chủng K (Hình 3.7).

    Trước thí nghiệm của ông, rII được coi là một locus. Tuy nhiên, thí nghiệm của ông đã cho thấy các đột biến xếp thành hai nhóm rIIA và rIIB. Lai các đột biến rIIA × rIIB sẽ có r+, nhưng lai rIIA × rIIA và rIIB × rIIB thì kiểu hình đột biến là r.

    Cho đến nay, chúng ta định nghĩa một gen là nhờ dựa trên kiểu hình đột biến và vị trí trên bản đồ của nó. Bacteriophage là một mô hình di truyền đơn giản (genome của E. coli dài khoảng 4.600.000 bp, trong khi bacteriophage T4 là 165.000 bp và bacteriophage λ khoảng 46.500 bp), chúng có thể sinh sản một số lượng lớn rất nhanh (1010 hoặc hơn thế) và dễ dàng phân tích. Các thí nghiệm thực hiện với đột biến rII của T4 được thiết lập dựa trên cơ sở sau:

    – Các gen có một phạm vi và ranh giới hạn chế.

    – Các gen có thể chia được, có thể có sự tái tổ hợp giữa hai allele trong một gen đơn.

    – Hoạt động của gen có thể được phân tích bởi sự phân tích bổ sung.

    Kết quả thí nghiệm cho thấy, gen có thể phân chia nhỏ về mặt đột biến. Các đoạn rIIA và rIIB được gọi là cistron, đơn vị chức năng nhỏ nhất đảm bảo khả năng xâm nhiễm chủng K. Thuật ngữ cistron thực chất là gen, ngày nay nó chỉ có tính chất lịch sử, ít được sử dụng. Theo quan niệm hiện nay, rIIA và rIIB là hai locus. Hai khái niệm mới được đưa ra là muton-đơn vị đột biến và recon-đơn vị tái tổ hợp.

    Benzer đã tìm thấy 2.000 điểm đột biến trên đoạn gen được nghiên cứu, chúng phân bố không đều nhau, có những điểm tập trung nhiều đột biến hơn. Chiều dài gen khoảng 900 nucleotide. Đơn vị đột biến muton ở đây tương ứng với 900/2.000. Số đột biến ghi nhận có thể thấp hơn so với thực tế nên muton có thể tương ứng với một cặp nucleotide. Giống như vậy recon có thể tương ứng với một cặp nucleotide.

    Tóm lại, gen là đơn vị chức năng, có thể chia nhỏ bởi các đơn vị đột biến tái tổ hợp.

    Hình 3.7. Kiểu hình của các đột biến rII của phage T4

    3. Thử nghiệm chức năng allele

    Muốn nghiên cứu cấu trúc bên trong một gen, phải tìm hiểu nhiều allele của gen đó. Nhiều đột biến có kiểu hình giống nhau nhưng không allele với nhau. Thử nghiệm chức năng allele được sử dụng để xác định xem hai đột biến có allele với nhau không. Đây chính là thử nghiệm mà Benzer dùng để lập bản đồ locus rII.

    Thử nghiệm này còn được gọi là thử nghiệm bổ sung (complementary test) vì nó cho biết sai hỏng chức năng ở hai đột biến có bổ sung tức bù trừ cho nhau được không.

    Phương pháp thử này cũng được gọi là thử nghiệm đều-lệch (cis-trans test). Sở dĩ như vậy là vì phép thử nghiệm này so sánh hiệu quả kiểu hình của các gen đột biến ở hai vị trí khác nhau trên nhiễm sắc thể tương đồng. Ở vị trí lệch (trans) các đột biến nằm trên hai nhiễm sắc thể, còn ở vị trí đều (cis) các đột biến nằm trên cùng một nhiễm sắc thể. Trường hợp sai hỏng ở hai gen khác nhau nên có thể bổ sung được, còn trường hợp sai hỏng ở cùng một gen không bù đắp được sẽ dẫn đến kiểu hình đột biến.

    Thử nghiệm chức năng allele có thể được thực hiện dễ dàng trên các đối tượng vi sinh vật với các đột biến hóa sinh, thường là các đột biến khuyết dưỡng (auxotroph mutant: mất khả năng tổng hợp một chất nào đó). Ví dụ: Ở nấm mốc Neurospora crassa có nhiều đột biến mất khả năng tổng hợp adenine (Ade-). Các đột biến này dễ phát hiện vì có khuẩn lạc màu đỏ. Có hai dạng đột biến Adex và Adey, nếu dị hợp tử Adex/Adey có kiểu hình đột biến tức là cho khuẩn lạc màu đỏ, thì Adex và Adey là hai allele của một gen. Thử nghiệm chức năng allele cho thấy các đột biến Ade ở N. crassa tạo thành 9 nhóm. Điều đó chứng tỏ có 9 gen tổng hợp adenine ở loài nấm này: ade1, ade2, ade3… trong đó ade3 có hai locus nằm kề sát nhau là ade3A và ade3B (Hình 3.9).

    Hình 3.8. Thử nghiệm chức năng allele. I: có kiểu hình đột biến do sai hỏng cùng một gen nên không bù đắp được. II: có kiểu hình hoang dại do sai hỏng khác gen nên bù trừ được cho nhau. Hình 3.9. Vị trí các gen ade trên các nhiễm sắc thể của nấm mốc Neurospora crassa Nguồn: Giáo trình Sinh học phân tử – Nguyễn Hoàng lộc (chủ biên)

    --- Bài cũ hơn ---

  • Hộp Gen Là Gì? Kích Thước Hộp Gen (Hộp Kỹ Thuật) Nhà Vệ Sinh Chuẩn
  • Khái Niệm, Cấu Trúc Và Phân Loại Gen
  • Định Nghĩa Từ Láy Là Gì? Từ Ghép Là Gì
  • Từ Ghép Là Gì? 3 Cách Phân Biệt Từ Ghép, Từ Láy Nhanh Và Dễ Hiểu Nhất
  • Từ Ghép Là Gì? Các Loại Từ Ghép
  • Chức Năng Và Cấu Trúc Của Gen

    --- Bài mới hơn ---

  • Một Gen Cấu Trúc Có 4050 Liên Kết Hydro, Hiệu Số Giữa Nu Loại G Với Loại Nu Khác Chiếm 20%. Sau Đột Biến Chiều Dài Gen K?
  • Bai 1 : Gen,mã Di Truyền ,nhân Đôi Adn Bai1 Ppt
  • Rối Loạn Tổng Hợp Protein Do Gen Cấu Trúc Và Gen Điều Hòa
  • Phương Pháp Giải Dạng Bài Tập Tính Số Liên Kết Hóa Học Trong Cấu Trúc Của Gen Sinh Học 12
  • Thiền Giúp Thay Đổi Cấu Trúc Gen Gây Đau Nhức
  • Chức năng và cấu trúc của

    gen

    1. Chức năng của gen

    Khái niệm gen được thay đổi theo sự phát triên của di truyền học. Mặc dù

    không đưa ra thuật ngữ gen nhưng chính Mendel lại là người đầu tiên đưa ra

    khái niệm nhân tố di truyền và mô tả nó như một dạng hạt vật chất tồn tại

    thành từng cặp trong tế bào bào cơ thể, không hòa trộn với nhau cùng quy

    định một đặc điểm của cơ thể (tính trạng). Như vậy, thực chất xét về mặt

    chức năng, chính khái niệm nhân tố di truyền của Mendel tương đương với

    khái niệm về gen hiện nay.

    Vào những năm 40 của thế kỉ XX, các công trình nghiên cứu khoa học của

    George Beadle và Edward Tatum đã làm sáng tỏ chức năng của gen và nhờ

    đó sau này họ đã nhận được giải thưởng Nobel. Beadle và Tatum đã tiến hành

    các công tình nghiên cứu trên nấm mốc đơn bội, Neurospora, và họ nhận thấy

    mỗi đột biến ở một gen đều làm ảnh hưởng đến chức năng của một enzim.

    Khi đó thuyết một gen – một enzim đã ra đời.

    Tuy nhiên,vì nhiều gen không quy định prôtêin là enzim là quy định prôtêin

    không phải enzim nên người ta thay đổi lại một gen – một prôtêin. Một

    prôtêin đơn giản nhất chỉ chứa một chuỗi polipeptit, nên quan niệm một gen –

    một prôtein lại được thay thế bằng một gen – một chuỗi polipeptit.

    Với sự phát triển của khoa học, hiện nay các nhà khoa học đã biết được cùng

    một gen ở sinh vật nhân thực nhưng lại có thể tạo ra những chuỗi polipeptit ở

    các môt khác nhau tùy thuộc vào quá trình ghép nối các exon của gen để tạo

    ra mARN. Như vậy, có thể nói chính xác hơn một chuỗi polipeptit – một gen.

    Ngoài ra, do có một số gen lại quy định các sản phẩm là ARN nhưng chúng

    lại không bao giờ được dịch mã vì vậy một định nghĩa khái quát về chức

    năng của gen sẽ không hề đơn giản. Quan niệm về gen dưới góc độ chức

    năng vẫn còn đang được thay đổi theo sự tiến bộ của khoa học. Tuy nhiên,

    chúng ta tạm thời chấp nhận quan niệm sau đây về gen:

    Gen là một đoạn của phân tử ADN mang thông tin quy định cho việc hình

    thành một sản phẩm có chức năng nhất định (sản phẩm đó có thể là một

    chuỗi polipeptit hay một phân tử ARN).

    Tuy nhiên, không phải bất cứ một đoạn trình tự nucleotit nào trong phân tử

    ADN mang thông tin quy định một sản phẩm nhất định đều có thể “chỉ dẫn”

    cho tế bào tạo ra sản phẩm đó khi cần thiết. Ngoài thông tin quy định về đặc

    điểm của sản phẩm, nơi sản phẩm được sử dụng gen còn phải chứa các

    thông tin khác để chỉ dẫn cho tế bào tạo ra sản phẩm vào lúc cần thiết cũng

    như với số lượng nhất định.

    2. Cấu trúc của gen

    Để có thể có đủ các thông tin chỉ dẫn cần thiết cho quá trình phiên mã và dịch

    mã nhằm tạo ra một sản phẩm nhất định thì một đoạn ADN trực tiếp mã hóa

    cho một sản phẩm là chưa đủ mà phải cần thêm các trình tự nucleotit khác

    nữa. Xét về mặt cấu trúc của gen, có thể nói một cách khái quát: Mỗi gen

    gồm 3 vùng trình tự nucleotit:

    1. Vùng điều hòa

    2. Vùng mã hóa

    3. Vùng kết thúc

    – Vùng điều hòa là trình tự nuclêôtit đặc biệt nằm ở đầu 3′ của sợi khuôn của

    gen, có chức năng điều hòa quá trình phiên mã. Tại vùng điều hòa có nhiều

    trình tự nuclêôtit với chức năng khác nhau như vùng liên kết với prôtêin hoạt

    hóa (CAP), vùng liên kết với ARN polimeraza (promoter – vùng khởi động),

    vùng liên kết với prôtêin ức chế (operator – vùng vận hành).

    – Vùng mã hóa là vùng chứa thông tin quy định sản phẩm của gen (chuỗi

    polipeptit hoặc ARN).

    – Vùng kết thúc chứa thông tin báo hiệu cho ARN polimeraza biết để dừng

    quá trình phiên mã cũng như các thông tin cần thiết khác.

    – Cấu trúc các vùng này ở các gen của sinh vật nhân sơ và nhân thực có nhiều

    điểm khác nhau. Cho đến năm 2007, các nhà khoa học ước tính con người có

    chừng 20500 gen (20488). Chương trình giải mã hệ gen người cho thấy 25%

    số lượng nuclêôtit của hệ gen là gen còn 75% nuclêotit còn lại không phải là

    gen. Trong số 25% nuclêotit của gen người thì chỉ có 1,5% làm nhiệm vụ mã

    hóa cho các sản phẩm còn có tời 24% số nucleotit của gen làm nhiệm vụ điều

    hòa hoặc thuộc vùng không mã hóa (intron). Như vậy, tính trung bình

    vùng thực sự mã hóa cho các sản phẩm của một gen chỉ chiếm khoảng 6%

    trình tự nucleotit của gen số còn lại là vùng ADN làm nhiệm vụ điều hòa hoạt

    động cũng như vùng ADN không mã hóa (intron).

    Dựa theo đặc điểm cấu trúc cũng như chức năng của gen mà người ta đặt ra

    tên gọi khac nhau cho các loại gen.

    --- Bài cũ hơn ---

  • 26 Câu Đột Biến Gen Sinh Học 12 Bài 4 Có Đáp Án File Word
  • Trường Hợp Gen Cấu Trúc Bị Đột Biến Thay Thế 1 Cặp G
  • Bài 4. Đột Biến Gen
  • Bài Tập Tự Luận Về Cấu Trúc Adn Hay
  • Các Dạng Bài Tập Về Adn Lớp 10
  • Cấu Tạo Và Chức Năng Của Adn Và Gen

    --- Bài mới hơn ---

  • 5 Chuột Không Dây Genius Chính Hãng Tốt Nhất
  • Chuột Không Dây Genius Nx 7010
  • 4 Chuột Không Dây Genius Dùng Pin Sạc Tốt Nhất
  • “bắt Bệnh” Chuột Không Dây Và Cách “chữa Trị” Hiệu Quả
  • Chuột Không Dây Nào Tốt Nhất, Giá Rẻ (Mới 2022)
  • Cấu tạo và chức năng của ADN và gen

    Cấu tạo và chức năng của ADN và gen

    Hình 2 :Cấu tạo hóa học và cấu trúc không gian của phân tử ADN

    Gen là một đoạn phân tử ADN mang thông tin mã hóa cho một chuỗi pôlipeptit hay ARN.

    mang thông tin mã hoá cho các sản phẩm tạo nên thành phần cấu trúc hay chức năng của tế bào.

    Nằm ở đầu 3’của gen,mang tín hiệu đặc biệt giúp ARN polimeraza nhận biết và liên kết để khởi động quá trình phiên mã và chứa trình tự nucleotit điều hòa quá trình phiên mã.

    • Vùng mã hóa liên tục mã hóa axit amin có ở sinh vật nhân sơ nên được gọi là gen không phân mảnh.
    • Vùng mã hóa không liên thục có ở sinh vật nhân thực . Phần lớn các gen của sinh vật nhân thực có vùng mã hóa không liên tục , các đoạn mã hóa axit amin(exon) và không mã hóa axit amin (intron) xen kẽ nhau nên được gọi là gen phân mảnh.

    Trong phân tử ADN : liên kết PHOTPHODIESTE gồm có liên kết giữa các gốc đường và gốc axit của cùng một nucleotit và liên kết cộng hóa trị giữa hai nucleotit.

    Ví dụ 1 : Một gen có chiều dài là 5100 A 0, số nuclêôtit loại Adenin chiếm 20%. Hãy xác định:

    Vùng nhân của vi khuẩn Helicobacter pylori có một phân tử ADN và ADN chỉ chứa N 14. Đưa một vi khuẩn Helicobacter pylori vào trong môi trường dinh dưỡng chỉ chứa N 15 phóng xạ và vi khuẩn sinh sản theo hình thức phân đôi tạo ra 16 vi khuẩn con. Khẳng định nào sau đây đúng?

    Một gen dài 5100A o, số nucleotit loại A của gen bằng 2/3 số lượng một loại nucleotit khác. Gen này thực hiện tái bản liên tiếp 4 lần. Số nucleotit mỗi loại mà môi trường nội bào cung cấp cho quá trình tái bản trên là:

    Số phân tử ADN con được tạo ra sau k lần nhân đôi liên tiếp là 8 x 2 k tức là có 2 x 8 x 2 k mạch. Trong đó có 8 x 2 mạch của ADN mẹ ban đầu không phải từ nguyên liệu của môi trường nội bào → Tổng số mạch đơn mới lấy nguyên liệu hoàn toàn từ môi trường nội bào là: 8 x 2 x 2 k – 2 x 8 = 112 → k = 3.

    Bài viết gợi ý:

    --- Bài cũ hơn ---

  • Đặc Điểm Cấu Tạo Của Virus Gây Bệnh
  • Cấu Tạo Của Virut Bai 30 Cau Truc Virut Ppt
  • Nguyên Lý Hoạt Động Của Máy Phát Điện (Electric Generator)
  • Đồng Hồ Nước Thông Minh Đo Lưu Lượng Xuất Xứ Đức Anh Malaysia
  • Nguyên Lý Cấu Tạo Và Hoạt Động Của Đồng Hồ Nước Điện Từ
  • Cấu Trúc & Chức Năng Của Móng

    --- Bài mới hơn ---

  • Cấu Tạo Của Móng & Cách Chăm Sóc Móng
  • Ý Nghĩa Của Bảng Tuần Hoàn Nguyên Tố Hóa Học Đầy Đủ Nhất
  • Cấu Tạo Da Và Cấu Trúc Về Da
  • Da Và Cấu Tạo Sinh Lý Của Da
  • Cấu Trúc Da Mặt – Điều Bạn Nên Biết Để Có Làn Da Khỏe Mạnh
  •  

    I. CHỨC NĂNG SINH LÝ CỦA MÓNG

    Móng là một dạng biến đổi của da, được cấu tạo bởi một lớp keratin cứng chắc phát triển từ biểu bì phần mặt lưng của các ngón tay và ngón chân.

    Móng có chức năng bảo vệ, giúp mạng lưới thần kinh dày đặc ở các đầu chi khỏi bị tổn thương, đồng thời chúng còn có tác dụng tăng độ nhạy của xúc giác ở các đầu ngón tay, chân. Bên cạnh đó, nó còn là một thứ vũ khí để tự vệ, tấn công, đồng thời móng cũng phản ánh tình trạng sức khỏe của cơ thể.

    Ở người khỏe mạnh, mỗi ngày móng dài thêm khoảng 0,1-0,15 mm, móng tay phát triển nhanh hơn móng chân, tốc độ tăng trưởng tùy thuộc vào từng cá thể khác nhau (tăng nhanh ở trẻ em và người trẻ, giảm ở người lớn tuổi) và cũng khác nhau giữa các móng. Bên cạnh đó, thời tiết cũng cho thấy có sự ảnh hưởng nhất định, cụ thể mùa hè móng sẽ tăng trưởng nhanh hơn mùa đông. Thời gian tăng trưởng trung bình của móng từ lớp biểu bì liên móng (eponychium) đến bờ móng là khoảng 6 tháng.

    II. THÀNH PHẦN VÀ CẤU TRÚC CỦA MÓNG

    1. Thành phần móng

    Móng có cấu trúc tương tự như lớp sừng của da, hình thành nhờ sự liên kết chặt chẽ giữa các tế bào keratin tạo nên lớp cứng chắc. So với lớp sừng, móng có nồng độ chất béo thấp hơn từ 0,15-0,75%, nồng độ lưu huỳnh khoảng 3%, cao hơn lớp sừng.

    Tóc và móng dù có hình dạng khác nhau, nhưng cả hai được tổng hợp nên từ các amino acid tương tự.

    Khác với xương, calci không ảnh hưởng đến sự tăng trưởng của móng. Vào tháng tư của thai kỳ, thai nhi bắt đầu hình thành móng trên các ngón. Móng tăng trưởng liên tục suốt đời người.

    2. Cấu trúc móng

    Móng có cấu tạo phức tạp gồm 3 lớp:

    • Đĩa móng (nail plate): cấu tạo bởi lớp sừng, phát triển liên tục suốt đời, có màu hồng vì nằm trên giường móng có nhiều mạch máu nuôi dưỡng.
    • Giường móng (nail bed).
    • Mầm móng (ventral matrix): nơi tập trung các mạch máu, chịu trách nhiệm nâng đỡ và phát triển móng.

    Móng mọc ra từ nhóm tế bào đặc biệt gọi là gian bào (matrix) có nhiều mạch máu, nằm dưới quầng móng (luluna). Quầng móng hình bán nguyệt, màu trắng đục, hình thành do quá trình keratin hóa không hoàn chỉnh. So với các phần khác của móng, quầng móng (luluna) mềm hơn và không tương tác hoàn toàn với giường móng. Giường móng giữ vai trò cung cấp nước cho móng và đảm bảo móng phát triển đúng hướng (dọc theo bờ móng). Khi móng tách khỏi giường móng ở bờ móng, móng sẽ không còn được cung cấp nước nữa nên giòn và dễ gãy. Phần da đầu ngón, ở vị trí tách rời móng được gọi là bờ móng. Phần da liên kết với móng tại mầm móng được gọi là lớp biểu bì liên móng (eponychium), giữ vai trò bào vệ những lớp móng phát triển chưa hoàn chỉnh. Thiếu đi eponychium, móng thường tạo thành sẹo và móng mới phát triển bất thường.

    Hình 1. Cấu trúc móng

    III. TÍNH CHẤT VẬT LÝ CỦA MÓNG

    Thông thường, móng chứa từ 5-24% nước tùy thuộc vào điều kiện môi trường xung quanh. Giống như tóc, quá trình hấp phụ và mất nước của móng cũng diễn ra nhanh chóng. Khi hấp phụ nước, móng trương nở, thể tích tăng lên, chủ yếu nằm độ dày hơn là chiều dài và chiều rộng, do cấu trúc dạng lớp của móng.

    IV. SỰ PHÁ HỦY MÓNG

    Móng có thể bị phá hủy bời nhiều nguyên nhân khác nhau như: cắt móng, sử dụng sản phẩm làm đẹp, các chất hóa học…

    Móng được cắt từ bờ móng trở đi, vì ở phần này hàm lượng nước trong móng giảm nhiều do giường móng không còn khả năng cung cấp nước nữa, vì thế móng giòn, dễ cắt và không gây đau. Cắt móng thừa giúp thuận tiên cho các thao tác sinh hoạt trong cuộc sống hàng ngày.

    Quá trình làm đẹp cũng gây ra sự phá hủy móng như việc phù lên và tháo ra các lớp móng bột, cũng như các loại sơn móng. Do đó, cần lựa chọn sản phẩm có uy tín, chất lượng tốt để tránh hư hỏng móng.

    Ngoài ra, trong hoạt động sinh hoạt hàng ngày, tắm rửa, giặt giũ cũng có khả năng gây phá hủy móng khi móng tiếp xúc trực tiếp với chất hóa học xà phòng và các chất tẩy rửa, làm cuốn trôi lớp lipid, cũng như lượng nước trong móng.

    --- Bài cũ hơn ---

  • Using Annotation Tools On A Shared Screen Or Whiteboard
  • Cách Chỉnh Lại Khi Màn Hình Iphone Bị Phóng To
  • Cách Chặn Kẻ Lạ Xâm Nhập Vào Lớp Khi Dạy Học Online Trên Zoom
  • Các Lỗi Thường Gặp Khi Dùng Zoom Meeting Và Cách Khắc Phục
  • Hướng Dẫn Sửa Lỗi Zoom Cloud Meeting Khi Học Online
  • Sinh Học 12: Gen Và Cấu Trúc Của Gen

    --- Bài mới hơn ---

  • Phôi Cá Mút Đá Tái Cấu Trúc Hệ Gen
  • 1 Gen Quy Định Cấu Trúc Của Một Polipeptit
  • Gen, Mã Di Truyền Và Quá Trình Nhân Đôi Adn, Trắc Nghiệm Hóa Học Lớp 12
  • Cấu Trúc P53 (Protein), Chức Năng, Chu Kỳ Tế Bào Và Bệnh Tật / Sinh Học
  • Phát Hiện Gen P53 Kiềm Chế Sự Phát Triển Của Các Tế Bào Ung Thư
  • Nêu khái niệm và cấu trúc của gen

    Gen là một đoạn của phân tử ADN mang thông tin mã hóa cho một sản phẩm xác định (chuỗi pôlipeptit hoặc ARN)

    – Ở một số chủng virut, gen có cấu trúc mạch đơn ADN hoặc ARN mạch đơn.

    – Ở sinh vật nhân thực, gen có cấu trúc xoắn kép được cấu tạo từ 4 loại nuclêôtit theo nguyên tắc bổ sung.

    – Các gen khác nhau có số lượng và trình tự các nuclêôtit khác nhau.

    – Mỗi gen mã hóa cho prôtêin điển hình gồm 3 vùng trình tự nuclêôtit. Vùng điều hòa nằm ở đầu 3′ mạch mã gốc của gen mang tín hiệu khởi động và kiểm soát phiên mã. Tiếp theo là vùng mã hóa mang thông tin mã hóa cho các axit amin. Vùng kết thúc nằm ở đầu 5′ mạch mã gốc của gen, mang tín hiệu kết thúc phiên mã.

    – Vùng mã hóa có cấu trúc phân mảnh hoặc không phân mảnh tùy thuộc vào sinh vật. Các gen của sinh vật nhân sơ có vùng mã hóa liên tục. Phần lớn các gen của sinh vật nhân thực có vùng mã hóa không liên tục. Xen kẽ giữa các đoạn mã hóa axit amin (exon) là các đoạn không mã hóa axit amin (intron). Các gen như vậy gọi là gen phân mảnh. Số lượng exon và intron của các gen khác nhau là khác nhau.

    – Ví dụ ovalbumin của gè có tới 7 intron xen kẻ giữa 8 exon, còn gen beta-globulin lại có 2 intron xen kẽ 3 exon.

    Phân biệt gen của nhân sơ và nhân thực, gen trong nhân và ngoài nhân.

    – ADN xoắn kép, mạch vòng, trần

    – Có gen ngoài nhân là các plasmit.

    – ADN xoắn kép, mạch thẳng, liên kết với prôtêin loại histon

    – Gen phân mảnh, xen giữa các đoạn exon là đoạn intron

    – Gen ngoài nhân là gen trong ti thể và lạp thể. Chỉ mới phát hiện một loại nấm men có plasmit.

    Gen trong ti thể và lục lạp của sinh vật nhân thực giống cấu trúc gen của sinh vật nhân sơ.

    Plasmit của sinh vật nhân sơ có số lượng lớn, dạng vòng, kích thước nhỏ

    --- Bài cũ hơn ---

  • Bài 21. Đột Biến Gen
  • Đột Biến Gen, Trắc Nghiệm Hóa Học Lớp 12
  • Cấu Trúc Và Bộ Gen Của Hiv
  • Giải Vở Bài Tập Sinh Học 9
  • Bài Tập Cấu Trúc Adn (Gen)
  • Cấu Trúc Và Chức Năng Của Lách

    --- Bài mới hơn ---

  • Lá Lách: Những Điều Bạn Cần Biết
  • Lá Lách Nằm Ở Đâu Và Có Vai Trò Gì?
  • Những Đặc Điểm Cấu Tạo Nào Của Các Cơ Quan Trong Đường Dẫn Khí Có Tác Dụng Làm Ẩm, Làm Ấm Không Khí Đi Vào Phổi Và Đặc Điểm Nào Tham Gia Bảo Vệ Phổi Tránh Khỏi Các Tác Nhân Có Hại?
  • Đặc Điểm Và Công Dụng Của Dừa
  • Đặc Điểm Sinh Học Cây Dừa
  • Successfully reported this slideshow.

    Published on

    1. 1. Cấu trúc và chức năng Nhóm 1 Nhóm trưởng: Thư ký: Thành viên:
    2. 2. Lách Tổng quan * Là cơ quan bạch huyết lớn nhất của cơ thể * Nằm trên đường đi của tuần hoàn máu
    3. 3. CẤU TẠO Mô chống đỡ Nhu mô lách Vỏ xơ Bè xơ Dây xơ Tủy đỏ Tủy trắng Dây Billroth Xoang tĩnh mạch Mô liên kết xơ Mô võng Các tế bào trong lỗ lưới
    4. 4. Tủy đỏ Tủy trắng Vỏ xơ Bè xơ
    5. 5. Cấu tạo của lách
    6. 6. * Chiếm 1/5 trọng lượng lách * Gồm các mô bạch huyết bao quanh các động mạch (bao bạch huyết), có nơi mô bạch huyết ở dạng nang bạch huyết * Tủy trắng được chia thành 3 vùng: – Vùng quanh động mạch (phụ thuộc tuyến ức): Tập trung lympho bào T – Trung tâm sinh sản: Tập trung lympho bào B – Vùng rìa: Chuyển tiếp giữa tủy trắng và tủy đỏ, chứa nhiều đại thực bào, tương bào, lympho bào.
    7. 7. Vỏ xơ Bè xơ Tủy đỏ Trung tâm sinh sản Vùng rìa Vùng quanh động mạch Tủy trắng
    8. 8. Tủy đỏ * Xoang tĩnh mạch: Là loại mao mạch kiểu xoang, thành mao mạch được lợp bởi một lớp tế bào nội mô không liên tục, xếp song song. Phía ngoài lớp tế bào nội mô là những sợi võng. * Dây billroth: Khối xốp có nền là mô võng, nằm trong lỗ lưới là: hồng cầu, bạch cầu hạt, tiểu cầu, lympho bào, tương bào, đại thực bào
    9. 9. Ðm lách (rốn lách)  phân nhánh (bè xơ)  đm trung tâm (bao bạch huyết)  tđm bút lông  mao mạch (vỏ Schweigger-Seidel)  mao mạch tận xoang tm Tm tủy  Tm bè xơ  tm lách (rốn lách) – Tuần hoàn hở: mao mạch tận  dây billroth  xoang tm (trở lại vòng t.hoàn): máu được lọc sạch – Tuần hoàn kín: từ mao mạch tận  xoang tm dây billroth
    10. 10. Tuần hoàn kín Tuần hoàn hở Khe nội mô
    11. 11. Chức năng * Lọc máu * Tạo tế bào lympho * Tiêu hủy hồng cầu và các tế bào khác
    12. 12. Cấu trúc vi thể lách
    13. 13. Thank you !

    --- Bài cũ hơn ---

  • Xác Định Thành Phần Trong Câu. Ôn Tập Về Từ Loại
  • Cách Ghi Thành Phần Cấu Tạo Của Thuốc Được Quy Định Như Thế Nào?
  • Câu Đơn Và Câu Ghép, Luyện Xác Định Thành Phần Câu
  • Dẫn Luận Ngôn Ngữ Học_Từ Vựng
  • Từ Trong Tiếng Việt (Phần Đầu)
  • Cấu Trúc Và Chức Năng Của Adn

    --- Bài mới hơn ---

  • Cấu Tạo Và Chức Năng Của Dna (2) Cautrucchucnangadn1 Ppt
  • Cấu Tạo Và Cách Hệ Thần Kinh Trung Ương Hoạt Động
  • Bài 43. Giới Thiệu Chung Về Hệ Thần Kinh
  • Dây Thần Kinh Tủy Sống: Cấu Tạo Và Chức Năng
  • Thanh Quản Là Gì, Nằm Ở Đâu? Giải Phẫu Cấu Tạo
  • Axít Nuclêíc

    – Có trong nhân tế bào (nhiễm sắc thể). Ngoài ra còn có ở trong ti thể, lục lạp.

    – Gồm 2 loại: ADN và ARN (ở một số vi rút)

    – Đó là những phân tử lớn có cấu trúc đa phân, bào gồm nhiều đơn phân là nuclêôtit

    I. Cấu trúc ADN (axit dêôxiribônuclêic):

    1. Thành phần cấu tạo ADN:

    ADN được cấu tạo từ 5 nguyên tố hóa học là C, H, O, P, N.

    ADN là loại phân tử lớn (đại phân tử), có cấu trúc đa phân, bao gồm nhiều đơn phân là nuclêôtit. Mỗi nuclêôtit gồm:

    • Đường đêôxiribôluzơ: $C_5H_{10}O_4$
    • Axit phôtphoric: $H_3PO_4$
    • 1 trong 4 loại bazơ nitơ (A, T, G, X ). Trong đó A, G có kích thước lớn còn T, X có kích thước bé hơn.

    2. Cấu trúc ADN:

    ADN là một chuỗi xoắn kép gồm 2 mạch pôlinuclêôtit xoắn đều quanh một trục theo chiều từ trái sang phải (xoắn phải): 1 vòng xoắn có:

    – Đường kính 20 Ăngstrôn.

    • Liên kết trong 1 mạch đơn: nhờ liên kết hóa trị giữa axít phôtphôric của nuclêôtit với đường C­5 của nuclêôtit tiếp theo.
    • Liên kết giữa 2 mạch đơn: nhờ mối liên kết ngang (liên kết hyđrô) giữa 1 cặp bazơ nitríc đứng đôi diện theo nguyên tắc bổ sung (A liên kết với T bằng 2 liên kết hyđrô hay ngược lại; G liên kết với X bằng 3 liên kết hyđrô hay ngược lại).
    • Hệ quả của nguyên tắc bổ sung:

    + Nếu biết được trình tự sắp xếp các nuclêôtit trong một mạch đơn này à trình tự sắp xếp các nuclêôtit trong mạch còn lại.

    + Trong phân tử ADN: tỉ số: $frac{A+T}{G+X}$ là hằng số nhất định đặc trưng cho mỗi loài.

    II. Tính chất của ADN

    • ADN có tính đặc thù: ở mỗi loài, số lượng + thành phần + trình tự sắp xếp các nuclêôtit trong phân tử ADN là nghiêm ngặt và đặc trưng cho loài.
    • ADN có tính đa dạng: chỉ cần thay đổi cách sắp xếp của 4 loại nuclêôtit àtạo ra các ADN khác nhau.

    Tính đa dạng + tính đặc thù của ADNcơ sở cho tính đa dạng và tính đặc thù của mỗi loài sinh vật.

    III. Chức năng của ADN

    Lưu trữ, bảo quản truyền đạt thông tin di truyền về cấu trúc và toàn bộ các loại prôtêin của cơ thể sinh vật, do đó quy định các tính trạng của cơ thể sinh vật.

    àThông tin di truyền: được chứa đựng trong ADN dưới hình thức mật mã (bằng sự mã hóa bộ 3) cứ 3 nuclêôtit kế tiếp nhau trên 1 mạch đơn quy định 1 axít amin (aa) (= mã bộ 3) hay bộ 3 mã hóa = mã di truyền = đơn vị mã = 1 codon).

    Vậy trình tự sắp xếp các axít amin trong phân tử prôtêin được quy định bởi trình tự sắp xếp các nuclêôtit trong ADN.

    Mỗi đoạn của phân tử ADN mang thông tin di truyền quy định cấu trúc của 1 loại prôtêin được gọi là gen cấu trúc.

    Bạn đã hiểu nội dung lý thuyết và làm được các bài tập về ADN thì có thể tham gia làm bài kiểm tra trắc nghiệm online về cấu trúc và chức năng ADN để đánh gia kết quả của mình!

    --- Bài cũ hơn ---

  • Cấu Tạo Và Chức Năng Của Dna (2)
  • Tìm Hiểu Về Cấu Trúc Và Chức Năng Của Dna
  • Bạn Biết Gì Về Cấu Tạo Của Da Mặt?
  • Cấu Tạo Về Da Mặt Như Thế Nào?
  • Cấu Tạo Của Não Bộ ?
  • Cấu Trúc Và Chức Năng

    --- Bài mới hơn ---

  • Miễn Dịch Học Phân Tử
  • Các Thành Phần Phân Tử Của Hệ Thống Miễn Dịch
  • Cấu Trúc A Lot Of, Phân Biệt Với Lots Of, Plenty Of
  • 7 Lỗi Sai “Kinh Điển” Của Người Học Tiếng Anh » Học Ielts
  • More And More – Cấu Trúc Càng Ngày Càng Trong Tiếng Anh
  • x

    x

    ENGLISH

     

    MIỄN DỊCH HỌC – CHƯƠNG BỐN

    KHÁNG THỂ – CẤU TRÚC VÀ CHỨC NĂNG

    Gene Mayer, Ph.D

    Emertius Professor of Pathology, Microbiology and Immunology

    University of South Carolina

    Biên dịch: Nguyễn Văn Đô, MD., PhD.,

    Bộ môn Sinh lý bệnh-Miễn dịch,

    Trường Đại học Y Hà Nội,

    Hà Nội, Việt Nam

     

     

    Let us know what you think

    FEEDBACK

    Logo image © Jeffrey

    Nelson, Rush University, Chicago, Illinois  and

    The MicrobeLibrary

     

    MỤC TIÊU

    GIẢNG DẠY

    Trình bày đặc điểm chung của kháng thể

    Mô tả cấu trúc cơ bản của kháng thể

    Xác định các vùng hằng định và vùng cực kỳ thay đổi của kháng thể

    Xác định các lớp và dưới lớp kháng thể, các nhóm và dưới nhóm

    Mô tả cấu trúc và đặc điểm của các lớp kháng thể

     

     

    Hình 1. Điện di protein huyết thanh

    ĐỊNH NGHĨA

    Kháng thể (Ig)

    Kháng thể (KT) là các phân tử glycoprotein được sản xuất

    bởi các tương bào trong một đáp ứng với chất sinh miễn dịch và có chức

    năng như kháng thể. Tên của kháng thể xuất phát từ việc chúng di chuyển

    cùng với các protein hình cầu, khi huyết thanh chứa kháng thể được đặt

    trong một điện trường (Hình 1).

    CHỨC NĂNG CHUNG CỦA KHÁNG THỂ

    Kết hợp với kháng nguyên

    Kháng thể kết hợp đặc hiệu với một hoặc vài kháng nguyên

    (KN) gần giống nhau. Thực ra, mỗi kháng thể kết hợp với một quyết định

    kháng nguyên đặc hiệu. Kháng thể kết hợp với kháng nguyên là chức năng

    đầu tiên của các kháng thể và do đó cơ thể được bảo vệ. Hóa trị của

    kháng thể dựa vào số quyết định kháng nguyên mà mỗi phân tử kháng thể có

    thể kết hợp. Hóa trị của tất cả các kháng thể có ít nhất là hai và trong

    một số trường hợp có nhiều hơn nữa.

    Các chức năng hiệu ứng

    Thông thường sự kết hợp của 1 KT với 1 KN không có hiệu

    ứng sinh học. Dĩ nhiên, các hiệu ứng sinh học quan trọng là kết quả của

    “chức năng hiệu ứng” thứ phát của các kháng thể. Kháng thể làm trung

    gian của nhiều chức năng hiệu ứng này. Khả năng thực hiện một chức năng

    hiệu ứng đặc biệt cần phải có KT kết hợp với KN kích thích sinh ra nó.

    Không phải mọi kháng thể làm trung gian cho tất cả các chức năng hiệu

    ứng. Các chức năng hiệu ứng này bao gồm:

     

    •  Hoạt hóa bổ thể – Điều này

      dẫn đến sự ly giải các tế bào và giải phóng các phân tử có hoạt

      tính sinh học (xem chương hai). 

       

    • Bám vào các loại tế bào khác nhau

      – Các tế bào thực bào, lympho, tiểu cầu, các tế bào mast, và

      bạch cầu ái kiềm có các thụ thể để kháng thể bám vào. Sự kết hợp

      đó làm hoạt hóa các tế bào, thực hiện một số chức năng. Một số

      kháng thể cũng liên kết với thụ thể trên bề mặt nguyên bào nuôi

      của nhau thai, dẫn đến kháng thể được vận chuyển qua nhau thai.

      Kết quả là, người mẹ cung cấp các kháng thể miễn dịch cho thai

      nhi và trẻ sơ sinh.

       

    TỪ KHÓA

    Kháng thể

    Hóa trị

    Chuỗi nặng

    Chuỗi nhẹ

    Vùng thay đổi

    Vùng hằng định

    Vùng bản lề

    Domain

    Vùng siêu biến

    Vùng khung

    Nhóm và dưới nhóm

    Fab & Fc, F(ab’)2

    loại và dưới loại

    Lớp và dưới lớp

    Opsonin

    Chuỗi J

    Thành phần tiết

     

     

     

    Hình 2A. Cấu trúc cơ bản của kháng thể

     

    Hình 2B. Bấm vào hình trên để xem hình ảnh động về cấu trúc của kháng

    thể

    Requires Chime Plug-In. Get Chime here. Developed by Eric Martz.

    Development supported by the Division of Undergraduate Education of the

    National Science Foundation.

     

     

    Hình 2C. Mô hình dạng dải của vị trí kết hợp kháng nguyên của kháng thể

    (IgG2A).

    Harris, L. J., Larson, S. B., Hasel, K. W., Day, J., Greenwood, A.,

    McPherson, A. Nature 1992, 360, 369-372. © 2000 Antibody Resource Page

     

    Hình 2D. Kháng thể xoay vòng

    Jose Saldanha, Humanization by Design © 2000, Antibody Resource Page

     

    CẤU TRÚC CƠ BẢN CỦA KHÁNG THỂ

    Cấu trúc cơ bản của các kháng thể được minh

    họa trong Hình 2. Mặc dù các kháng thể khác nhau có thể khác nhau về cấu

    trúc, nhưng tất cả họ đều được cấu tạo từ các đơn vị cơ bản giống nhau.

    Chuỗi nặng và

    chuỗi nhẹ

    Tất cả các kháng thể có một cấu trúc chuỗi bốn là

    đơn vị cơ bản của chúng. Chúng được bao gồm hai chuỗi nhẹ giống hệt nhau

    (23kD) và hai chuỗi nặng giống hệt nhau (50-70kD).

    Cầu nối đisulfua

    Cầu nối

    disulfua liên chuỗi

    Các chuỗi nặng và chuỗi nhẹ, và hai chuỗi nặng được liên kết với

    nhau bằng các cầu nối disulfua liên chuỗi và bởi các tương tác không

    cộng hóa trị. Số lượng các cầu disulfua liên chuỗi khác nhau tùy

    thuộc vào loại kháng thể khác nhau.

    Liên kết disulfua nội chuỗi

    Trong mỗi chuỗi polypeptid cũng có cầu nối disulfua.

    Vùng biến

    đổi (V) và vùng hằng định (C)

    Khi so sánh trình tự các acid amin của các chuỗi nặng và chuỗi nhẹ

    khác nhau, người ta thấy cả hai chuỗi nặng và nhẹ có thể được chia

    thành hai khu vực dựa trên sự biến đổi trong trình tự acid amin. Đó

    là:

    Chuỗi nhẹ – VL (110 acid amin) và

    CL (110 cid amin)

    Chuỗi nặng – VH (110 acid amin)

    và CH (330-440 acid amin)

    Vùng bản lề

    Đây là khu vực mà các cánh tay của các phân tử kháng thể

    hình thành một chữ Y. Nó được gọi là vùng bản lề vì có một sự linh hoạt

    trong phân tử tại vị trí này.

    Domain

    Hình ảnh ba chiều của phân tử kháng thể cho thấy nó không

    phải là thẳng như mô tả trong Hình 2A. Thay vào đó, nó được cuộn lại như

    hình cầu mà mỗi hình cầu có một cầu nối disulfua nội chuỗi (Hình 2B-D).

    Những vùng đó được gọi là domain.

    Domain chuỗi nhẹ – VL và CL

    Domain chuỗi nặng – VH, CH1 – CH3 (hoặc CH4)

    Oligosaccharid

    Carbohydrat được gắn vào domain CH2 của hầu hết các kháng thể. Tuy nhiên,

    trong một số trường hợp carbohydrat cũng có thể được gắn tại các vị trí

    khác.

     

     

    CẤU TRÚC VÙNG THAY ĐỔI

    Vùng siêu biến (HVR) hoặc vùng

    kết hợp với kháng nguyên (CDR)

    Khi so sánh trình tự các acid amin ở vùng

    biến đổi của kháng thể cho thấy hầu hết các vị trí biến đổi tại ba vùng

    gọi là vùng siêu biến nằm ở khu vực như minh họa trong Hình 3. Các kháng

    thể có tính đặc hiệu khác khác nhau có vùng kết hợp kháng nguyên khác

    nhau trong khi các kháng thể có cùng một tính đặc hiệu có vùng kết hợp

    kháng nguyên giống hệt nhau (CDR là vị trí kết hợp của kháng thể). Vùng

    kết hợp với kháng nguyên của kháng thể bao gồm cả chuỗi H và chuỗi L.

    Vùng khung

    Các vùng nằm giữa vùng kết hợp với kháng

    nguyên trong vùng thay đổi được gọi là các vùng khung (Hình 3). Dựa trên

    sự tương đồng và khác biệt trong vùng khung, vùng thay đổi của chuỗi

    nặng và nhẹ của kháng thể có thể được chia thành các nhóm và phân nhóm.

    Chúng được hình thành từ các sản phẩm của các gen khác nhau.

     

     

    Hình 3. Cấu trúc vùng thay đổi và hằng định

    CÁC

    MẢNH KHÁNG THỂ KHÁC NHAU: MỐI LIÊN QUAN GIỮA

    CẤU TRÚC VÀ CHỨC NĂNG

    Các mảnh kháng thể

    được tạo ra do phân cắt protein là minh chứng quan trọng để giải thích

    Fab

    Papain có thể cắt phân tử kháng thể tại khu vực

    bản lề ở phía trước cầu nối disulfua liên chuỗi H-H (Hình 4). Kết

    quả là tạo ra hai mảnh giống hệt nhau có chứa các chuỗi nhẹ và các

    domain VH và CH1 của chuỗi nặng.

    Kết hợp KN – Những mảnh đó được gọi là mảnh

    Fab bởi vì chúng có các vị trí kết hợp với KN của KT. Mỗi mảnh

    Fab có đơn hóa trị trong khi phân tử nguyên gốc là hóa trị hai.

    Vị trí kết hợp kháng nguyên được hình thành bởi VH và VL. Một

    kháng thể có khả năng kết hợp một quyết định kháng nguyên đặc

    hiệu vì nó có một sự phối hợp đặc biệt của VH và VL. Sự kết hợp

    khác nhau của VH và VL ở các kháng thể làm cho chúng có thể kết

    hợp các quyết định kháng nguyên khác nhau.

    Fc

    Sau khi phân cắt kháng thể bằng papain cũng tạo ra

    một mảnh có chứa phần còn lại của hai chuỗi nặng, mỗi chuỗi có chứa

    một domain CH2 và một CH3. Đoạn này được gọi là Fc bởi vì nó được

    kết tinh một cách dễ dàng.

     

    Chức năng hiệu ứng – Các chức năng hiệu ứng của

    kháng thể được thực hiện bởi phần Fc của phân tử. Các chức năng khác

    nhau được thực hiện bởi các domain khác nhau trong mảnh này (hình

    5). Thông thường, để thực hiện chức năng hiệu ứng của kháng thể nó

    cần phải kết hợp với kháng nguyên, tuy nhiên, có những ngoại lệ cho

    quy luật này.

    Hình 5.

    ác mảnh kháng thể: Mối quan hệ giữa cấu trúc và chức năng

    F(ab’)2

    Khi cắt kháng thể bằng pepsin, vị trí được cắt là ở chuỗi nặng, phía

    sau cầu disulfua liên chuỗi tạo ra một mảnh có chứa cả hai vị trí

    kết hợp kháng nguyên (hình 6). Đoạn này được gọi là F(ab’)2 vì nó có

    hóa trị hai. Vùng Fc của phân tử kháng thể được phân cắt bởi pepsin

    tạo thành các peptid nhỏ. Mảnh F(ab’)2 kết hợp với kháng nguyên,

    nhưng nó không còn chức năng hiệu ứng của kháng thể.ag

     

     

    Hình 6.

    CÁC LỚP KHÁNG THỂ, PHÂN LỚP, NHÓM VÀ PHÂN

    NHÓM

    Các lớp kháng thể

    Các kháng thể có thể được chia thành năm lớp khác nhau,

    dựa vào sự khác biệt trình tự acid amin trong vùng hằng định của các

    chuỗi nặng. Tất cả các kháng thể trong một lớp nhất định sẽ có vùng hằng

    định chuỗi nặng rất giống nhau. Các khác biệt này có thể được phát hiện

    bởi các nghiên cứu trình tự hoặc phổ biến hơn bằng huyết thanh học (tức

    là sử dụng các kháng thể để tìm những khác biệt này).

    •  IgG – chuỗi nặng Gamma
    •  IgM – chuỗi nặng Muy
    •  IgA – chuỗi nặng Alpha
    •  IgD – chuỗi nặng Delta
    •  IgE – chuỗi nặng Epsilon

    Dưới lớp kháng thể

    Các lớp kháng thể có thể chia thành dưới lớp dựa

    trên sự khác biệt nhỏ trong trình tự acid amin trong vùng hằng định

    của chuỗi nặng. Tất cả các kháng thể trong một phân lớp sẽ có trình

    tự acid amin vùng hằng định chuỗi nặng rất giống nhau. Một lần nữa

    những khác biệt này được phát hiện một cách phổ biến nhất bằng

    phương pháp huyết thanh học.

    •  Dưới lớp IgG
    •  IgG1 – Chuỗi nặng Gamma 1
    •  IgG2 – Chuỗi nặng Gamma 2
    •  IgG4 – Chuỗi nặng Gamma 4
    •  IgG3 – Chuỗi nặng Gamma 3
    •  Dưới lớp IgA
    •  IgA1 – Chuỗi nặng Alpha 1
    •  IgA2 – Chuỗi nặng Alpha 2

     

     

    Các nhóm kháng thể

    Kháng thể cũng có thể được phân loại theo

    loại chuỗi nhẹ mà kháng thể đó có. Các loại chuỗi nhẹ dựa trên sự khác biệt

    ở trình tự acid amin trong vùng hằng định của chuỗi nhẹ. Các khác biệt này

    được phát hiện bằng phương pháp huyết thanh học.

    Chuỗi nhẹ Kappa

    Chuỗi nhẹ Lambda

    Dưới nhóm kháng thể

    Các chuỗi nhẹ cũng có thể được chia thành các

    phân nhóm dựa trên sự khác biệt ở trình tự acid amin trong vùng hằng định

    của chuỗi nhẹ.

     

    Phân nhóm Lambda

    •  Lambda 1

    •  Lambda 2

    •  Lambda 3

    •  Lambda 4

    Danh pháp

    Kháng thể được đặt tên dựa trên lớp, hoặc

    dưới lớp của chuỗi nặng và nhóm hoặc dưới nhóm của chuỗi nhẹ. Trừ khi nó

    được ghi chính xác, bạn nên biết rằng tất cả các phân lớp, nhóm, dưới nhóm

    đều có. IgG có tất cả các dưới lớp và dưới nhóm.

    Tính không đồng nhất

    Kháng thể được coi là một tập hợp các phân tử

    thường rất không đồng nhất, vì chúng được hình thành từ các lớp khác nhau và

    dưới lớp khác nhau. Mỗi lớp hoặc dưới lớp đều có các nhóm và dưới nhóm của

    các chuỗi nhẹ. Ngoài ra, các phân tử kháng thể khác nhau có các đặc tính kết

    hợp kháng nguyên khác nhau vì chúng có các vùng VH và VL khác nhau.

     

     

     

     Hình

    7

    Cấu trúc IgG

    CẤU TRÚC VÀ MỘT SỐ ĐẶC ĐIỂM CỦA

    CÁC LỚP VÀ DƯỚI LỚP CỦA KHÁNG THỂ

    IgG

    Cấu trúc

    Các cấu trúc của dưới lớp IgG được trình bày trong Hình 7. Tất

    cả các IgG ở dạng mono (kháng thể 7S). Các dưới lớp có sự khác

    nhau ở số lượng cầu disulfua và độ dài của vùng bản lề.

    Đặc điểm

    IgG là kháng thể đa năng nhất bởi vì nó có khả năng thực hiện

    tất cả các chức năng của kháng thể

    •  IgG là kháng thể có

      nhiều nhất trong huyết thanh – 75% kháng thể của huyết

      thanh là IgG

    •  IgG là kháng thể

      chủ yếu ở xung quanh mạch máu

    •  Chuyển qua nhau

      thai – IgG là lớp kháng thể duy nhất đi qua được nhau

      thai. Sự vận chuyển này nhờ một thụ thể với vùng Fc của

      IgG trên các tế bào nhau thai. Không phải tất cả dưới

      lớp IgG đi qua nhau thai tốt như nhau; IgG2 đi qua nhau

      thai không tốt.

    •  Hoạt hóa bổ thể –

      Không phải tất cả các dưới lớp IgG có thể hoạt hóa bổ

      thể tốt như nhau; IgG4 không hoạt hóa bổ thể.

    •  Gắn lên các tế bào

      – Các đại thực bào, tế bào mono, PMNs và một số lympho

      có các thụ thể Fc cho vùng Fc của IgG. Không phải tất cả

      các dưới lớp của IgG gắn lên tế bào tốt như nhau; IgG2

      và IgG4 không gắn vào các thụ thể Fc. Kết quả của sự kết

      hợp của các dưới lớp kháng thể với các thụ thể Fc trên

      PMNs, tế bào mono và các đại thực bào làm cho các tế bào

      có thể tiêu diệt kháng nguyên tốt hơn. Các kháng thể đã

      gắn vào kháng nguyên sẽ được các tế bào này bắt và tiêu

      diệt. Từ “opsonin” được dùng để miêu tả những chất làm

      tăng cường sự thực bào. IgG là một chất opsonin tốt.

      Liên kết của IgG vào thụ thể Fc trên các loại tế bào

      khác sẽ hoạt hóa các chức năng khác.ll

     

    Hình 8

    Cấc trúc IgM dạng pentamer trong huyế t thanh

     

    Hình 9

    Cấu trúc IgM bề mặt tế bào

    Hình 10

    Thụ thể tế bào B (BcR)

    IgM

    Cấu trúc

    Cấu trúc của IgM được trình bày trong Hình

    8. IgM thường tồn tại dưới dạng pentamer (kháng thể 19S), nhưng

    nó cũng có thể tồn tại ở dạng monomer. Trong dạng pentamer, tất

    cả các chuỗi nặng và chuỗi nhẹ giống hệt nhau. Như vậy, hóa trị

    trên lý thuyết là 10. IgM có một domain phụ trên chuỗi muy (CH4)

    và nó có một protein đồng hóa trị liên kết thông qua một cầu nối

    disulfua được gọi là J. Chuỗi này có chức năng là liên kết các

    chuỗi dạng monomer tạo thành dạng pentamer.

    Đặc điểm

    • Kháng thể IgM có hàm lượng xếp thứ 3

      trong huyết thanh.

       

    •  IgM là kháng thể đầu tiên được sản

      xuất ở bào thai và là kháng thể đầu tiên được sản xuất bởi

      dòng tế bào B trinh tiết sau khi được kích thích bởi kháng

      nguyên.

       

    •  Với cấu trúc pentamer, IgM là một

      kháng thể hoạt hóa bổ thể tốt. Do đó, kháng thể IgM rất có

      hiệu quả để ly giải các vi sinh vật

       

    •  Với đặc điểm cấu trúc như vậy, IgM

      cũng là một kháng thể ngưng kết tốt. Vì thế, kháng thể IgM

      rất tốt cho kết tụ vi sinh vật để cuối cùng loại bỏ chúng

      khỏi cơ thể

       

    •  IgM gắn vào một số tế bào thông qua

      thụ thể Fc

       

    •  Là kháng thể bề mặt tế bào lympho B

     IgM bề mặt tế bào tồn tại ở dạng

    monomer và không có chuỗi J nhưng nó có thêm 20 acid

    amin ở đầu cacboxy để giữ chặt nó vào trong màng tế bào

    (Hình 9). IgM bề mặt tế bào có chức năng là thụ thể cho

    kháng nguyên trên tế bào B. IgM bề mặt liên kết không

    đồng hóa trị với hai loại protein khác trên màng tế bào

    B được gọi là Ig-alpha và Ig-beta được thể hiện trong

    Hình 10. Những protein này đóng vai trò là phân tử tín

    hiệu từ sau phần đuôi trong bào tương của phân tử kháng

    thể, vì phần đuôi của kháng thể quá ngắn để truyền một

    tín hiệu. Trước khi tín hiệu có thể được truyền bởi các

    chuỗi Ig-alpha và Ig-beta cần phải có sự kết hợp gữa

    kháng nguyên và kháng thể trên bề mặt tế bào. Trong

    trường hợp kháng nguyên không phụ thuộc T, sự kết hợp

    giữa các kháng nguyên và kháng thể bề mặt là đủ để hoạt

    hóa các tế bào B biệt hóa thành các tế bào tương bào

    tiết ra kháng thể. Tuy nhiên, đối với kháng nguyên phụ

    thuộc T, cần phải có một tín hiệu thứ hai được cung cấp

    bởi các tế bào lympho T hỗ trợ trước khi các tế bào B

    được hoạt hóa.

     

      Hình

    11

    Cấu trúc IgA

     

     Hình

    12

    Nguyên bản của IgA hòa tan

    IgA

    Cấu trúc

    IgA huyết thanh ở dạng monomer nhưng IgA trong

    dịch tiết lại có dạng dimer được trình bày trong Hình 11. Khi IgA ở

    dạng dimer, có một chuỗi J sẽ liên kết hai monomer.

    IgA trong dịch tiết cũng có một protein liên kết với nó được gọi là

    các mảnh tiết hoặc mảnh T; sIgA đôi khi được gọi là kháng thể 11s.

    Không giống như IgA, phân tử được sản xuất trong tế bào plasma, các

    mảnh tiết được sản xuất bởi các tế bào biểu mô và được gắn thêm vào

    IgA khi nó được chuyển vào dịch tiết (Hình 12). Các mảnh tiết giúp

    IgA vận chuyển được qua niêm mạc và cũng bảo vệ nó khỏi bị thoái hóa

    trong dịch tiết.

    Đặc điểm

    • IgA là kháng thể phổ biến thứ 2 trong huyết

      thanh.

    •  IgA là lớp kháng thể chính có mặt trong

      dịch tiết – nước mắt, nước bọt, sữa non, chất nhầy. Kể từ khi nó

      được tìm thấy trong dịch tiết, IgA rất quan trọng trong miễn

      dịch tại chỗ (màng nhầy).

    •  Thông thường IgA không cố định bổ thể,

      trừ khi vón tụ.

    •  IgA có thể liên kết với một số tế bào

      như bạch cầu đa nhân và một số lympho bào.gur

       

    Hình 13

    Cấu trúc IgD

    IgD

    Cấu trúc

    Cấu trúc của IgD được trình bày trong

    Hình 13. IgD chỉ tồn tại ở dạng monomer.

    Đặc điểm

    •  IgD được tìm thấy trong

      huyết thanh ở mức độ thấp; vai trò của nó trong huyết thanh chưa

      được biết rõ.

    •  IgD chủ yếu được tìm thấy

      trên bề mặt tế bào B, nơi nó có chức năng như một thụ thể cho

      các kháng nguyên. IgD trên bề mặt của tế bào B có thêm các acid

      amin tại đầu cacboxy để giữ chặt vào màng. Nó cũng liên kết với

      chuỗi Ig-alpha và Ig-beta.

    •  IgD không hoạt hóa bổ thể.

     

    Hình 14

    Cấu trúc IgE

    IgE

    Cấu trúc

    Cấu trúc của IgE được trình bày trong

    Hình 14. IgE tồn tại ở dạng monomer và có thêm một domain trong vùng

    hằng định.

    Chức năng

    •  IgE là kháng thế có ít nhất

      trong huyết thanh vì nó gắn rất chặt với các thụ thể Fc trên

      màng bạch cầu ái kiềm và các tế bào mast ngay cả trước khi tương

      tác với kháng nguyên.

    •  Tham gia các phản ứng dị

      ứng – là kết quả của việc gắn vào bạch cầu ái kiềm, IgE có liên

      quan đến phản ứng dị ứng. Sự kết hợp của chất gây dị ứng với IgE

      trên tế bào dẫn đến giải phóng một loạt các chất hóa học trung

      gian gây ra các triệu chứng dị ứng.

    •  IgE có vai trò trong các

      bệnh do ký sinh trùng. Vì IgE tăng trong các bệnh lý nhiễm ký

      sinh trùng, nên định lượng IgE trong huyết thanh là hữu ích để

      chẩn đoán nhiễm ký sinh trùng. Bạch cầu ái toan có thụ thể Fc

      dành cho IgE và chúng tấn công giun sán đã được gắn IgE nó có

      thể giết chết ký sinh trùng.

    •  IgE không hoạt hóa bổ thể.

       

     

     

    Hình 15

    Kháng thể xoay vòng.

    © 2000 Antibody Resource Page

    Antibody Concepts

     

    NHỮNG ỨNG DỤNG LÂM SÀNG CỦA CÁC LỚP KHÁNG THỂ

    Adapted from:F.T. Fischbach in “A Manual of Laboratory

    Diagnostic Tests,” 2nd Ed., J.B. Lippincott Co., Philadelphia, PA

    IgG

    Tăng trong:

    •  Nhiễm trùng tạo u hạt mãn tính
    •  Tất cả các loại nhiễm trùng
    •  Tăng mẫn cảm
    •  Bệnh gan
    •  Suy dinh dưỡng (nặng)
    •  Rối loạn protein máu
    •  Bệnh liên kết với bệnh u hạt do quá mẫn cảm,

      rối loạn da liễu, và đa u tủy IgG

    •  Viêm khớp dạng thấp

    Giảm trong:

    •  Bệnh không có kháng thể
    •  Bất sản lympho
    •  Giảm IgG, IgA chọn lọc
    •  Đa u tủy IgA
    •  Thiếu protein Bence Jones
    •  Ung thư bạch cầu mạn tính (CLL)

    IgM

    Tăng (ở người lớn) trong:

    •  Ung thư lympho Waldenström
    •  Bệnh do ký sinh trùng

      (trypanosomiasis)

    •  Nấm (Actinomycosis)
    •  Bệnh Carrión (bartonellosis)
    •  Bệnh sốt rét
    •  Bệnh bạch cầu đơn nhân nhiễm

      khuẩn

    •  Lupus ban đỏ
    •  Viêm khớp dạng thấp

    o Rối loạn gammaglogolin máu (một số trường hợp)

    Lưu ý: Ở trẻ sơ sinh, lượng IgM cao hơn 20 ng/dl là một

    dấu hiệu của sự kích thích miễn dịch ở tử cung bởi virút

    rubella, CMV, giang mai, hoặc nhiễm ký sinh trùng (toxoplasma).

    Giảm trong:

    •  Bệnh không có kháng thể
    •  Rối loạn phát triển lympho

      (một số trường hợp)

    •  Bất sản lympho
    •  Đa u tủy IgG và IgA

      (myeloma)

    •  Rối loạn gammaglobulin máu
    •  Bệnh ung thư bạch cầu mãn

      tính (CLL)

    IgA

    Tăng trong:

    •  Wiskott-Aldrich

      syndrome

    •  Cirrhosis of the

      liver (most cases)

    •  Certain stages of

      collagen and other autoimmune disorders such

      as rheumatoid arthritis and lupus

      erythematosus

    •  Chronic infections

      not based on immunologic deficiencies

    •  IgA myeloma
    •  Hội chứng

      Wiskott-Aldrich

    •  Xơ gan của gan (phần

      lớn trường hợp)

    •  giai đoạn nhất định

      của collagen và các rối loạn tự miễn khác

      như viêm khớp dạng thấp và luput ban đỏ hệ

      thống

    •  nhiễm trùng mãn

      tính không dựa trên sự thiếu hụt miễn dịch

    •  Đa u tủy IgA

    Giảm trong:

    •  Thất điều giãn

      mạch

    •  Các trạng thái

      thiếu hụt miễn dịch (ví dụ, suy giảm

      miễn dịch, không có kháng thể bẩm sinh

      và mắc phải, và thiểu năng kháng thể)

    •  Hội chứng kém

      hấp thu

    •  Bất sản lympho
    •  Đa u tủy IgA
    •  lymphoblastic

      bệnh bạch cầu

    •  Đa u tủy IgG
    •  Bệnh ung thư

      bạch cầu cấp tính

    •  Bệnh ung thư

      bạch cầu mãn tính

       

    IgD

    Tăng

    trong:

    •  Nhiễm

      trùng mãn tính

    •  Đa u

      tủy IgD

    IgE

    Tăng trong:

    • Bệnh

      da dị ứng

    •  Sốt

      mùa

    •  Hen

      phế quản

    •  Sốc

      phản vệ

    •  Đa

      u tủy IgE

    Giảm trong:

    • Không kháng thể bẩm

      sinh

    •  Suy

      giảm kháng thể do

      chuyển hóa hoặc do

      tổng hợp kháng thể

      

    Trở về phần Miễn dịch của Vi khuẩn học và Miễn dịch học

    online

     

    This page last changed on

    Sunday, August 20, 2022

    Page maintained by

    Richard Hunt

     

    --- Bài cũ hơn ---

  • Trọn Bộ Kiến Thức Về Câu Cảm Thán Trong Tiếng Anh
  • Phân Biệt A Lot, Lots, Plenty, A Great Deal, A Large Amount, A Large Number, The Majority
  • Neither Nor: Công Thức Cách Dùng Và Bài Tập
  • Phân Biệt All Và Whole
  • Phân Biệt Whole Và All Trong Tiếng Anh
  • Cấu Trúc Và Chức Năng Của Gan

    --- Bài mới hơn ---

  • Cấu Tạo Hệ Thống Gan Mật Và Những Yếu Tố Gây Bệnh Về Gan Mật
  • Glucozơ – Cấu Tạo, Tính Chất Vật Lý Hóa Học, Điều Chế Và Ứng Dụng
  • Cấu Tạo Giường Ngủ Đạt Chuẩn Và Các Thông Số Cơ Bản Nhất
  • Giường Ngủ Gỗ Tự Nhiên: Đặc Điểm Cấu Tạo, Đầy Đủ Nhất
  • Cấu Tạo Và Nguyên Lí Hoạt Động Giường Gấp Gắn Tường Thông Minh
  • Sự phân hủy heme tạo ra bilirubin (sản phẩm thải trừ không hòa tan) và các sắc tố mật khác. Bilirubin phải được hòa tan trong nước để được bài tiết. Sự chuyển đổi này diễn ra qua 5 bước: hình thành, vận chuyển trong máu, hấp thu ở gan, liên hợp, và bài tiết mật.

    Sự hình thành: Khoảng 250 đến 350 mg bilirubin không liên hợp được hình thành mỗi ngày; 70-80% từ sự phân giải của các hồng cầu thoái hóa, và 20 đến 30% (bilirubin có nhãn sớm) chủ yếu xuất phát từ các protein heme khác trong tủy xương và gan. Hb bị phân hủy thành sắt và biliverdin, chất mà sau đó được chuyển thành bilirubin.

    Vận chuyển trong máu: Bilirubin không liên hợp (gián tiếp) không hòa tan trong nước và được vận chuyển trong huyết tương bằng cách gắn với albumin. Nó không thể đi qua màng lọc cầu thận vào nước tiểu. Sự gắn kết với albumin yếu đi ở các điều kiện nhất định (ví dụ như môi trường acid), và một số chất (ví dụ, salicylat, một số kháng sinh) cạnh tranh với các vị trí liên kết.

    Hấp thu ở gan: Gan lấy bilirubin nhanh chóng nhưng không lấy albumin huyết thanh đi kèm.

    Liên hợp: Bilirubin không liên hợp trong gan được kết hợp để hình thành chủ yếu là bilirubin diglucuronide (bilirubin liên hợp [phản ứng trực tiếp]). Phản ứng này, được xúc tác bởi enzyme trong ty thể là glucuronyl transferase, làm cho bilirubin hòa tan được trong nước.

    Bài tiết mật: Các vi quản mật hình thành bởi các tế bào gan cạnh nhau dần dần kết hợp thành các ống dẫn, ống dẫn mật giữa các tiểu thùy, và các ống gan lớn hơn. Bên ngoài cửa gan, ống gan chính hợp với ống cổ túi mật từ túi mật tạo thành ống mật chủ, dẫn xuống tá tràng ở đỉnh nhú Vater.

    Bilirubin liên hợp được bài tiết vào vi quản mật với các thành phần khác của dịch mật. Trong ruột, vi khuẩn chuyển hóa bilirubin thành urobilinogen, phần lớn trong số đó được chuyển hóa thành stercobilin, làm cho phân màu nâu. Trong tắc nghẽn mật hoàn toàn, phân mất màu bình thường và trở thành màu xám nhạt (phân màu đất sét). Một phần urobilinogen được hấp thu lại, phân giải bởi các tế bào gan, và bài tiết lại vào mật (chu trình gan – ruột). Một lượng nhỏ được bài tiết qua nước tiểu.

    Vì chỉ bilirubin liên hợp được bài tiết qua nước tiểu còn bilirubin không liên hợp thì không, chỉ khi xảy ra tăng bilirubin liên hợp trong máu (ví dụ như vàng da tại gan hoặc vàng da tắc mật) gây ra bilirubin trong nước tiểu.

    --- Bài cũ hơn ---

  • Các Bộ Phận Cấu Tạo Nên Một Đôi Giày Da Nam
  • Tìm Hiểu Về Cấu Tạo Của Một Chiếc Giày Cực Chi Tiết
  • Bạn Biết Gì Về Xe Đạp Fixed Gear?
  • Máy Ảnh Cơ Là Gì? Những Điều Cần Biết Về Máy Ảnh Cơ
  • Tìm Hiểu Máy Ảnh Cơ Và Ống Kính (P.1)
  • Cấu Trúc Và Chức Năng Của Protein

    --- Bài mới hơn ---

  • Phổi Nằm Ở Đâu? Cấu Tạo Và Chức Năng Của Phổi Là Gì?
  • Giải Phẫu Phổi: Phổi Nằm Ở Đâu, Cấu Tạo Phổi Và Màng Phổi
  • Cấu Tạo Của Phổi Như Thế Nào? Phổi Nằm Ở Đâu Và Có Chức Năng Gì?
  • Phổi Nằm Ở Đâu Trong Cơ Thể? Hình Thể Ngoài Và Chức Năng
  • Phổi Nằm Ở Đâu? Cấu Tạo, Chức Năng Của Phổi
  • Cập nhật lúc: 14:07 07-10-2016 Mục tin: Sinh học lớp 10

    Tại sao trâu và bò cùng ăn cỏ mà vị thịt của trâu bò lại khác thịt bò ?

    Ngoài ADN và ARN thì prôtêin cũng là một đại phân tử sinh học được cấu tạo theo nguyên tắc đa phân, mà các đơn phân của prôtêin là các axit amin (aa). Prôtêin có cấu trúc và chức năng cụ thể như sau:

    1. Cấu trúc prôtêin:

    Hình 1: Cấu tạo của axit amin

    – Các aa liên kết với nhau bằng liên kết peptit (nhóm amin của aa này liên kết với nhóm cacbôxin của aa tiếp theo và giải phóng 1 phân tử nước) tạo thành chuỗi pôlipeptit. Mỗi phân tử prôtêin gồm 1 hay nhiều chuỗi pôlipeptit.

    Hình 2: Liên kết peptit trong phân tử protein

    Prôtêin có 4 bậc cấu trúc cơ bản như sau:

    Cấu trúc bậc 1: là trình tự sắp xếp các aa trong chuỗi pôlipeptit.

    Cấu trúc bậc 2: là chuỗi pôlipeptit bậc 1 có câu trúc xoắn hình lò xo.

    Cấu trúc bậc 3: do cấu trúc bậc 2 uốn khúc đặc trưng cho mỗi loại prôtêin.

    Cấu trúc bậc 4: do nhiều cấu trúc bậc 3 kết hợp thành khối cầu.

    Prôtêin chỉ thực hiện được chức năng ở cấu trúc không gian (cấu trúc bậc 3 hoặc bậc 4).

    Hình 3: Cấu trúc hoá học của protein

    Prôtêin có tính đa dạng và đặc thù: được quy định bởi số lượng + thành phần + trật tự sắp xếp của các aa trong chuỗi pôlipeptit.

    Câu 1: Tại sao một số vi sinh vật sống được trong suối nước nóng có nhiệt độ cao ( 100 0 C) mà protein của chúng không bị hỏng

    Do protein có cấu trúc đặc biệt

    Câu 2 : Tại sao khi nấu canh cua, protein cua nổi thành từng mảng?

    Trong môi trường nước, protein thường quay phần kị nước vào bên trong và phần ưa nước ra bên ngoài . Ở nhiệt độ cao các phân tử chuyển động hỗn loạn làm cho các phần kị nước ở bên trong chuyển ra bên ngoài . Nhưng do bản chất kị nước nên các phân tử kị nước của phân tử này ngay lập tức liên kết với phần kị nước của phân tử khác làm cho phân tử nọ liên kết với phân tử kia

    Câu 3 : Tại sao có những người khi ăn nhộng tằm cua lại bị dị ứng?

    Vì các protein khác nhau trong thức ăn sẽ được các en zyme tiêu hoá thành các aa được hấp thụ qua đường ruột vào máu. Nếu protein không được tiêu hoá sẽ xâm nhập và máu gây tác nhân lạ gây dị ứng

    Câu 4: Tại sao trâu và bò cùng ăn cỏ mà vị thịt của trâu bò lại khác thịt bò ?

    Vì protein vào trong hệ tiêu hoá được phân giải thành các aa , các aa là nguyên liệu tổng hợp nên protein của các loài , mà protein của các loại

    --- Bài cũ hơn ---

  • Tính Chất Hoá Học, Công Thức Cấu Tạo Của Peptit Và Protein
  • Cấu Tạo Của Pin Điện Thoại Và Hoạt Động Ra Sao? Như Thế Nào?
  • Cấu Tạo Pin Năng Lượng Mặt Trời
  • Cấu Tạo Và Nguyên Lý Hoạt Động Của Tấm Pin Năng Lượng Mặt Trời Solar Panel
  • Pin Lithium Là Gì? Cấu Tạo Và So Sánh Chi Tiết So Với Pin Ắc Quy Chì
  • Web hay
  • Links hay
  • Push
  • Chủ đề top 10
  • Chủ đề top 20
  • Chủ đề top 30
  • Chủ đề top 40
  • Chủ đề top 50
  • Chủ đề top 60
  • Chủ đề top 70
  • Chủ đề top 80
  • Chủ đề top 90
  • Chủ đề top 100
  • Bài viết top 10
  • Bài viết top 20
  • Bài viết top 30
  • Bài viết top 40
  • Bài viết top 50
  • Bài viết top 60
  • Bài viết top 70
  • Bài viết top 80
  • Bài viết top 90
  • Bài viết top 100