Cấu Trúc Và Tính Chất Vật Lý, Hóa Học Của Protein

--- Bài mới hơn ---

  • Câu Bị Động 2 (Passive Sentences 2)
  • Tất Tần Tật Về Thì Quá Khứ Hoàn Thành Tiếp Diễn Trong Tiếng Anh
  • 3 Dấu Hiệu Nhận Biết Thì Quá Khứ Tiếp Diễn Không Bao Giờ Nhầm Lẫn
  • Tự Học Ngữ Pháp Tiếng Anh Bài 15: Cấu Trúc Và Cách Dùng Thì Quá Khứ Hoàn Thành Past Perfect Tense
  • Cấu Trúc So Sánh Bằng Trong Tiếng Anh Và Cách Sử Dụng
  • Trong công nghệ thực phẩm, việc nghiên cứu cấu trúc và các tính chất hóa học và vật lý của protein trong thực phẩm là rất cần thiết đối với tất cả mọi người nói chung và các bạn học sinh sinh viên đang theo học nhóm ngành này nói riêng.

    Cấu trúc của protein

    Khái niệm về protein

    Protein là những đại phân tử được cấu tạo theo nguyên tắc đa phân mà các đơn phân là các axit amin. Chúng kết hợp với nhau thành một mạch dài nhờ các liên kết peptide (gọi là chuỗi polypeptide). Các chuỗi này có thể xoắn cuộn hoặc gấp theo nhiều cách để tạo thành các bậc cấu trúc không gian khác nhau của protein.

    Cấu trúc của protein

    Axit amin – Đơn phân tạo nên protein

    Protein là một hợp chất đại phân tử được tạo thành từ rất nhiều các đơn phân là các axit amin. Axit amin được cấu tạo bởi ba thành phần: một là nhóm amin (-NH2), hai là nhóm Cacboxyl (-COOH) và cuối cùng là các nguyên tử Cacbon trung tâm đính với một nguyên tử Hydro và nhóm biến đổi R quyết định tính chất của axit amin. Người ta đã phát hiện ra được tất cả 20 axit amin trong thành phần của tất cả các loại protein khác nhau trong cơ thể sống.

    Các bậc cấu trúc của protein

    Người ta phân biệt biệt ra 4 bậc cấu trúc của Protein:

    Cấu trúc bậc một: Các axit amin nối với nhau bởi liên kết peptit hình thành nên chuỗi polypeptide. Đầu mạch polypeptit là nhóm amin của axit amin thứ nhất và cuối cùng là nhóm cacboxyl của axit amin cuối cùng. Cấu trúc bậc một của protein thực chất là trình tự sắp xếp các axit amin trên chuỗi polypeptide. Cấu trúc bậc một của protein có vai trò rất quan trọng vì trình tự các axit amin trên chuổi polypeptide sẽ thể hiện tương tác giữa các phần trong chuỗi polypeptide, từ đó tạo nên hình dạng lập thể của protein và do đó quyết định tính chất cũng như vai trò của protein. Sự sai lệch trong trình tự sắp xếp của các axit amin có thể dẫn đến sự biến đổi cấu trúc và tính chất của protein.

    Cấu trúc bậc hai: Là sự sắp xếp đều đặn các chuỗi polypeptide trong không gian. Chuỗi polypeptide thường không ở dạng thẳng mà ở xoắn lại tạo nên cấu trúc xoắn và cấu trúc nếp gấp , được cố định bởi các liên kết hydro giữa những axit amin gần nhau. Các protein sợi như keratin, collagen…(có trong lôn, tóc, móng, sừng) gồm nhiều xoắn , trong khi các protein cầu có nhiều nếp gấp hơn.

    Cấu trúc bậc ba: Các xoắn và phiến nếp gấp có thể cuôn lại với nhau thành từng búi có hình dạng lập thể đặc trưng cho từng loại protein. Cấu trúc không gian này có vai trò quyết định đối với hoạt tính và chức năng của protein. Cấu trúc này lại đặc biệt phụ thuộc vào nhóm -R trong các mạch polypeptide. Chẳng hạn nhóm -R của cysteine có khả năng tạo cầu disunfur (-S-S), nhóm -R của proline cản trở việc hình thành xoắn, từ đó vị trí của chúng sẽ xác định điểm gấp hay, hay những nhóm -R ưa nước thì nằm phía ngoài phân tử, còn các nhóm kị nước thì chuôi vào bên trong phân tử…Các liên kết yếu hơn như liên kết hydro hay điện hóa trị có ở giữa các nhóm -R có điện tích trái dấu.

    Cấu trúc bậc bốn: Khi protein có nhiều chuỗi polypeptide phối hợp với nhau thì tạo nên cấu trúc bậc bốn của protein. Các chuỗi polypeptide liên kết với nhau nhờ các liên kết yếu như liên kết hydro.

    Tính chất Lý – Hóa của protein

    Tính tan của protein

    Các loại protein khác nhau có khả năng hòa tan dễ dàng trong một số loại dung môi nhất định, chẳng hạn như albunmin dễ tan trong nước, globulin dễ tan trong muối loãng, prolamin tan trong ethanol, glutelin chỉ tan trong dung dịch kiềm hoặc acid loãng v.v…

    Tính hydrat hóa của protein

    Phần lớn thực phẩm là những hệ rắn hydrat hóa. Các đặc tính hóa lý, lưu biến của protein và các thành phần khác của thực phẩm phụ thuộc không chỉ riêng vào sự có mặt của nước mà còn phụ thuộc vào hoạt tính của nước. Ngoài ra, các chế phẩm protein concentrate và isolate dạng khô trước khi sử dụng phải được hydrat hóa. Do đó, các tính chất hydrat hóa và tái hydrat hóa của protein thực phẩm có ý nghĩa thực tiễn to lớn.

    Hydrat hóa protein ở trạng thái khô có thể được phân chia thành các gian đoạn liên tiếp như sau:

    Trong quá trình hydrat hóa, protein tương tác với nước qua các nối peptide hoặc các gốc R ở mạch bên nhớ liên kết hydro.

    Các yếu tố môi trường ảnh hưởng đến tính chất hydrat hóa

    Nồng độ protein, pH, nhiệt độ, thời gian, lực ion, sự có mặt của các thành phần khác là những yếu tố ảnh hưởng đến các phản ứng protein – protein và protein – nước. Các tính chất chức năng được xác định trong điều kiện cân bằng của các lực này.

    Lượng nước hấp thụ tổng số tăng khi tăng nồng độ protein. pH thay đổi dẫn đến thay đổi mức độ ion hóa và sự tích điện trên bề mặt các phân tử protein, làm thay đổi lực hút và đẩy giữa các phân tử này và khả năng liên kết với nước. tại điểm đẳng điện pI, phản ứng protein – protein là cực đại, các phân tử protein liên kết với nhau, co lại và khả năng hydrat hóa và trương nở là cực tiểu.

    Nói chung khả năng giữ nước của protein giảm khi nhiệt độ tăng do làm giảm các liên kết hydro. Biến tính và tập hợp ( ) khi đun nóng làm giảm bề mặt phân tử protein và các nhóm phân cực có khả năng cố định nước. Tuy nhiên, đối với một số ngoại lệ, khi đun nóng trong nước protein có cấu trúc chặt chẽ cao, sự phân ly và duỗi ra của các phân tử có thể làm lộ ra trên bề mặt các liên kết peptide và mạch ngoại phân cực mà trước đó bị che dấu, kết quả là làm tăng khả năng cố định nước.

    Bản chất và nồng độ các ion gây ảnh hưởng đến lực ion trong môi trường và sự phân bố điện tích trên bề mặt phân tử protein nên cũng ảnh hưởng đến khả năng hydrat hóa. Người ta nhận thấy có sự cạnh tranh phản ứng (liên kết) giữa nước, muối và các nhóm ngoại của acid amin. Khi nồng độ muối (như NaCl) thấp, tính hydrat hóa của protein có thể tăng do sự đính thêm các io giúp mở rộng mạng lưới protein. Tuy nhiên, khi nồng độ muối cao, các phản ứng muối – nước trở nên trội hơn, làm giảm liên kết protein – nước và protein bị “sấy khô”.

    Sự hấp thụ và giữ nước của protein có ảnh hưởng đến tính chất và kết cấu của nhiều thực phẩm như bánh mì, thịt băm…

    Khả năng hóa tan của protein

    Thực phẩm ở trạng thái lỏng và giàu protein đòi hỏi protein phải có độ hòa tan cao. Độ hòa tan cao là một chỉ số rất quan trọng đối với protein được sử dụng trong đồ uống. Ngoài ra, người ta còn muốn protein có thể tan được ở những giá trị pH khác nhau và bền với nhiệt độ.

    Độ hòa tan của protein ở pH trung tính và pH đẳng điện là tính chất chức năng đầu tiên được đo đạc ở các giai đoạn chế biến và chuyển hóa protein. Người ta thường sử dụng chỉ số “Nitơ hòa tan” (Nitrogen Solubility Index – NSI) để xác định đạc tính này. Biết được độ hòa tan của protein rất có ích cho các quá trình công nghệ như trích ly, tinh chế, tủa phân đoạn protein cũng như định hướng sử dụng các loại protein.

    Protein của lactoserum hòa tan tốt ở khoảng pH và lực ion rộng. Ngược lại, độ hòa tan của caseinate phụ thuộc nhiều vào pH, lực ion (và nồng độ Ca2+), nhưng ít phụ thuộc vào nhiệt độ như protein của lactoserum và protein đậu nành.

    Tính tan của phần lớn protein bị giảm mạnh và không thuận nghịch trong quá trình đun nóng. Tuy nhiên, trong chế biến thực phẩm, đun nóng luôn là cần thiết với các mục đích diệt vi sinh vật, giảm mùi khó chịu, tách bớt nước…Ngay cả trường hợp đun nóng nhẹ (sử dụng khi trích ly và làm sạch các chế phẩm protein) cũng gây nên sự biến tính nhất định và làm giảm độ hòa tan.

    Độ nhớt của dung dịch protein

    Khi protein hòa tan trong dung dịch, mỗi loại dung dịch của những protein khác nhau có độ nhớt khác nhau. Người ta có thể lợi dụng tính chất này để xác định khối lượng phân tử protein (độ nhớt càng cao thì khối lượng phân tử càng cao).

    Độ nhớt của một số loại protein

    Hằng số điện môi của dung dịch protein

    Khi thêm các dung môi hữu cơ trung tính như ethanol, aceton vào dung dịch protein trong nước thì độ tan của protein giảm tới mức kết tủa do giảm mức độ hydrat hóa của các nhóm ion hóa protein, lớp áo mất nước, các phân tử protein kết hợp với nhau thành tủa. Như vậy hằng số điện môi làm ngăn cản lực tĩnh điện giữa các nhóm tích điện của protein và nước.

    Tính chất điện ly của protein

    Cũng như các amino acid, protein là chất điện ly lưỡng tính vì trong phân tử protein có nhiều nhóm phân cực mạnh (gốc bên R) của amino acid. Ví dụ nhóm COOH thứ hai của Asp, Glu; nhóm NH¬2 của Lys; nhóm OH của Ser, Thr, Tyr v.v…Trạng thái tích điện của các nhóm này phụ thuộc vào pH của môi trường. Ở pH nào đó mà tổng điện tích dương (+) bằng tổng điện tích âm (-) của phân tử protein bằng không, phân tử protein không di chuyển trong điện trường thì giá trị pH đó được gọi là pH¬i (isoeletric-điểm bằng điện) của protein. Như vậy protein chứa nhiều Asp, Glu (amino acid có tính acid mạnh) thì pH¬i ở trong vùng acid, ngược lại nhiều amino acid kiềm như Lys, Arg, His thì pH¬i ở trong vùng kiềm.

    Giá trị pHi của một số proetein

    Trong môi trường pH=pHi , protein dễ dàng kết tụ lại với nhau vì thế người ta lợi dụng tính chất này để xác định pHi của protein cũng như để kết tủa protein. Mặt khác do sự sai khác nhau về pHi giữa các protein khác nhau, có thể điều chỉnh pH của môi trường để tách riêng các protein ra khỏi hỗn hợp của chúng.

    Sự kết muối của dung dịch protein

    Muối trung tính có ảnh hưởng rõ tới độ hòa tan của protein hình cầu: với nồng độ thấp chúng làm hòa tan nhiều protein. Tác dụng đó không phụ thuộc vào bản chất của muối trung tính, mà phụ thuộc vào nồng độ các muối và số điện tích của mỗi ion trong dung dịch, tức là phụ thuộc vào lực ion của dung dịch ( trong đó là kí hiệu của tổng, C1 là nồng độ của mỗi ion, Z1 là điện tích của mỗi ion). Các muối có ion hóa trị II (MgCl2, MgSO¬¬4…) làm tang đáng kể độ tan của protein hơn các muối ion có hóa trị I (NaCl, NH4Cl, KCl…) . Khi tăng đáng kể nồng độ muối trung tính thì độ tan của protein bắt đầu giảm van ở nồng độ muối rất cao, protein có thể bị tủa hoàn toàn.

    Các protein khác nhau tủa ở những nồng độ muối trung tính khác nhau. Người ta sử dụng tính chất này để chiết xuất và tách riêng từng phần protein ra khỏi hỗn hợp. Đó là phương pháp diêm tích (kết tủa protein bằng muối). Thí dụ dùng muối ammonium sulfate 50% bão hòa kết tủa globulin và dung dịch ammonium sulfate bão hòa để kết tủa albumin từ huyết thanh.

    Biểu hiện quang học của protein

    Cũng như nhiều chất hóa học khác , protein có khả năng hấp thụ và bức xạ ánh sáng dưới dạng lượng tử . Vì vậy có thể đo cường độ hấp thụ của protein trong dung dịch hay còn gọi là mật độ quang thường kí hiệu bằng chữ OD (Optical Density). Dựa trên tính chất đó người ta đã sản xuất ra các loại máy quang phổ hấp thụ để phân tích protein. Nhìn chung, protein đều có khả năng hấp thụ ánh sáng trong vùng khả kiến (từ 350nm-800nm) và vùng tử ngoại (từ 320nm xuống tới 180nm).

    Trong vùng ánh sáng khả kiến protein kết hợp với thuốc thử hấp thụ mạnh nhất ở vùng ánh sáng đỏ 750nm (định lượng protein theo Lowry).

    Đối với vùng tử ngoại dung dịch protein có khả năng hấp thụ ánh sáng tử ngoại ở hai vùng bước sóng khác nhau: 180nm-220nm và 250nm-300nm).

    Ở bước sóng từ 180nm-220nm đó là vùng hấp thụ của liên kết peptide trong protein, cực đại hấp thụ ở 190nm. Do liên kết peptide có nhiều trong phân tử protein nên độ hấp thụ khá cao, cho phép định lượng tất cả các loại protein với nồng độ thấp. Tuy nhiên vùng hấp thụ này của các liên kết peptide trong protein có thể bị dịch về phía có bước sóng dài hơn khi có một số tạp chất lẫn trong dung dịch protein. Mặt khác chính các tạp chất này cũng hấp thụ ánh sáng tử ngoại ở vùng bước sóng 180nm-220nm. Vì thế trong thực tế thường đo độ hấp thụ của dung dịch protein ở bước sóng 220nm-240nm.

    Ở bước sóng từ 250nm-300nm là vùng hấp thụ các amino acid thơm (Phe, Tyr, Trp) có trong phân tử protein hấp thụ cực đại ở 280nm. Có thể sử dụng phương pháp đo độ hấp thụ của dung dịch protein ở bước sóng 280nm để định tính và định lượng các protein có chứa các amino acid thơm. Hàm lượng các amino acid thơm trong các protein khác nhau thay đổi khá nhiều, do đó dung dịch của các protein khác nhau có nồng độ giống nhau có thể khác nhau về độ hấp thụ ở bước sóng 280nm. Và được đánh giá bằng hệ số tắt, ví dụ: hệ số tắt của albumin huyết thanh bò băng 6,7 khi cho ánh sáng có bước sóng 280nm đi qua 1cm dung dịch có nồng độ 10mg/ml; trong khi hệ số tắt của kháng thể IgG bằng 13,6. Ngoài ra có nhiều chất khác trong dung dịch cũng có ảnh hưởng đến độ hấp thụ protein. Vì vậy các phương pháp đo độ ấp thụ ở vùng ánh sáng tử ngoại thường được dùng để định lượng protein đã được tinh sạch hoặc để xác định protein trong các phân đoạn nhận được khi sắc ký tách các protein qua cột.

    Kết tủa thuận nghịch và không thuận nghịch của protein

    Khi protein bị kết tủa đơn thuần bằng dung dịch muối trung tính có nồng độ khác nhau hoặc bằng alcohol, aceton ở nhiệt độ thấp thì protein vẫn giữ nguyên được mọi tính chất của nó kể cả tính chất sinh học và có thể hòa tan trở lại gọi là kết tủa thuận nghịch. Các yếu tố kết tủa thuận nghịch được dùng để thu nhận chế phẩm protein. Trong quá trình kết tủa thuận nghịch muối trung tính vừa làm trung hòa điện vừa loại bỏ lớp vỏ hydrat hóa của protein, còn dung môi hữu cơ háo nước phá hủy lớp vỏ hydrate nhanh chóng. Trong chế phẩm protein nhận được còn lẫn các chất đã dùng để kết tủa, cần sử dụng phương pháp thích hợp để loại bỏ các chất này. Ví dụ có thể dùng phương pháp thẩm tích để loại bỏ muối.

    Ngược lại kết tủa không thuận nghịch là phân tử protein sau khi bị kết tủa không thể phục hồi lại trạng thái ban đầu. Sự kết tủa này thường được sử dụng để loại bỏ protein ra khỏi dung dịch, làm ngưng phản ứng của enzyme. Một trong những yếu tố gây kết tủa không thuận nghịch đơn giản nhất là đun sôi dung dịch protein (sẽ nói kỹ hơn trong phần biến tính protein ở phần sau).

    Biến tính protein

    Sau khi protein bị kết tủa , nếu loại bỏ các yếu tố gây kết tủa mà protein vẫn mất khả năng tạo thành dung dịch keo bền như trước và mất những tích chất ban đầu , chẳng hạn độ hòa tan giảm, tính chất sinh học bị mất gọi là sự biến tính protein. Vì vậy, đối với việc bảo quản protein, người ta thường để dung dịch protein ở nhiệt độ thấp thường là từ .

    Song ở nhiệt độ này dung dịch protein dần dần cũng bị biến tính , biến tính càng nhanh khi dung dịch protein càng loãng. Sự biến tính ở nhiệt độ thấp của dung dịch protein loãng được gọi là sự biến tính “bề mặt”: protein bị biến tính tạo nên một lớp mỏng trên bề mặt dung dịch, phần dưới lớp mỏng là những nhóm ưa nước nằm trong dung dịch, phần trên lớp mỏng là những gốc kị nước của amino acid kết hợp với nhau bởi lực Van der Waals.

    Ở dung dịch đặc các phân tử protein kết hợp với nhau chặt chẽ hơn do đó làm giảm bớt và hạn chế sự biến tính bề mặt. Để bảo quản tốt các chế phẩm protein như enzyme, hormon, -globulin kháng độc tố v..v…người ta tiến hành làm đông khô (làm bốc hơi nước của dung dịch protein ở áp suất và nhiệt độ thấp), bột thu được có thể bảo quản được ngay cả ở nhiệt độ phòng thí nghiệm trong các ống hàn kín.

    Khả năng tạo nhũ của protein

    Nhiều sản phẩm thực phẩm là hệ nhũ tương như sữa bò, sữa đậu nành, kem, nước cốt dừa, bơ, phomai nóng chảy, mayonnaise, xúc xích thịt cá…và những thành phần protein thường đóng vai trò nổi bật trong việc làm bền các hệ này.

    Protein được hấp thụ ở bề mặt phân chia giữa các giọt dầu phân tán và pha nước liên tục có các tính chất vật lý và lưu biến (làm đặc, tạo độ nhớt, “cứng – dẻo”) có tác dụng ngăn cản các giọt chất béo hợp nhất. Tùy theo pH, ion hóa các gốc R của các acid amin trong mạch polypeptide cũng tạo ra các lực đẩy tĩnh điện, góp phần làm bền hệ nhũ tương.

    Nói chung, protein ít có khả năng làm bền hệ nhũ tương nước/dầu. Nguyên nhân có thể do phần lớn protein có bản chất ưa nước và do đó chúng bị hấp thụ ở pha nước gần bề mặt phân chia.

    Các tính chất tạo bọt của protein

    Các hệ bọt thực phẩm gồm các bọt khí phân tán trong pha liên tục là lỏng hoặc bán rắn có chất hoạt động bề mặt hòa tan.

    Có rất nhiều loại thực phẩm có dạng bọt như bánh xốp, kem, bọt của bia…Trong nhiều trường hợp, khí tạo bọt là không khí, một số khác là CO2 còn pha liên tục là một dung dịch hoặc huyền phù nước có chứa protein. Một số hệ bọt thực phẩm là những hệ keo phức tạp.

    Ví dụ, kem là một hệ nhũ tương (hoặc huyền phù) của các giọt chất béo, một huyền phù của các tinh thể đá phân tán, một gel polysaccharide, một dung dịch đường nồng độ cao, dung dịch protein và các bọt khí.

    Khả năng cố định mùi của protein

    Trong chế biến thực phẩm, kể cả các chế phẩm protein có nhiều trường hợp cần phải tẩy mùi để hạn chế hoặc tách các mùi khó chịu. Các hợp chất như andehyde, ketone, rượu, phenol, acid béo đã bị oxi hóa… có thể cho mùi ôi, khét, mùi ngái và cho vị đắng, the, chúng tôi chúng liên kết với protein và các thành phần khác của thực phẩm. Các chất này chỉ được tách ra khi đun nóng hoặc nhai. Một số liên kết rất chặt chẽ, khó tách ngay cả khi trích ly bằng hơi nước hoặc dung môi.

    Bên cạnh vấn đề tách các mùi khó chịu, người ta còn sử dụng khả năng này của protein để mang đến cho thực phẩm các mùi dễ chịu (ví dụ, mang mùi thơm của thịt đến cho các protein thực vật đã được tạo kết cấu). Điều này thật là lý tưởng nếu các thành phần dễ bay hơi của những mùi dễ chịu có thể liên kết bền vững với thực phẩm, không bị tổn thất trong quá trình chế biến và bảo quản, nhưng lại được giải phóng nhanh trong miệng khi sử dụng thực phẩm và không bị biến đổi.

    --- Bài cũ hơn ---

  • Sử Dụng Cấu Trúc Struct Và Kiểu Liệt Kê Enum Trong Lập Trình C# C Sharp
  • Cấu Trúc (Struct) Trong Lập Trình C
  • Lập Trình C: Bài Tập Phần Cấu Trúc (Struct)
  • Trắc Nghiệm Tin Học 11 Bài 10 (Có Đáp Án): Cấu Trúc Lặp
  • Bài Tập Vòng Lặp Trong C++
  • Cấu Trúc Và Tính Chất Hóa Lý Của Protein

    --- Bài mới hơn ---

  • Giới Thiệu Về Sợi Được Sản Xuất Từ Tơ Nhện
  • Câu 1, Câu 2, Câu 3 Trang 25 Sinh Học Lớp 10: Prôtêin…
  • Bí Mật Sức Bền Tơ Nhện
  • Sự Kỳ Diệu Của Tơ Nhện
  • Quạt Trần Đèn Cq8120 Hoàn Hảo Trong Thiết Kế
  • Đề tài:

    CẤU TRÚC VÀ TÍNH CHẤT LÝ HOÁ CỦA PROTEIN

    CẤU TRÚC BÀI THẢO LUẬN

    CÁC KIỂU LIÊN KẾT TRONG CẤU TRÚC PROTEIN

    HÌNH DẠNG, KÍCH THƯỚC VÀ CẤU TRÚC CỦA PHÂN TỬ PROTEIN

    TÍNH CHẤT LÝ HOÁ CỦA PROTEIN

    BIẾN TÍNH PROTEIN

    I. CÁC KIỂU LIÊN KẾT TRONG CẤU TRÚC PROTEIN

    1.1 Các liên kết cộng hoá trị

    a. Liên kết peptide

    H

    b. Liên kết disunfua

    Một số liên kết hydro quan trọng trong hệ thống sống

    giữa hydro của một ancohol và oxy của nước;

    b) giữa nhóm carbonyl keto và nước;

    c) giữa nhóm peptide trong polypeptide;

    1.2.1 Liên kết hydro

    D – H + A D – H  A

    1.2 Các liên kết yếu làm ổn định cấu trúc protein

    2.2.2. Liên kết ion

    Là tương tác tĩnh điện giữa hai nhóm có điện tích ngược dấu.

    Trong nhiều trường hợp chất vô cơ, điện tử liên kết luôn luôn bị hút về phía nguyên tử có độ âm điện cao hơn gây ra sự phân li cation (nguyên tử tích điện tích âm) và anion (nguyên tử tích điện dương)

    Ví dụ:

    NaCl → Na+ + Cl-

    2.2.3. Liên kết Van der Waals

    Là các tương tác không đặc hiệu xuất hiện giữa hai nguyên tử khi chúng tiến lại gần nhau.

    Tương tác này không do sự phân phối lệch của các điện tử giữa hai phân tử mà do các biến động thoáng qua của đám mây điện tử gây ra sự phân cực nhất thời trên phân tử.

    Liên kết Van der Waals là kết quả của lực hút và lực đẩy. Hai lực này cân bằng ở một khoảng cách nhất định, đặc trưng cho từng loại nguyên tử. Khoảng cách này được gọi là bán kính Van der Waals. Đây là lực liên kết yếu nhất, với giá trị chỉ khoảng 1 k cal mol-1.

    2.2..4. Liên kết kị nước (tương tác kị nước)

    Lực thúc đẩy các phân tử không phân cực, hay các vùng không phân cực của các phân tử liên kết với nhau thay vì với các phân tử H2O (đẩy phân tử H2O ra ngoài) được gọi là liên kết kị nước.

    Đây không phải là một lực liên kết đúng nghĩa mà là khuynh hướng loại trừ các nhóm không phân cực ra khỏi mạng lưới nước. Còn liên kết thật sự tồn tại giữa các phân tử không phân cực là liên kết Van der Waals

    II. HÌNH DẠNG, KÍCH THƯỚC VÀ CẤU TRÚC CỦA PHÂN TỬ PROTEIN

    2.1 Hình dạng kích thước

    Protein có khối lượng phân tử (Mr) tương đối lớn và thay đổi trong một dải rộng từ hơn 10 nghìn đến hàng trăm nghìn dalton (bảng 4.1). Các phân tử protein có thể có dạng cầu (kể cả hình bầu dục) hoặc dạng sợi.

    2.2 Cấu trúc bậc nhất

    Cấu trúc bậc nhất biểu thị thành phần, trình tự aa trong phân tử protein mạch thẳng.

    Cấu trúc này được giữ vững nhờ liên kết cộng hoá trị và liên kết peptide.

    Cấu trúc bậc nhất của ribonuclesae của bò

    * Cấu trúc bậc I của một số protein đã biết

    Ngoài một số loại protein đã biết rõ cấu trúc bậc I như insulin, hiện nay nhiều loại protein khác đã biết được trình tự các amino acid trong chuỗi polypeptide như:

    – ribonuclease là một protein có 124 amino acid, nối với nhau thành một chuỗi;

    – hemoglobin là protein có 4 chuỗi polypeptide, 2 chuỗi α (mỗi chuỗi 141 amino acid) và 2 chuỗi β (mỗi chuỗi 146 amino acid)

    – tripsinogen bò (229 amino acid)

    – chimotrypsin bò (229 amino acid)

    – alcohol dedhyrogenase ngựa (374 amino acid) – glutamate dehdrogenase bò (500 amino acid).

    * Tính quy luật trong cấu trúc bậc I của protein

    Những protein đồng thể của những loài khác nhau có một số gốc amino acid tương đối không đổi ở những vị trí đặc biệt và có những gốc amino acid thay đổi, nghĩa là ở những loài khác nhau, các amino acid khác có thể thay thế cho nhau.

    2.3 Cấu trúc bậc II (cấu trúc thứ cấp)

    Cấu trúc bậc 2 là sắp xếp không gian bền của các vùng trong polypeptide.

    Cấu trúc bậc 2 được làm bền nhờ các liên kết hydro, được tạo thành giữa liên kết peptide ở kề gần nhau, cách nhau những khoảng xác định.

    Các cấu trúc bậc 2 cơ sở là xoắn α và phiến β và đoạn ngoặt β ngắn hình chữ U.

    --- Bài cũ hơn ---

  • Kiến Thức Tổng Hợp Về Protein
  • Protein Dạng Sợi Là Gì? Phân Loại, Tính Chất Và Cấu Trúc Của Protein
  • Kỹ Thuật Phân Tích Cấu Trúc Protein
  • Tìm Hiểu Về Gel Protein Và Cơ Chế Tạo Gel
  • Bài Tiểu Luận Phương Pháp Tạo Cấu Trúc Gel Của Các Protein Trong Các Thực Phẩm Giàu Protein
  • Cấu Trúc Hóa Học Agar

    --- Bài mới hơn ---

  • Hieu Biet Ve Agar _Carragenan
  • Nguyên Lý Hoạt Động Của Hệ Thống Lái Trợ Lực Điện Eps
  • Hệ Thống Lái Thanh Răng Trợ Lực Lái Thủy Lực
  • Hệ Thống Trợ Lực Lái Thủy Lực
  • Hệ Thống Lái Có Trợ Lực
  • Thạch nuôi cấy vi sinh và thực vật agar

    Ở trạng thái tự nhiên, agar xuất hiện như một loại carbonhydrate cấu trúc trong thành tế bào của tảo agarophytes algae. Nó có thể tồn tại ở dạng muối canxi hoặc hỗn hợp của muối canxi và magie. Agar là một hỗn hợp phức tạp của polysaccharide bao gồm hai phần chính – agarose, một polymer trung tính, và agaropectin một polymer sulfate tích điện.

    Agarose, phần tạo keo, là một phân tử dạng thẳng trung tính về cơ bản không có sulfate, bao gồm các chuỗi lặp lại lần lượt của các đơn phân β-1,3-linked- D-galactose và α-1,4-linked 3,6-anhydro-L-galactose. Agaropectin, phần này không tạo gel, là một polysaccharide chứa sulfate (3% tới 10% sulfate), bao gồm agarose và ester sulfate, D-glucuronic acid với tỷ lệ khác nhau, và lượng nhỏ của pyruvic acid. Tỷ lệ của hai loại polymer này khác nhau giữa các loài rong biển. Agarose thường chiếm ít nhất hai phần ba agar-agar tự nhiên.

    Quy trình sản xuất

    Agar có thể tồn tại ở nhiều dạng khác nhau: dạng bột, dạng mảnh, dạng thanh và dạng sợi. Khi ở dạng bột nó là một sản phẩm được sử dụng nhiều nhất trong các lĩnh vực công nghiệp cũng như nghiên cứu. Agar dạng mảnh, thanh và sợi được sử dụng trong chế biến thực phẩm. Việc sản xuất agar dạng bột và mảnh có thể được thực hiện thông qua hai phương pháp là ép gel hoặc tủa trong dung môi. Phương pháp tủa trong dung môi hiện nay ít được sử dụng do hiệu quả thấp mà giá thành cao. Agar dạng thanh và sợi được sản xuất bằng các hệ thống truyền thống trước đây.

    Đặc tính

    1. Tính tan

    Agar không tan trong nước lạnh, nó sẽ trương lên đáng kể và có khả năng hấp thụ nước gấp 20 lần trọng lượng của chính nó. Nó dễ tan trong nước sôi và có thể tạo thành một gel cứng ở nồng độ thấp (0.5%). Agar dạng bột không tan trong nước và các dung môi khác ở nhiệt độ từ 95º tới 100º C. Agar ẩm được tủa bởi ethanol, 2-propanol hoặc acetone, hoặc được tách muối ra bởi nồng độ chất điện giải cao, và tan trong nhiều loại dung môi khác nhau ở nhiệt độ phòng.

    2. Keo hóa

    Phần tạo gel của agar có cấu trúc xoắn kép. Phần xoắn kép này tập hợp để tạo khung cấu trúc ba chiều mà giữ phân tử nước trong các kẽ của chúng. Bởi vậy, sự tạo thành gel có thể đảo ngược bằng cách sử dụng nhiệt. Tính chất keo của agar là do ba nguyên tử hydro ở xích đạo trên phân tử 3,6-anhydro-L-galactose, nó nén phân tử để tạo một chuỗi xoắn. Sự tương tác của các chuỗi xoắn tạo thành trạng thái keo (gel).

    Khả năng tạo gel của nó là tốt hơn nhiều so với các hydrocolloid khác. Agar có thể tạo gel ở nồng độ rất loãng, chỉ với nồng độ 0.5 tới 1% nó đã có thể tạo gel. Những gel này cứng, giòn và có hình dạng xác định. Sự gel hóa xuất hiện ở nhiệt độ thấp hơn nhiều so với nhiệt độ nóng chảy. Với dung dịch agar 1.5% hình thành trạng thái gel ở nhiệt độ khoảng 32º tới 45º C nhưng không nóng chảy dưới 85º C. Đây là tính chất đặc biệt và nhờ vậy nó có nhiều ứng dụng khác nhau.

    3. Độ nhớt

    Độ nhớt của dung dịch agar rất khác nhau và phụ thuộc nhiều vào nguyên liệu thô. Độ nhớt của dung dịch này ở nhiệt độ trên điểm hóa gel là tương đối ổn định ở pH từ 4.5 tới 9.0. Tuy nhiên, khi gel hóa bắt đầu độ nhớt ở nhiệt độ không đổi sẽ tăng theo thời gian.

    4. Độ ổn định

    Dung dịch agar tích điện âm nhẹ. Sự ổn định của nó phụ thuộc vào hai yếu tố: hydrat hóa và tích điện. Việc loại bỏ cả hai nhân tố này dẫn đến hiện tượng keo tụ của agar. Tiếp xúc với nhiệt độ cao kéo dài có thể làm biến tính dung dịch, dẫn tới độ khỏe của gel và sự hình thành gel kém hơn. Hiệu ứng này được tăng lên bởi giảm pH. Bởi vậy, nến tránh để dung dịch agar tiếp xúc với nhiệt độ cao và pH thấp hơn 6 trong một khoảng thời gian dài. Agar ở trạng thái không không phải là đối lượng lây nhiễm của vi sinh vật. Tuy nhiên, dung dịch và gel của nó là môi trường dinh dưỡng cho vi khuẩn và nấm và cần có biện pháp phòng ngừa để tránh sự phát triển của vi sinh vật.

     

    --- Bài cũ hơn ---

  • Chủ Ngữ, Vị Ngữ, Trạng Ngữ Là Gì? Cho Ví Dụ?
  • Tại Sao Chúng Tôi Khuyên Bạn Nên Sử Dụng Lưỡi Cưa Xích Chính Hãng?
  • Phụ Kiện Máy Cưa Xích Có Gì Bạn Đã Biết Chưa
  • 5 Điều Cần Biết Về Máy Cưa Xích
  • Tìm Hiểu Về Cấu Tạo Máy Cưa Xích Đơn Giản Và Dễ Hiểu Nhất
  • Protein Và Cấu Trúc Của Protein

    --- Bài mới hơn ---

  • Chức Năng Và Sự Biến Tính Của Protein
  • Khái Niệm Và Cấu Trúc Enzyme
  • Vai Trò Của Protein Trong Cuộc Sống Nhom306Sh Ppt
  • Bài Tiểu Luận Phương Pháp Tạo Cấu Trúc Gel Của Các Protein Trong Các Thực Phẩm Giàu Protein
  • Tìm Hiểu Về Gel Protein Và Cơ Chế Tạo Gel
  • Protein (Protit hay Đạm) là những đại phân tử được cấu tạo theo nguyên tắc đa phân mà các đơn phân là axít amin. Chúng kết hợp với nhau thành một mạch dài nhờ các liên kết peptide (gọi là chuỗi polypeptide). Các chuỗi này có thể xoắn cuộn hoặc gấp theo nhiều cách để tạo thành các bậc cấu trúc không gian khác nhau của protein.

      Axit amin – đơn phân tạo nên protein

    Protein là một hợp chất đại phân tử được tạo thành từ rất nhiều các đơn phân là các axit amin. Axit amin được cấu tạo bởi ba thành phần: một là nhóm amin (-NH2), hai là nhóm cacboxyl (-COOH) và cuối cùng là nguyên tử cacbon trung tâm đính với 1 nguyên tử hyđro và nhóm biến đổi R quyết định tính chất của axit amin. Người ta đã phát hiện ra được tất cả 20 axit amin trong thành phần của tất cả các loại protein khác nhau trong cơ thể sống. Các axit amin được liệt kê đầy đủ dưới bảng sau:

      Các bậc cấu trúc của protein

    Người ta phân biệt ra 4 bậc cấu trúc của protein.

    • Cấu trúc bậc một: Các axit amin nối với nhau bởi liên kết peptit hình thành nên chuỗi polypepetide. Đầu mạch polypeptide là nhóm amin của axit amin thứ nhất và cuối mạch là nhóm cacboxyl của axit amin cuối cùng. Cấu trúc bậc một của protein thực chất là trình tự sắp xếp của các axit amin trên chuỗi polypeptide. Cấu trúc bậc một của protein có vai trò tối quan trọng vì trình tự các axit amin trên chuỗi polypeptide sẽ thể hiện tương tác giữa các phần trong chuỗi polypeptide, từ đó tạo nên hình dạng lập thể của protein và do đó quyết định tính chất cũng như vai trò của protein. Sự sai lệch trong trình tự sắp xếp của các axit amin có thể dẫn đến sự biến đổi cấu trúc và tính chất của protein.
    • Cấu trúc bậc hai: là sự sắp xếp đều đặn các chuỗi polypeptide trong không gian. Chuỗi polypeptide thường không ở dạng thẳng mà xoắn lại tạo nên cấu trúc xoắn α và cấu trúc nếp gấp β, được cố định bởi các liên kết hyđro giữa những axit amin ở gần nhau. Các protein sợi như keratin, Collagen… (có trong lông, tóc, móng, sừng)gồm nhiều xoắn α, trong khi các protein cầu có nhiều nếp gấp β hơn.
    • Cấu trúc bậc ba: Các xoắn α và phiến gấp nếp β có thể cuộn lại với nhau thành từng búi có hình dạng lập thể đặc trưng cho từng loại protein. Cấu trúc không gian này có vai trò quyết định đối với hoạt tính và chức năng của protein. Cấu trúc này lại đặc biệt phụ thuộc vào tính chất của nhóm -R trong các mạch polypeptide. Chẳng hạn nhóm -R của cystein có khả năng tạo cầu đisulfur (-S-S-), nhóm -R của prolin cản trở việc hình thành xoắn, từ đó vị trí của chúng sẽ xác định điểm gấp, hay những nhóm -R ưa nước thì nằm phía ngoài phân tử, còn các nhóm kị nước thì chui vào bên trong phân tử… Các liên kết yếu hơn như liên kết hyđro hay điện hóa trị có ở giữa các nhóm -R có điện tích trái dấu.
    • Cấu trúc bậc bốn: Khi protein có nhiều chuỗi polypeptide phối hợp với nhau thì tạo nên cấu trúc bậc bốn của protein. Các chuỗi polypeptide liên kết với nhau nhờ các liên kết yếu như liên kết hyđro.

    --- Bài cũ hơn ---

  • Review: Cấu Trúc Bậc 2 Của Protein
  • Các Bậc Cấu Trúc Của Phân Tử Protein
  • Các Bậc Cấu Trúc Phân Tử Protein
  • Mua Pin Điện Thoại Ở Đâu Uy Tín? Mách Bạn Sự Lựa Chọn Hoàn Hảo
  • Xả Pin Là Gì? Hướng Dẫn Cách Xả Pin Điện Thoại Đúng Tránh Chai Pin
  • Hóa Học Về Cấu Trúc Của Dna

    --- Bài mới hơn ---

  • Dna Là Gì Và Ý Nghĩa Của Xét Nghiệm Dna
  • Dna Là Gì ? Chức Năng Và Cấu Trúc Không Gian Của Dna Là Gì ?
  • Cấu Trúc Của Fructose Là Gì?
  • Đường Fructose Là Gì ? Tại Sao Có Liên Quan Đến Bệnh Gút
  • Giày Nam Goodyear Là Gì Mà Sao Nhiều Người Dùng Thế?
  • Đôi nét về lịch sử

    DNA được tìm thấy trong nhân của các tế bào ở các sinh vật đa bào, và lần đầu tiên được phân lập vào năm 1869, bởi bác sĩ người Thụy Sĩ Friedrich Miescher. Tuy nhiên, cấu trúc của nó đã không được làm sáng tỏ cho đến gần một thế kỷ sau đó, vào năm 1953. Các tác giả của bài báo mà cấu trúc này được đề xuất là James Watson & Francis Crick, và đã giành giải thưởng Nobel cho công trình của họ. Tuy nhiên, công trình này phụ thuộc rất nhiều vào công việc của một nhà khoa học khác, Rosalind Franklin.

    Bản thân Franklin cũng đang nghiên cứu cấu trúc của DNA và từ bức ảnh chụp X-quang của bà ấy, cho thấy rõ cấu trúc xoắn kép của DNA, hỗ trợ rất nhiều cho công việc của họ. Cô vẫn chưa công bố phát hiện của mình khi Watson và Crick có được quyền truy cập vào chúng mà không biết. Tuy nhiên, việc cô không giành được giải thưởng Nobel không phải là một trường hợp sơ suất, mà chỉ là hậu quả từ chính sách của ủy ban Nobel rằng các giải thưởng không thể được trao tặng sau đó.

    Cấu trúc của DNA

    Mô hình xoắn kép của DNA (axit deoxyribonucleic) bao gồm hai sợi đan xen. Các chuỗi này được tạo thành từ các nucleotide, bản thân chúng bao gồm ba thành phần: một nhóm đường, một nhóm phốt phát và một bazơ. Các nhóm đường và phốt phát kết hợp tạo thành “xương sống” lặp lại của các chuỗi DNA. Có bốn bazơ khác nhau có khả năng gắn vào nhóm đường: adenine, thymine, guanine và cytosine, được chỉ định A, T, G và C.

    Các bazơ là những gì cho phép hai chuỗi DNA giữ lại với nhau. Các lực liên phân tử mạnh gọi là liên kết hydro giữa các bazơ trên các dải liền kề chịu trách nhiệm cho việc này. Do cấu trúc của các bazơ khác nhau, adenine (A) luôn tạo liên kết hydro với thymine (T), trong khi guanine (G) luôn tạo liên kết hydro với cytosine (C). Trong DNA của con người, trung bình có 150 triệu cặp bazơ trong một phân tử.

    Khả năng tự sao chép

    Các tế bào trong cơ thể bạn liên tục phân chia, tái tạo và chết, nhưng để quá trình này xảy ra, DNA trong tế bào phải có khả năng tự sao chép. Trong quá trình phân chia tế bào, hai chuỗi DNA tách ra và hai chuỗi đơn sau đó có thể được sử dụng làm mẫu để tạo phiên bản mới theo nguyên tắc bổ sung. Vì A luôn ghép với T và G luôn ghép với C, nên có thể tạo ra chuỗi các bazơ trên một chuỗi bằng cách sử dụng chuỗi ngược lại và điều này cho phép DNA tự sao chép. Quá trình này được thực hiện bởi một họ enzyme gọi là DNA polymerase.

    Sản xuất protein

    Khi DNA được sử dụng để tạo protein, hai sợi cũng phải tách ra. Tuy nhiên, trong trường hợp này, mã của DNA được sao chép sang mRNA (axit ribonucleic messenger), một quá trình được gọi là “phiên mã”. Cấu trúc của RNA rất giống với cấu trúc của DNA, nhưng với một vài điểm khác biệt chính. Đầu tiên, nó chứa một nhóm đường khác nhau trong xương sống đường phốt phát của phân tử: ribose thay vì deoxyribose. Thứ hai, nó vẫn sử dụng các bazơ A, G và C, nhưng thay vì bazơ T, nó sử dụng uracil, U. Cấu trúc của uracil rất giống với thymine, trong đó không có nhóm methyl (CH 3) là duy nhất sự khác biệt.

    Khi các nucleotide của DNA đã được sao chép, mRNA có thể rời khỏi nhân của tế bào và đi đến tế bào chất, nơi diễn ra quá trình tổng hợp protein. Ở đây, các phân tử phức tạp được gọi là ribosome ‘đọc’ chuỗi các bazơ trên phân tử mRNA. Các axit amin riêng lẻ, kết hợp tạo nên protein, được mã hóa bởi bộ ba mã hóa của chuỗi mRNA. Các mã khác nhau có thể, và các axit amin mà chúng mã hóa, đã được tạo ra. Một loại RNA khác như RNA vận chuyển, chịu trách nhiệm vận chuyển axit amin đến mRNA và cho phép chúng kết hợp với nhau.

    Lỗi trong quá trình sao chép

    Tuy nhiên, quá trình này không phải lúc nào cũng hoàn hảo. Lỗi có thể xảy ra khi sao chép chuỗi DNA vào mRNA và các lỗi ngẫu nhiên này được gọi là đột biến. Các lỗi có thể ở dạng bazơ đã thay đổi, hoặc thậm chí là bazơ bị xóa hoặc thêm. Một số hóa chất và bức xạ có thể gây ra những thay đổi này, nhưng chúng cũng có thể xảy ra trong trường hợp không có các tác động bên ngoài này. Chúng có thể dẫn đến mã của một axit amin bị thay đổi thành mã khác hoặc thậm chí không thể đọc được. Một số bệnh có thể do đột biến trong quá trình sao chép DNA, bao gồm xơ nang và thiếu máu hồng cầu hình liềm, nhưng đáng chú ý là đột biến cũng có thể có tác động tích cực.

    Tham khảo Compound Interest, Chemguide, Genome và Beth A. Montelone.

    --- Bài cũ hơn ---

  • Cách Trị Mụn Bọc Trên Mặt Công Nghệ Kháng Khuẩn Đa Tầng Cực Hiệu Quả
  • Kem Tái Cấu Trúc Da Thalgo Ultimate Time Solution Rich Cream
  • Tất Tần Tật Những Điều Cần Biết Về Chức Năng Và Cấu Trúc Da Mặt
  • Bệnh Teo Não Ở Trẻ Sơ Sinh Có Nguy Hiểm Không?
  • Điểm Đặc Biệt Của Bán Cầu Não Phải Của Trẻ
  • Protein Màng Cấu Trúc – Chức Năng

    --- Bài mới hơn ---

  • Giải Mã Bí Mật Về Độ Bền Chắc Của Sợi Tơ Nhện
  • Giới Thiệu Plc S7 1200 Siemens Sử Dụng Cho Các Ứng Dụng Vừa Và Nhỏ
  • Độc Đáo Cấu Trúc Nhà Sàn Truyền Thống Của Dân Tộc Thái
  • Nhà Sàn – Nét Đặc Trưng Văn Hóa Của Mỗi Dân Tộc
  • 5 Cách Dùng Từ As Trong Tiếng Anh
  •  KHÁI NIỆM

     Protein trong màng sinh chất chiếm 25 – 75%. Tùy dạng tế bào mà hàm lượng và bản chất protein có thể khác nhau và thực hiện các chức năng rất đa dạng, phong phú: hoạt tính enzyme, vận chuyển các chất qua màng…

    Tùy theo cách sắp xếp của protein trong màng mà chia làm 2 loại protein:

    + Protein xuyên màng

    + Protein rìa màng (bám ở phía ngoài của màng hoặc phía trong màng).

    Protein xuyên màng:

    – Các protein xuyên màng thường liên kết với hydratcacbon tạo nên các glicoproteit nằm ở phía ngoài màng.

    – Những protein này nằm xuyên qua chiều dày của màng và liên kết rất chặt chẽ với lớp kép lipit qua chuỗi axit béo.

    – Phần nằm trong màng là kỵ nước và liên kết với đuôi kỵ nước của lớp kép lipit.

    – Các đầu của phân tử protein thò ra phía rìa ngoài và rìa trong là ưa nước và có thể là tận cùng nhóm amine hoặc carboxyl.

    – Có loại protein xuyên màng 1 lần hoặc nhiều lần

    PROTEIN RÌA MÀNG:

    – Thường liên kết với lớp lipit kép bằng liên kết hóa trị với 1 phân tử photpholipit

    – xếp ở rìa ngoài (rìa tiếp xúc với môi trường ngoại bào), hoặc rìa trong của màng (rìa tiếp xúc với tế bào chất).

    – Các protein rìa ngoài thường liên kết với gluxit tạo nên các glycoproteit.

    – Protein rìa trong thường liên kết với các protein tế bào chất như ankyrin và qua ankyrin liên hệ với bộ xương tế bào tạo nên hệ thống neo màng và điều chỉnh hình dạng tế bào.

    1. CHỨC NĂNG CỦA PROTEIN MÀNG

    2.1. Chức năng vận chuyển

    2.1.1 Khuếch tán và thẩm thấu

    2.1.2. Vận chuyển nhờ protein chuyên chở

    Hình : Các đồ tả hoạt động của các protein vận chuyển màng

    PROTEIN CHUYÊN CHỞ

    – Bơm protein (pumps):

    Các máy bơm ATP (hay đơn giản là bơm ) là các ATPase sử dụng năng lượng của quá trình thủy phân ATP để di chuyển các ion hoặc các phân tử nhỏ qua một màng chống lại gradient nồng độ hóa học hoặc điện thế gọi là vận chuyển tích cực

    Các máy bơm này duy trì nồng độ ion Ca2+và Na+ ở hầu như tất cả các tế bào động vật so với môi trường, và tạo ra độ pHthấp bên trong các tế bào động vật lysosomes, các tế bào thực vật và lumen của dạ dày.hành năng lượng.

    – Kênh protein (channels):

    Các protein kênh vận chuyển nước hoặc các loại ion cụ thể giảm nồng độ hoặc gradient điện tiềm năng, một phản ứng thuận lợi hăng hái

    Chúng tạo thành một đường dẫn protein dẫn qua màng nhờ đó nhiều phân tử nước hoặc ion di chuyển cùng một lúc, với tốc độ rất nhanh – lên đến 10 8/giây.

    – Protein mang (carriers)

    2.1.2 Cơ chế hoạt động của protein mang

    – Vận chuyển qua các protein mang không có tính chất Enzyme

    Hình thức vận chuyển: thụ động theo lối khuếch tán.

    Chất được vận chuyển: chất hữu cơ có kích thước lớn như glucose, acid amin.

    Cơ chế: chất được vận chuyển gắn vào protein mang làm cho proten mang thay đổi cấu hình và mở ra ở phía bên kia màng. Do lực liên kết giữa các chất được vận chuyển và protein mang yếu nên chuyển động nhiệt của chất được vận chuyển sẽ tách nó ra khỏi protein màng và giải phóng vào phía đối diện.

    VẬN CHUYỂN QUA  CÁC PROTEIN CÓ TÍNH CHẤT ENZYME

    Hình thức vận chuyển: chủ động theo lối sơ cấp

    Chất được vận chuyển: Na+, K+, Ca2+, H+, Cl-

    Cơ chế: protein mang vừa đóng vai trò là chất chuyên chở để chất được vận chuyển gắn vào vừa đóng vai trò là 1 Enzyme thủy phân ATP để lấy năng lượng. Năng lượng đó sẽ làm thay đổi cấu hình của protein mang giúp chúng bơm các chất được vận chuyển qua màng.

    Tốc độ vận chuyển: Khi nồng độ chất được vận chuyển thấp, tốc độ vận chuyển tỉ lệ thuận với nồng độ chất được vận chuyển qua màng. Ở nồng độ cao, sự vận chuyển đạt mức tối đa (Vmax) (bão hòa).

    PHỐI HỢP QUA CÁC PROTEIN CÓ VÀ KHÔNG CÓ TÍNH CHẤT ENZYME

    Hình thức: vận chuyển chủ động theo lối sơ cấp.

    Chất được vận chuyển: glucose, acid amin, và các ion.

    Vận tốc vận chuyển: tương tự vận chuyển chủ động sơ cấp.

    Cơ chế: protein mang thứ nhất có tính chất Enzyme hoạt động theo cơ chế vận chuyển chủ động sơ cấp tạo ra bậc thang của nồng độ ion. Năng lượng dược giải phóng từ bậc thang cho phép protein thứ 2 không có tính chất vận chuyển ion theo bậc thang nồng độ và các chất cùng vận chuyển khác ngược bậc thang nồng độ.

    2.2 Chức năng trao đổi thông tin

     2.2.1 Tiếp nhận thông tin qua màng

    – Trên màng tế bào có protein thụ quan tiếp nhận thông tin → điều chỉnh hoạt động sống

    -Thông tin dưới dạng những tín hiệu hóa học (nội tiết-hormone; cận tiết – tế bào phát thông tin và tế bào nhận thông tin cạnh nhau; tự tiết)

    -Thụ quan là những pro xuyên màng, có đầu ngoài khớp với các phân tử tín hiệu, đầu trong hướng vào môi trường nội bào

    -Cơ chế: phântử tín hiệu + đầu ngoài thụ quan, dẫn đến biến đổi đầu trong làm hoạt động của tế bào thay đổi

    -Ý nghĩa: Thực vật tạo ra tính hướng. Động vật tiếp nhận tín hiệu điều khiển, điều hòa của thần kinh, hormone, nhận biết được chất lạ để sản sinh ra kháng thể đặc hiệu… Các tế bào đứng gần nhau có thể trao đổi thông tin, nhận ra nhau trên cơ sở đó tạo thành mô và cơ quan

    2.2.2 Các chất hòa tan trong nước

    Chất gắn (VD hormone adrenarin) liên kết với thụ quan màng đặc trưng.

    Thông tin được truyền qua chất trung gian là protein G khu trú trong màng kèm với thụ quan (có tên gọi là G bởi vì protein này được hoạt hóa bởi GTP – guanozintriphotphat).

    Hoạt động thu nhận thông tin và truyền thông tin nhờ các thụ quan màng được tế bào điều chỉnh để thích nghi với trạng thái của tế bào cũng như với thay đổi của môi trường.

    2.2.3 Các chất hòa tan trong lipid

    Các chất mang thông tin là các chất hòa tan trong lipid (hormone steroid, vitamin D, retinoid…) sẽ được vận chuyển qua màng vào tế bào chất. Ở đây chúng sẽ liên kết với các thụ quan nội bào tạo thành phức hệ hormone – thụ quan nội bào.

    Phức hệ này sẽ đi vào nhân tế bào và có tác động hoạt hóa các gen.

    Share this:

    Like this:

    Số lượt thích

    Đang tải…

    --- Bài cũ hơn ---

  • Tìm Hiểu Về Gel Protein, Cơ Chế Tạo Gel Protein Trong Công Nghệ Thực Phẩm
  • Serum Silk Fibroin Japan( Giảm Mỡ Thừa))
  • Khám Phá Cấu Tạo Của Sợi Tơ Tằm Tự Nhiên
  • Tìm Hiểu Về Cấu Tạo Pin Điện Thoại
  • Cấu Tạo Pin Mặt Trời Và Sơ Đồ Nguyên Lý Chi Tiết 2022
  • Các Bậc Cấu Trúc Phân Tử Protein

    --- Bài mới hơn ---

  • Các Bậc Cấu Trúc Của Phân Tử Protein
  • Review: Cấu Trúc Bậc 2 Của Protein
  • Protein Và Cấu Trúc Của Protein
  • Chức Năng Và Sự Biến Tính Của Protein
  • Khái Niệm Và Cấu Trúc Enzyme
  • Peptide là một chuỗi nối tiếp nhiều amino acid (số lương ít hơn 30). Với số lượng amino acid lớn hơn, chuỗi được goi là polypeptide. Mỗi polypeptide có hai đâu tận cùng, một đầu mang nhóm amine tự do, đâu kia mang nhóm carboxyl tự do. Protein được dùng để chi đơn vị chức năng, nghĩa là một cấu trúc phức tạp trong không gian chứ không phải đơn thuần là một trinh tự amino acid. Chuỗi polypeptide có thể uốn thành cấu trúc hinh gậy như trong các protein hình sợi hay cấu trúc khối cầu như trong các protein dạng cầu hay một cấu trúc gồm cả hai dạng trên. Môt protein có thể được hinh thành từ nhiều chuỗi polypeptide.

    Người ta thường phân biệt cấu trúc của phân tử protein thành bốn bậc:

    Cấu trúc bậc một là trinh tự sắp xếp các gốc amino acid trong chuỗi polypeptide. Cấu trúc này đươc giữ vững nhờ liên kết peptide (liên kết cộng hóa tri). Vi mỗi một amino acid có gốc khác nhau, các gốc này có những đặc tính hóa học khác nhau, nên một chuỗi polypeptide ở các thời điểm khác nhau có những đặc tính hóa học rất khác nhau. Tuy nhiên, về tổng quát thì tất cả các chuỗi polypeptide được xây dựng một cách có hệ thống từ các nhóm nguyên tử CO, CH và NH. Sự xây dựng có hệ thống này là cơ sở để tạo nên cấu trúc bậc hai.

    Lần đầu tiên năm 1954 F. Sanger người đầu tiên xác định được trình tự sắp xếp của các axit amin trong phân tử insulin. Phân tử insulin gồm hai mạch: mạch A chứa 21 amino acid và mạch B chứa 30 amino acid. Hai mạch nối với nhau bởi hai liên kết disulfua (-S-S-). Công trình này đã đặt cơ sở cho các nghiên cứu tiếp theo và ông được nhận giải thưởng Nobel 1958.

    Là tương tác không gian giữa các gốc amino acid ở gần nhau trong chuỗi polypeptide. Cấu trúc được làm bền chủ yếu nhờ liên kết hydrogen được tạo thành giữa các liên kết peptide ở kề gần nhau, cách nhau những khoảng xác định. Do cấu trúc bậc 1 gấp khúc một cách ngẫu nhiên dưới các điều kiện sinh học vì các gốc R khác nhau tác động với nhau theo nhiều cách khác nhau nên cấu trúc bậc 2 xếp thành hai nhóm: xoắn alpha và lá phiến . Loại xoắn alpha là sợi ở dạng xoắn ốc, cuộn xung quanh một trục, mỗi vòng xoắn có 3,6 gốc amino acid. Trong cấu trúc này có nhiều liên kết hydro với mức năng lượng nhỏ vì vậy nó đảm bảo tính đàn hồi sinh học.

    Là chuỗi polypeptid được gấp nếp nhiều lần và đưọc ổn định nhờ các liên kết hydro giữa các nguyên tử của các liên kết peptid trong đoạn kế nhau của chuỗi. Trong liên kết này các mạch đã được kéo căng ra – dễ gấp nếp nhưng rất dễ bị đứt khi kéo căng thêm. Cả hai loại cấu trúc này đều tạo nên bởi liên kết hydro giữa các khu vực liên kết peptid của mạch. Nhóm biến đổi R không tham gia vào sự hình thành cấu trúc bậc 2. Cả hai chuỗi có thể cùng có mặt trong phân tử protein.

    Ví dụ : Chuỗi và β trong cấu trúc Hb trong hồng cầu.

    Là tương tác không gian giữa các gốc amino acid ở xa nhau trong chuỗi polypeptide, là dạng cuộn lại trong không gian của toàn chuỗi polypeptide.

    Nhiêu chuỗi polypeptide trong cơ thể sống tồn tại không phải ở dạng thẳng mà gấp khúc và qua đó mà tạo nên cấu trúc không gian ba chiều. Tuy nhiên, cấu trúc này hoàn toàn xác định, chủ yếu là do trình tự các amino acid và môi trường. Khi một chuỗi polypeptide tách ra khỏi ribosome sau khi tổng hợp và được thải ra trong tế bào chất như là môi trường tạo hình thì nó hình thành nên cấu trúc tự nhiên rất nhanh, đăc biệt đối với cấu trúc hình cầu, mang lại cho protein những đặc tính sinh lý quan trọng. Có thể do chuyển động nhiệt của các chuỗi polypeptide mà các nhóm của các gốc amino acid tiếp xúc với nhau, dẫn đến có thể kết hợp với nhau.

    Cấu trúc bậc 3 đặc biệt phụ thuộc vào tính chất của các nhóm R trong mạch polypeptit. Các gốc R phân cực hay ion hóa có khuynh hướng quay ra ngoài (ưa H2O) , các gốc R không phân cực có xu thế vùi vào trong (kỵ nước).

    Cấu trúc bậc 3 giữ được hằng định, bởi lực hút giữa các gốc phân cực hay ion hóa của nhóm chuỗi bên (R). Lực hút của các gốc trên với các phân tử H2O bao quanh hay giữa các liên kết hóa trị giữa các nhóm bên của chuỗi

    Trong nhiều protein hinh cầu có chứa các gốc cysteine, sự tạo thành các liên kết disulfite giữa các gốc cysteine ở xa nhau trong chuỗi polypeptide, làm cho chuỗi bi cuộn lại đáng kể. Các liên kết khác, như liên kết Val der Waal, liên kết tĩnh điện, phân cực, kỵ nước và hydrogen giữa các mạch bên của các gốc amino acid đều tham gia làm bên cấu trúc bậc 3, như protein hinh cầu. Cấu trúc hình cầu của protein được gọi là cấu trúc bậc ba, là cấu trúc của enzyme.

    Là tương tác không gian giữa các chuỗi của các phân tử protein gồm hai hay nhiều chuỗi polypeptide hình cầu . Mỗi chuỗi polypeptide này được gọi là một “tiểu đơn vị”. Sự kết hợp giữa các phân tử này chủ yếu là do liên kết hydrogen và kỵ nước mà không có cầu disulfit hoặc bất kỳ liên kết hóa trị nào giữa các tiểu đơn vị. Bằng cách này hai phân tử xác định có thể kết hợp với nhau tạo thành một dimer. Hemoglobin là một điển hình của protein có cấu trúc bậc 4, được tạo nên từ hai chuỗi với mỗi chuỗi có 141 gốc amino acid và hai chuỗi với mỗi chuỗi là 146 gốc amino acid.

    Cấu trúc của một hoặc nhiều chuỗi polypeptide có ý nghĩa quan trọng đối với độ hòa tan và chức năng của chúng. Cấu trúc protein được hiểu là sự sắp xếp của những chuỗi riêng lẻ hoặc nhiều chuỗi . Chúng phụ thuộc nhiều vào độ pH của môi trường. Protein và chuỗi polypeptide hoà tan tốt khi những nhóm ưa nước hướng ra phía ngoài, nhóm kỵ nước hướng vào bên trong. Khi một protein thay đổi cấu trúc thì những nhóm kỵ nước quay ra ngoài, protein mất khả năng hòa tan trong nước, ví dụ trường hợp kết tủa không ở dạng tinh thể của protein sữa trong môi trường chua.

    Lactic acid đươc sản sinh do vi khuẩn làm giảm pH sữa, làm thay đổi protein sữa. Nhiêu nhóm kỵ nước được hướng ra bên ngoài, protein mất khả năng tan trong nước. Vi vậy, việc thường xuyên duy trì giá tri pH trong tế bào chất rất quan trọng, vi chi có như vậy chức năng hoạt động của các enzyme trong tế bào chất mới đươc đảm bảo.

    --- Bài cũ hơn ---

  • Mua Pin Điện Thoại Ở Đâu Uy Tín? Mách Bạn Sự Lựa Chọn Hoàn Hảo
  • Xả Pin Là Gì? Hướng Dẫn Cách Xả Pin Điện Thoại Đúng Tránh Chai Pin
  • Xả Pin Điện Thoại Là Gì? Hướng Dẫn Cách Xả Pin Điện Thoại Đúng Chuẩn
  • Cấu Trúc Và Hoạt Động Của Pin Mặt Trời
  • Pin Điện Mặt Trời Trong Suốt Và Ý Tưởng “cá Nhân Hóa Năng Lượng”
  • Cấu Trúc Đề Thi Đại Học Môn Hóa 2014

    --- Bài mới hơn ---

  • Cấu Trúc Đề Thi Tuyển Sinh Vào Lớp 10 Thpt
  • Đề Thi Tuyển Sinh Lớp 10 Môn Ngữ Văn Năm 2022 Ở Thanh Hóa
  • Cấu Trúc Đề Thi Vào 10 Môn Ngữ Văn Tỉnh Thanh Hóa 2022
  • Cấu Trúc Đề Thi Thpt Quốc Gia 2022 Giới Hạn Kiến Thức Gì?
  • Phân Tích Đề Thi Minh Họa Môn Hóa Học Thpt Quốc Gia 2022 Của Bộ Gd&đt
  • Cấu trúc đề thi ĐH môn Hóa

    (Thầy Phạm Ngọc Dũng) – Đây là cấu trúc đề thi Đại học môn Hóa năm 2014 cho khối A và khối B. Các em dựa vào đó để ôn tập chuẩn bị cho kì thi ĐH, CĐ sắp tới

    Cấu trúc đề thi Đại học môn Hóa năm 2014 (khối A, B)

    I- Phần chung dành cho tất cả thí sinh (40 câu)

    – Nguyên tử, bảng tuần hoàn các nguyên tố hoá học, liên kết hoá học: 2 câu

    – Phản ứng oxi hoá- khử, tốc độ phản ứng, cân bằng hoá học: 2 câu

    – Sự điện li: 1 câu

    – Cacbon, silic, nitơ, photpho, oxi, lưu huỳnh, các nguyên tố thuộc nhóm halogen; các hợp chất của chúng: 3 câu

    – Đại cương về kim loại: 2 câu

    – Kim loại kiềm, kim loại kiềm thổ, nhôm; các hợp chất của chúng: 5 câu

    – Tổng hợp nội dung kiến thức hoá học vô cơ thuộc chương trình phổ thông: 6 câu

    – Đại cương hoá học hữu cơ, hiđrocacbon: 2 câu

    – Dẫn xuất halogen, ancol, phenol: 2 câu

    – Anđehit, xeton, axit cacbonxylic: 2 câu

    – Este, lipit: 2 câu

    – Amin, amino axit, protein: 3 câu

    – Cacbonhidrat: 1 câu

    – Polime, vật liệu polime: 1 câu

    – Tổng hợp nội dung kiến thức hoá học hữu cơ thuộc chương trình phổ thông: 6 câu

    II- Phần riêng:

    Thí sinh chỉ được làm một trong hai phần (phần A hoặc phần B)

    A- Theo chương trình Chuẩn (10 câu):

    – Phản ứng oxi hoá- khử, tốc độ phản ứng, cân bằng hoá học, sự điện li: 1 câu

    – Anđehit, xeton, axit cacbonxylic: 2 câu

    – Đại cương về kim loại: 1 câu

    – Sắt, Crom, đồng, niken, kẽm, chì, bạc, vàng, thiếc; các hợp chất của chúng: 2 câu

    – Phân biệt chất vô cơ, hoá học và vấn đề phát triển kinh tế, xã hội, môi trường: 1 câu

    – Hidrocacbon, dẫn xuất halogen, phenol, ancol, cacbonhidrat, polime: 2 câu

    – Amin, amino axit, protein: 1 câu

    B- Theo chương trình nâng cao (10 câu):

    – Phản ứng oxi hoá- khử, tốc độ phản ứng, cân bằng hoá học, sự điện li: 1 câu

    – Anđehit, xeton, axit cacbonxylic: 2 câu

    – Đại cương về kim loại: 1 câu

    – Sắt, Crom, đồng, niken, kẽm, chì, bạc, vàng, thiếc; các hợp chất của chúng: 2 câu

    – Phân biệt chất vô cơ, chuẩn độ dung dịch, hoá học và vấn đề phát triển kinh tế, xã hội, môi trường: 1 câu

    – Hidrocacbon, dẫn xuất halogen, phenol, ancol, cacbonhidrat, polime: 2 câu

    – Amin, amino axit, protein: 1 câu

    Tác giả bài viết: Sưu tầm

    --- Bài cũ hơn ---

  • Ma Trận Kiến Thức Đề Thi Thpt Quốc Gia Môn Hóa Học Năm 2022 Sẽ Được Phân Bổ Như Thế Nào?
  • Phân Tích Cấu Trúc Đề Thi Hóa Học Thpt Quốc Gia 2022 Cùng Cô Thanh Hương
  • Cấu Trúc Đề Thi Môn Hóa 2022
  • Cấu Trúc Đề Thi Thpt Quốc Gia 2022 Có Gì Thay Đổi?
  • Phân Tích Ma Trận Đề Thi Môn Hóa Năm 2022 Và Hướng Dẫn Ôn Thi Thpt Quốc Gia
  • Cấu Trúc Hóa Học Của Adn Gồm Những Gì?

    --- Bài mới hơn ---

  • Adn: Định Nghĩa, Cấu Trúc & Quá Trình Phát Hiện
  • Tính Chất Chức Năng Và Cấu Trúc Không Gian Của Adn
  • Sinh Học 10 Bài 6: Axit Nuclêic
  • Một Số Tiến Bộ Trong Điều Trị Viêm Gan C
  • Tìm Hiểu Sâu Hơn Về Viêm Gan C
  • Từ trước đến nay chúng ta thường nghe nói đến ADN, tuy nhiên có lẽ rất ít người biết cấu trúc hóa học của ADN là gì ? Vậy nên việc tìm hiểu thêm các kiến thức về vấn đề này không những giúp mọi người có thể hiểu rõ hơn, mà còn có thể ứng dụng vào nhiều công việc có ích trong đời sống thường ngày.

    Tìm hiểu về cấu trúc hóa học của ADN

    ADN có tên gọi khoa học là axit dêôxiriboonuclêic, nó thường có trong nhân tế bào hoặc ở trong ti thể, lục lạp. Thành phần cấu tạo nên ADN gồm 5 nguyên tố hóa học là C, O, H, N, P. Vì là phân tử loại lớn nên ADN có cấu trúc đa phân, gồm có nhiều đơn phân là nuclêotit.

    Nói về cấu trúc của ADN thì các nhà khoa học đã có một số chứng minh như: ADN là một chuỗi xoắn kép với 2 mạch pôlinuclêôtit xoắn quanh một trục đều theo chiều từ trái sang phải. Và 1 vòng xoắn thường có:

    – Đường kính 20 Ăngstrôn

    – Dài 34 Ăngstrôn

    – 10 cặp nuclêôtit.

    Xét về tính liên kết trong cấu trúc ADN thường được chia ra thành các nhóm sau:

    Liên kết trong 1 mạch đơn: nhờ có liên kết hóa trị giữa đường C­5 của nuclêôtit tiếp theo với axít phôtphoric của nuclêôtit.

    Liên kết giữa 2 mạch đơn: nhờ mối liên kết ngang (liên kết hyđrô) giữa 1 cặp bazơ nitric theo nguyên tắc bổ sung (G liên kết với X bằng 3 liên kết hyđrô hay ngược lại, A liên kết với T bằng 2 liên kết hyđrô hay ngược lại).

    Hệ quả của nguyên tắc bổ sung:

    + Nếu như biết được trình tự sắp xếp các nuclêôtit trong một mạch đơn này cũng là trình tự sắp xếp các nuclêôtit trong mạch còn lại.

    + Trong phân tử ADN: tỉ số: A+X+TG là hằng số nhất định đặc trưng cho mỗi loài.

    Vậy chức năng của ADN là làm gì ?

    ADN đóng vai trò quan trọng trong việc lưu trữ, bảo quản và truyền đạt thông tin di truyền về toàn bộ các loại prôtêin và cấu trúc bên trong cơ thể sinh vật, do đó nó sẽ góp phần quy định tình trạng của cơ thể sinh vật.

    Thông tin di truyền: được tổng hợp và chứa đựng trong ADN dưới dạng mật mã (bằng sự mã hóa bộ 3) cứ 3 nuclêôtit kế tiếp nhau trên 1 mạch đơn quy định 1 axít amin (aa) bộ 3 mã hóa = mã di truyền = đơn vị mã = 1 codon) hay (= mã bộ 3).

    Hiện nay, các thông tin về cấu trúc hóa học của ADN có rất nhiều, chính vì vậy những ai còn đang quan tâm về vấn đề này có thể nghiên cứu thêm để có được những thông tin chính xác nhằm có những kiến thức hữu ích có thể ứng dụng vào ngay trong cuộc sống thường ngày.

    --- Bài cũ hơn ---

  • Vùng Dưới Đồi Của Não Có Cấu Trúc Và Chức Năng Gì?
  • Bài 8: Thì Hiện Tại Tiếp Diễn
  • Cách Dùng Thì Hiện Tại Đơn, Công Thức Và Bài Tập Áp Dụng
  • A.nêu Cấu Trúc Thì Hiện Tại Đơn Của Động Từ Tube Và Động Từ Thường 3 Thể B.dấu Hiệu Nhận Biết Của Thì Hiện Tại Đơn C.nêu Cấu Trúc Của Thì Hiện Tại Đơn Ở 3 Thể
  • Cấu Trúc, Cách Sử Dụng Thì Hiện Tại Đơn (Present Simple Tense)
  • Cấu Trúc Và Thành Phần Hóa Học Của Thép

    --- Bài mới hơn ---

  • Thép Là Gì? Ứng Dụng Của Thép
  • Sơn Chống Cháy Cho Cấu Trúc Thép Có Gì Đặc Biệt?
  • Kết Cấu Thép Là Gì
  • Đặc Điểm Cấu Trúc Của Bộ Vi Xử Lý
  • Phương Pháp Đọc Kt: Cấu Trúc Một Đoạn Văn
  • Thép xây dựng có cấu trúc tinh thể, do các hợp chất sau tạo thành: Ferit (chiếm 99% thể tích): là sắt nguyên chất, mềm và dẻo.

      Thép xây dựng có cấu trúc tinh thể, do các hợp chất sau tạo thành:
    • Ferit (chiếm 99% thể tích): là sắt nguyên chất, mềm và dẻo.
    • Xementit: là hợp chất sắt cacbua (Fe3C): cứng và giòn
    • Peclit: là hợp chất của ferit và xementit

    Màng peclit nằm giữa các hạt ferit quyết định sự làm việc và tính dẻo của thép. Thép càng nhiều cacbon thì màng peclit càng dày và thép càng cứng.

      Thành phần hóa học của thép:
      Thép cacbon: ngoài sắt và cacbon, thép xây dựng còn có thêm các thành phần:
    • Mangan (Mn): Mangan có tác dụng tăng cường độ và độ dai của thép. Thông thường luộng mangan chiếm 0,4 – 0,65%, không nên lớn quá 1,5%vì như vậy thép sẽ trở nên giòn.
    • Silic (Si): silic có tác dụng tăng cường độ của thép nhưng có nhược đểm là làm giảm khả năng chống ăn mòn và tính dễ hàn của thép. Vì vậy, nên khống chế lượng silic trong khoảng 0.12 – 0.3%.
    • Lưu huỳnh (S): chất này làm cho thép dòn nóngnên khi ở nhiệt độ cao thép chịu tác dụng tải trọng kém, đồng thời dể bị nứt khi hàn.
    • Phốt pho (P): làm cho thép dòn, giảm tính dẻo của thép.

    Lưu huỳnh và photpho là 2 tạp chất có hại, vì vậy phải đảm bảo hàm lượng của chúng theo quy định: không quá 0.07% đối với kết cấu thông thường, và không quá 0.05% đối với kết cấu quan trọng.

    Ngoài ra còn có các chất khí nitơ (N), oxy (O) trong không khí hòa vào kim loại làm thép giòn, giảm cường độ thép, do đó cần khử hết các chất này.

      Thép hơp kim: để tăng cường độ, tính dai, tính năng cơ học và khả năng chống gỉ của thép, người ta cho thêm các nguyên tố kim loại như đồng (Cu), crôm (Cr), kền (Ni)

    Bài viết: trích sáng Giáo trình kết cấu Thép – Gỗ của Bộ xây dựng

    Hình: internet

    CÔNG TY TNHH VLXD TÔN THÉP TÂN HỒNG PHÚC

    Địa chỉ: 1181 Đại lộ Bình Dương, KP 3A, P. Thới Hòa, Thị xã Bến Cát, Tỉnh Bình Dương

    Email: [email protected]

    Fanpage: https://www.facebook.com/VLXDTanHongPhuc/

    --- Bài cũ hơn ---

  • Nghĩa Của Từ Là Gì ?
  • Giúp Bạn Tìm Hiểu Về Mái Tóc Và Cấu Trúc Mái Tóc Của Mình
  • Bài 102: Cấu Trúc Tóc, Phân Loại Rụng Tóc Và Một Số Kỹ Thuật Khám Chẩn Đoán Rụng Tóc
  • Cấu Tạo Và Sinh Lý Của Tóc
  • ✅【 Nâng Mũi Tái Cấu Trúc 】Nâng Mũi Tái Cấu Trúc Là Gì? Địa Chỉ Nâng Mũi
  • Web hay
  • Links hay
  • Push
  • Chủ đề top 10
  • Chủ đề top 20
  • Chủ đề top 30
  • Chủ đề top 40
  • Chủ đề top 50
  • Chủ đề top 60
  • Chủ đề top 70
  • Chủ đề top 80
  • Chủ đề top 90
  • Chủ đề top 100
  • Bài viết top 10
  • Bài viết top 20
  • Bài viết top 30
  • Bài viết top 40
  • Bài viết top 50
  • Bài viết top 60
  • Bài viết top 70
  • Bài viết top 80
  • Bài viết top 90
  • Bài viết top 100