Top #10 ❤️ Xem Nhiều Nhất Cấu Tạo Protein Mới Nhất 8/2022 ❣️ Top Like | Comforttinhdauthom.com

Protein Là Gì? Lý Thuyết Phân Loại Cấu Tạo Đồng Phân Tính Chất Của Protein

Protein Là Gì? Vai Trò Quan Trọng Của Protein Đối Với Cơ Thể

So Sánh Lipit Và Protein Về Cấu Tạo, Tính Chất, Vai Trò?

Thành Phần Hóa Sinh Của Lipid Và Protein

Vai Trò Của Lipid Trong Cơ Thể

Oligopeptit Là Gì? Lý Thuyết Và Các Dạng Bài Tập Về Oligopeptit

PROTEIN là gì? Lý thuyết, phân loại, cấu tạo, đồng phân, tính chất của PROTEIN

1. Khái niệm về PROTEIN :

♦ Protein là những polipeptit cao phân tử có phân tử khối từ vài chục nghìn đến vài triệu.

2. Phân loại PROTEIN:

♦ Protein được phân thành 2 loại :

♦ Protein đơn giản : được tạo thành chỉ từ các á-amino axit. anbumin (lòng trắng trứng), fibroin (tơ tằm), …

♦ Protein phức tạp : được tạo thành từ các protein đơn giản kết hợp với các phân tử không phải protein (phi protein) như axit nucleic, lipit, cacbohiđrat, … nucleoprotein chứa axit nucleic, lipoprotein chứa chất béo, …

3. Tính chất vật lí của PROTEIN:

♦ Dạng sợi : như keratin (trong tóc), miozin (trong cơ), fibroin (trong tơ tằm).

♦ Dạng cầu : như anbumin (trong lịng trắng trứng), hemoglobin (trong máu).

b) Tính tan trong nước :

♦ Protein hình sợi không tan, protein hình cầu tan.

♦ Là sự đông lại của protein và tách ra khỏi dung dịch khi đun nóng hoặc thêm axit, bazơ, muối.

4. Tính chất hóa học của PROTEIN:

♦ Điều kiện thủy phân : xúc tác axit hoặc kiềm và đun nóng hoặc xúc tác enzim .

♦ Sản phẩm : các peptit ngắn hơn (đipeptit, tripeptit,…) hoặc các á-amino axit.

b) Phản ứng màu :

5. Enzim là gì?

♦ Hầu hết có bản chất l protein, xc tc cho cc qu trình h a học đặc biệt là trong cơ thể sinh vật. Enzim được gọi là chất xúc tác sinh học và có đặc điểm :

+ Tính chọn lọc (đặc hiệu) cao : mỗi enzim chỉ xúc tác cho một phản ứng nhất định.

+ Hoạt tính cao : tốc độ phản ứng nhờ xúc tác enzim rất cao, gấp 10 9 – 10 11 chất xúc tác hóa học.

6. Axit nucleic là gì?

♦ Axit nucleic là một polieste của axit photphoric và pentozơ :

+ Nếu pentozơ là ribozơ, axit nucleic kí hiệu ARN.

+ Nếu pentozơ là đeoxiribozơ, axit nucleic kí hiệu ADN.

+ Phân tử khối ADN từ 4 – 8 triệu, thường tồn tại ở dạng xoắn kép.

+ Phân tử khối ARN nhỏ hơn ADN, thường tồn tại ở dạng xoắn đơn.

Bài Tập Sinh Học Lớp 10: So Sánh Adn Và Arn Về Cấu Tạo, Cấu Trúc Và Chức Năng

So Sánh Adn Arn Và Protein Giống Nhau Khác Nhau Ở Điểm Nào

Giải Bài Tập Vật Lí 11

Cấu Tạo Và Sơ Đồ Nguyên Lý Pin Năng Lượng Mặt Trời : Hd

Tìm Hiểu Cấu Tạo Và Nguyên Lý Hoạt Động Của Pin Mặt Trời

Protein Và Cấu Trúc Của Protein

Chức Năng Và Sự Biến Tính Của Protein

Khái Niệm Và Cấu Trúc Enzyme

Vai Trò Của Protein Trong Cuộc Sống Nhom306Sh Ppt

Bài Tiểu Luận Phương Pháp Tạo Cấu Trúc Gel Của Các Protein Trong Các Thực Phẩm Giàu Protein

Tìm Hiểu Về Gel Protein Và Cơ Chế Tạo Gel

Protein (Protit hay Đạm) là những đại phân tử được cấu tạo theo nguyên tắc đa phân mà các đơn phân là axít amin. Chúng kết hợp với nhau thành một mạch dài nhờ các liên kết peptide (gọi là chuỗi polypeptide). Các chuỗi này có thể xoắn cuộn hoặc gấp theo nhiều cách để tạo thành các bậc cấu trúc không gian khác nhau của protein.

Axit amin – đơn phân tạo nên protein

Protein là một hợp chất đại phân tử được tạo thành từ rất nhiều các đơn phân là các axit amin. Axit amin được cấu tạo bởi ba thành phần: một là nhóm amin (-NH2), hai là nhóm cacboxyl (-COOH) và cuối cùng là nguyên tử cacbon trung tâm đính với 1 nguyên tử hyđro và nhóm biến đổi R quyết định tính chất của axit amin. Người ta đã phát hiện ra được tất cả 20 axit amin trong thành phần của tất cả các loại protein khác nhau trong cơ thể sống. Các axit amin được liệt kê đầy đủ dưới bảng sau:

Các bậc cấu trúc của protein

Người ta phân biệt ra 4 bậc cấu trúc của protein.

Cấu trúc bậc một: Các axit amin nối với nhau bởi liên kết peptit hình thành nên chuỗi polypepetide. Đầu mạch polypeptide là nhóm amin của axit amin thứ nhất và cuối mạch là nhóm cacboxyl của axit amin cuối cùng. Cấu trúc bậc một của protein thực chất là trình tự sắp xếp của các axit amin trên chuỗi polypeptide. Cấu trúc bậc một của protein có vai trò tối quan trọng vì trình tự các axit amin trên chuỗi polypeptide sẽ thể hiện tương tác giữa các phần trong chuỗi polypeptide, từ đó tạo nên hình dạng lập thể của protein và do đó quyết định tính chất cũng như vai trò của protein. Sự sai lệch trong trình tự sắp xếp của các axit amin có thể dẫn đến sự biến đổi cấu trúc và tính chất của protein.

Cấu trúc bậc hai: là sự sắp xếp đều đặn các chuỗi polypeptide trong không gian. Chuỗi polypeptide thường không ở dạng thẳng mà xoắn lại tạo nên cấu trúc xoắn α và cấu trúc nếp gấp β, được cố định bởi các liên kết hyđro giữa những axit amin ở gần nhau. Các protein sợi như keratin, Collagen… (có trong lông, tóc, móng, sừng)gồm nhiều xoắn α, trong khi các protein cầu có nhiều nếp gấp β hơn.

Cấu trúc bậc ba: Các xoắn α và phiến gấp nếp β có thể cuộn lại với nhau thành từng búi có hình dạng lập thể đặc trưng cho từng loại protein. Cấu trúc không gian này có vai trò quyết định đối với hoạt tính và chức năng của protein. Cấu trúc này lại đặc biệt phụ thuộc vào tính chất của nhóm -R trong các mạch polypeptide. Chẳng hạn nhóm -R của cystein có khả năng tạo cầu đisulfur (-S-S-), nhóm -R của prolin cản trở việc hình thành xoắn, từ đó vị trí của chúng sẽ xác định điểm gấp, hay những nhóm -R ưa nước thì nằm phía ngoài phân tử, còn các nhóm kị nước thì chui vào bên trong phân tử… Các liên kết yếu hơn như liên kết hyđro hay điện hóa trị có ở giữa các nhóm -R có điện tích trái dấu.

Cấu trúc bậc bốn: Khi protein có nhiều chuỗi polypeptide phối hợp với nhau thì tạo nên cấu trúc bậc bốn của protein. Các chuỗi polypeptide liên kết với nhau nhờ các liên kết yếu như liên kết hyđro.

Review: Cấu Trúc Bậc 2 Của Protein

Các Bậc Cấu Trúc Của Phân Tử Protein

Các Bậc Cấu Trúc Phân Tử Protein

Mua Pin Điện Thoại Ở Đâu Uy Tín? Mách Bạn Sự Lựa Chọn Hoàn Hảo

Xả Pin Là Gì? Hướng Dẫn Cách Xả Pin Điện Thoại Đúng Tránh Chai Pin

Bài Tiểu Luận Phương Pháp Tạo Cấu Trúc Gel Của Các Protein Trong Các Thực Phẩm Giàu Protein

Tìm Hiểu Về Gel Protein Và Cơ Chế Tạo Gel

Kỹ Thuật Phân Tích Cấu Trúc Protein

Protein Dạng Sợi Là Gì? Phân Loại, Tính Chất Và Cấu Trúc Của Protein

Kiến Thức Tổng Hợp Về Protein

Cấu Trúc Và Tính Chất Hóa Lý Của Protein

BỘ CÔNG THƢƠNG

TRƢỜNG ĐẠI HỌC CÔNG NGHIỆP THỰC PHẨM TP.HCM

TIỂU LUẬN MÔN HỌC

HÓA HỌC THỰC PHẨM

ĐỀ TÀI:

PHƢƠNG PHÁP TẠO CẤU TRÚC

GEL CỦA CÁC PROTEIN TRONG

CÁC THỰC PHẨM GIÀU PROTEIN

GVHD: LÊ THỊ THÚY HẰNG

Thực hiện: NHÓM: 5

THÀNH PHỐ HỒ CHÍ MINH, THÁNG 9 NĂM 2022

PHƢƠNG PHÁP TẠO CẤU TRÚC GEL

DANH SÁCH NHÓM

STT

Nhóm 5

TÊN THÀNH VIÊN

MSSV

1

LÝ THỊ HƢƠNG

2008130148

2

PHẠM THỊ KIM LIÊN

2008130107

3

NGUYỄN THỊ NHÃ UYÊN

2005140715

4

NGUYỄN THỊ NGỌC HUYỀN

2005140225

2

PHƢƠNG PHÁP TẠO CẤU TRÚC GEL

Nhóm 5

3

PHƢƠNG PHÁP TẠO CẤU TRÚC GEL

LỜI MỞ ĐẦU

Từ lâu thực phẩm đã là phần không thể thiếu trong đời sống con ngƣời. Cùng

với tính thiết yếu đó ngành công nghiệp thực phẩm đã ra đời và phát triển với mục

đích là tạo nên nhƣng sản phẩm thực phẩm dinh dƣỡng, an toàn để phục vụ con

ngƣời. Sự phát triển của khoa học nói chung và khoa học ứng dụng trong thực

phẩm nói riêng đã cho chúng ta có những hiểu biết sâu sắc về hợp phần, cấu trúc,

biến đổi trong quá trình chế biến và sử dụng thực phẩm. Mà trong đó cấu trúc sản

phẩm là 1 yếu tố trƣớc tiên tác động lên con ngƣời khi tiếp xúc với sản phẩm thực

phẩm. Trong các cấu trúc của thực phẩm, cấu trúc gel là 1 cấu trúc quen thuộc và

có rất nhiều sản phẩm thực phẩm có cấu trúc này nhƣ giò, phomat …Bài tiểu luận

này trình bày về cấu trúc gel và ứng dụng của nó trong thực phẩm.

Nhóm 5

4

PHƢƠNG PHÁP TẠO CẤU TRÚC GEL

I. ĐỊNH NGHĨA PROTEIN

Protein là những đại phân tử đƣợc cấu tạo theo nguyên tắc đa phân mà các dơn

phân lá axit amin. Chúng kết hợp với nhau thành một mạch dài nhờ các liên kết

peptide (gọi là chuỗi polypeptide). Các chuỗi này có thể xoắn cuộn hoặc gấp theo

nhiều cách để tạo thành cấu trúc không gian khác nhau của protein.

II. PHÂN BIỆT MỘT SỐ HIỆN TƢỢNG TƢƠNG TỰ VỚI SỰ

TẠO GEL

Ta cũng cần phân biệt sự tạo gel với các hiện tƣợng khác tƣơng tự, trong đó

cũng có sự giảm mức độ phân tán của dung dịch protein nhƣ sự liên hợp, sự tập

hợp, sự trùng hợp, sự kết tủa, sự kết tụ và sự đông tụ.

Các phản ứng liên hợp protein thƣờng có quan hệ với các biến đổi ở mức dƣới

đơn vị hoặc ở mức phân tử trong khi đó các phản ứng trùng hợp hóa hoặc tập hợp

hóa lại tạo ra các phức hợp có kích thƣớc lớn.

Sự kết tủa protein lại bao hàm tất cả các phản ứng tập hợp có thể dẫn đén mất

toàn phần hoặc mất toàn bộ độ hòa tan.

Khi protein không bị biến tính nhuwg do giảm lực tĩnh điện giữa các mạch mà

dẫn đến các phản ứng tập hợp không trật tự thì sẽ gây ra hiện tƣợng kết tụ.

Các phản ứng tập hợp không trật tự xảy ra do biến tính và các phản ứng tập

hợp xảy ra do tƣơng tác protein – protein chiếm ƣu thế so với các tƣơng tác

protein – dung môi sẽ dẫn đến một khối lƣợng lớn và thô, gọi là sự đông tụ.

III. GEL PROTEIN

3.1.Định nghĩa

Khi các phân tử protein bị biến tính tập hợp lại thành một mạng lƣới không

gian có trật tự thì hiện tƣợng đó đƣợc gọi là sự tạo gel.

Biến tính protein là sự thay đổi thuận nghịch hay không thuận nghịch cấu trúc

không gian ban đầu của protein nhƣng không làm biến đổi các liên kết hóa trị

Nhóm 5

5

PHƢƠNG PHÁP TẠO CẤU TRÚC GEL

trong phân tử (trừ liên kết disulfide). Khả năng tạo gel của protein là một tính chất

rất quan trọng của nhiều hệ thống protein và đóng vai trò chủ yếu trong việc tạo

cấu trúc hình thái. Do đó, nó cũng là cơ sở để chế tạo ra nhiều sản phẩm thực

phẩm. Phomat, giò, gel gelatin đậu phụ, bột nhào làm bánh mì, các thịt giả từ

protein thực vật (đƣợc kết cấu bằng cách đùn hoặc kéo sợi) là những sản phẩm có

cấu trúc gel.

Khả năng tạo gel của protein đƣợc sử dụng để tạo độ cứng, độ đàn hồi cho một

số thực phẩm để cải biến khả năng hấp thụ nƣớc, tạo độ dầy, tạo lực liên kết (bám

dính) giữa các tiểu phần cũng nhƣ làm bền các nhũ tƣơng và bọt.

3.2.Điều kiện tạo gel

Sự gia nhiệt, trong đa số trƣờng hợp là rất cần thiết cho sự tạo gel.Việc làm

lạnh sau đó cũng cần thiết và đôi khi một sự axit hóa nhẹ nhàng cũng có ích.Thêm

muối (đặc biệt là ion canxi) có thể cũng cần, hoặc tăng tốc độ tạo gel hoặc để tăng

độ cứng cho gel.

Nhiều protein có thể tạo gel không cần gia nhiệt mà chỉ cần một sự thủy phân

enzyme vừa phải, một sự thêm đơn giản các ion canxi, hoặc một sự kiềm hóa kèm

theo trung hòa đƣa pH đến điểm đẳng điện (sản xuất đậu phụ).

Nhóm 5

6

PHƢƠNG PHÁP TẠO CẤU TRÚC GEL

Nhiều gel cũng có thể tạo ra từ protein dịch thể (lòng trắng trứng, dịch đậu

tƣơng), từ các protein không tan hoặc ít tan phân tán trong nƣớc hoặc trong muối

(collagen, protein tơ cơ, isolate (dịch đậm đặc đậu tƣơng) tùng phần hoặc toàn bộ

biến tính. Nhƣ vậy độ hòa tan của protein không phải luôn luôn cần thiết cho sự

tạo gel.

3.3.Cơ chế tạo gel

Nhiều nghiên cứu đã chỉ rõ rằng cần phải có giai đoạn biến tính và giãn mạch

xảy ra trƣớc giai đoạn trật tự giữa protein – protein và tập hợp phân tử.

Khi protein bị biến tính các cấu trúc bật cao bị phá hủy, liên kết giữa các phân

tử bị đứt, các nhóm bên của axit amin trƣớc ẩn ở phía trong thì bây giờ xuất hiện

ra ngoài.Các mạch polymer bị duỗi ra, gần nhau, tiếp xúc với nhau và liên kết với

nhau thành mạng lƣới không gian ba chiều mà mỗi vị trí tiếp xúc mạch là một nút.

Các phần còn lại hình thành mạng lƣới không gian vô định hình, rắn, trong đó có

chứa đầy pha phân tán là nƣớc.

Khi nồng độ tăng thì khả năng gel hóa tăng vì số những vị trí tiếp xúc để tạo ra

nút mạng lƣới tăng lên. Nồng độ protein càng lớn thì các hạt tiếp xúc trực tiếp

không qua một lớp nào của môi trƣờng phân tán và khối gel càng dề vì ở những vị

trí đặc biệt ở đầu nút.

Nút mạng lƣới có thể tạo ra do tƣơng tác giữa các nhóm ƣa béo. Khi các nhóm

này gần nhau, tƣơng tác với nhau thì hình thành ra các liên kết ƣa béo, lúc này thì

cá phân tử nƣớc bao quanh chúng bị đẩy ra và chúng có khuynh hƣớng nhƣ tụ lại.

Nhóm 5

7

PHƢƠNG PHÁP TẠO CẤU TRÚC GEL

Tƣơng tác ƣa béo đƣợc tăng cƣờng khi tăng nhiệt độ, làm các mạch polypeptit xít

lại gần nhau hơn do đó khối gel cứng hơn.

Nút mạng lƣới cũng có thể tạo ra do cá liên kết hydro giữa các peptit với nhau.

Nhiệt đọ càng thấp thì các liên kết hydro càng đƣợc tăng cƣờng và củng cố vì càng

có điều kiện để tạo ra nhiều cầu hydro. Liên kết hydro là liên kết yếu, tạo ra một

độ linh động nào đó giữa các phân tử đối với nhau, do đó làm cho gel có một đọ

dẻo nhất định. Các mắt trong gel gelatin chủ yếu là do các liên kết hydro. Khi gia

nhiệt các liên kết hydro bị đứt và gel sẽ nóng chảy chúng tôi đẻ nguội liên két tái hợp

và gel lại hình thành.

Tham gia tạo ra các nút lƣới trong gel cũng có thể do các liên kết tĩnh điện, liên

kết cầu nối giữa các nhóm tĩnh điện ngƣợc dấu hoặc do liên kết giữa các nhóm

tĩnh điện cùng dấu qua các ion đa hóa trị nhƣ ion canxi chẳng hạn. Còn các mắt

lƣới còn có thể do các liên kết đissulfua tạo nên. Trong trƣờng hợp này sẽ tạo cho

gel có tính bất thuận nghịch bởi nhiệt, rất chắc và bền.

Các protein cũng có thể tạo gel bằng cách cho tƣơng tác với các chất đồng tạo

gel nhƣ các polysacarit, làm thành cầu nối giữa các hạt do đó gel tạo ra có độ cứng

và độ đàn hồi cao hơn. Cũng có thể them các chất alginate hay pectinat tích điện

âm và gelatin tích điên dƣơng để tạo ra tƣơng tác ion không dặc hiệu giữa các

chuỗi peptit do đó sẽ tạo cho gel có nhiệt đọ nóng chảy cao (800C).

Khi đi từ dung dịch protein, các giai đoạn đầu của quá trình tạo gel bằng nhiệt

có thể nhƣ sau:

1/ phân li thuận nghịch cấu trúc bậc bốn thành các đơn vị hoặc monomer.

2/ biến tính không thuận nghịch các cấu trúc bậc hai và ba (sự giãn mạch vẫn

cò là từng phần):

Nhóm 5

8

PHƢƠNG PHÁP TẠO CẤU TRÚC GEL

Trong đó -PN: protein tự nhiên

-PD: protein đã bị biến tính

-n: số đã biết

IV. CÁC YẾU TỐ ẢNH HƢỞNG ĐẾN QUÁ TRÌNH TẠO GEL

4.1.Kiểu protein:

Protein cơ ở các vị trí khác nhau, khi tạo gel cho cấu trúc khác nhau. Chẳng

hạn, gel từ myosin ở cơ ức gà độ bền cao hơn ở cơ đùi gà. Gel từ myosin cơ thịt đỏ

có cấu trúc tốt hơn cỏ thịt trắng.

4.2.Nồng độ protein: quyết định độ bền và khả năng giữ nƣớc của gel. Nồng

độ protein càng cao, gel càng cứng và bền.nếu nồng độ quá thấp, có khả năng gel

không hình thành

4.3.Nhiệt độ: nhiệt độ thấp → tạo nhiều liên kết hydro ⇒ gel bền hơn.

4.4.Các yếu tố khác

– Axit hóa hoặc kiềm hóa nhẹ → pH ≈ pI ⇒ gel tạo thành chắc hơn.

– Các chất đồng tạo gel nhƣ các polysaccharide làm cầu nối giữa các hạt ⇒ gel

có độ cứng và độ đàn hồi cao hơn.

Nhóm 5

9

PHƢƠNG PHÁP TẠO CẤU TRÚC GEL

V. ỨNG DỤNG CẤU TRÚC GEL TRONG SẢN PHẨM THỰC

PHẨM

Có rất nhiều sản phẩm thực phẩm có cấu trúc gel, đƣợc sản xuất từ nhiều loại

nguyên liệu khác nhau nhƣ thịt cá sữa… làm cho các sản phẩm này tăng cao về

khả năng hấp thụ của cơ thể, về tính chất cảm quan,…

5.1.Sản xuất phomat từ nguyên liệu sữa

Sự đông tụ sữa bằng renin là quan trọng nhất, đây là quá trình tạo cấu trúc gel

cho sản phẩm.kết quả của quá trình này là sự đông tụ tạo thành canxi paracaseinat

-dƣới dạng gel.

5.2.Sản xuất giò lụa

Gel protein từ thịt

Khả năng tạo gel bởi

nhiệt

của

các

protein

myofibril (tơ cơ), thêm sự

có mặt của muối trung tính.

Nhóm 5

10

PHƢƠNG PHÁP TẠO CẤU TRÚC GEL

5.3.Sản xuất đậu hủ

Gel từ protein đậu nành, tạo cấu trúc gel đặc trƣng nhờ nƣớc chua tự nhiên,

muối MgCl2, CaCl2, CaSO4, axit lactic, axit acetic…

Nhóm 5

11

PHƢƠNG PHÁP TẠO CẤU TRÚC GEL

VI. CÂU HỎI TRẮC NGHIỆM

1. Điền vào ô trống:

Khi các protein bị biếntính tập hợp lại thành một mạng lƣới không

gian…………………..thì hiện tƣợng đó đƣợc gọi là sự tạo gel.

A. Hổn độn

B. Có trật tự

C. 3 chiều

D. Không trật tự

2. Nút mạng lƣới đƣợc tạo ra do các liên kết hydro giữa các gốc aa với nhau

giúp cho gel có dặc điểm gì?

A. Khối gel trở nên cứng hơn

C. Gel có một độ dẻo nhất định

B. Gel rất chắc và bền

D. Gel mềm hơn

3. Gel từ myosin cơ thịt đỏ và cơ thịt trắng thì cái nào có cấu trúc tốt hơn?

A. Thịt đỏ

B. Thịt trắng

4. Nồng độ của protein có ảnh hƣởng gì trong quá trình tạo gel?

A. Quyết định đến dộ bền

C. A, B đều đúng

B. Khả năng giữ nƣớc của gel

D. A, B điều sai

5. Đố với gel hình thành nhờ liên kết hydro thì ở nhiệt độ nào gel bền hơn?

A. Thấp

B. Cao

6. Các nút mạng lƣới đƣợc tạo ra do tƣơng tác kỵ nƣớc (ƣa béo) giúp cho các

polypeptide?

A. Cách xa nhau hơn

Nhóm 5

C. Tách rời nhau ra

12

PHƢƠNG PHÁP TẠO CẤU TRÚC GEL

B. xít lại gần nhau hơn

D. Tất cả đều sai

7. Các mắt lƣới đƣợc tao ra do các liên kết disulfua giúp cho gel có đặc điểm

gì?

A. Cứng hơn

C. Dẻo hơn

B. Chắc hơn

D. Chắc và bền

8. Việc them muối của các ion đa hóa trị (Ca2+) có tác dụng gì?

Nhóm 5

A. Tăng tốc độ tạo gel

C. Tăng độ dẻo cho gel

B. Tăng độ cứng cho gel

D. cả A, B đều đúng

13

PHƢƠNG PHÁP TẠO CẤU TRÚC GEL

TÀI LIỆU THAM KHẢO

1. Lê Ngọc Tú(chủ biên), Bùi Đức Hợi, Lƣu Duẩn, Ngô Hữu Hợp, Dặng Thị

Thu, Nguyễn Trọng Cẩn – Hóa học thực phẩm – nhà xuất bản Khoa học và Kỹ

thuật – Hà Nội – 2013.

2. Lê Ngọc Tú (chủ biên), Lƣu Duẩn, Đặng Thị Thu, Lê Thị Cúc, Lâm Xuân

Thanh, Phạm Thu Thùy – Biến hình sinh học các sản phẩm từ hạt – Nhà xuất bản

Khoa học và Kỹ thuật – Hà Nội – 2000.

3. Lâm Xuân Thanh – Giáo trình công nghệ các sản phẩm sữa – nhà xuất bản

Khoa học và Kỹ thuật – Hà Nội.

4. Lê Văn Hoàng – Cá thịt và chế biến công nghiệp – Nhà xuất bản Khoa học

và Kỹ thuật – Hà Nội – 2004.

Nhóm 5

14

Vai Trò Của Protein Trong Cuộc Sống Nhom306Sh Ppt

Khái Niệm Và Cấu Trúc Enzyme

Chức Năng Và Sự Biến Tính Của Protein

Protein Và Cấu Trúc Của Protein

Review: Cấu Trúc Bậc 2 Của Protein

So Sánh Lipit Và Protein Về Cấu Tạo, Tính Chất, Vai Trò?

Thành Phần Hóa Sinh Của Lipid Và Protein

Vai Trò Của Lipid Trong Cơ Thể

Oligopeptit Là Gì? Lý Thuyết Và Các Dạng Bài Tập Về Oligopeptit

Lý Thuyết Về Peptit, Protein Và Một Số Hợp Chất Hữu Cơ Chứa Nitơ

Tóm Tắt Lý Thuyết Sinh Học 10 Bài 5

1.Cấu tạo : Cấu tạo từ 3 nguyên tố C, H, O (nhưng tỉ lệ H và O khác tỉ lệ của cacbohidrat) được nối với nhau bằng các liên kết hoá trị không phân cực→ có tính kỵ nước

2.Vai trò :

1. Ngăn ngừa xơ vữa động mạch bằng cách kết hợp với cholesterol tạo các ester cơ động, không bền vững và dễ bài xuất ra khỏi cơ thể.

2. Điều hòa tính bền vững của thành mạch: nâng cao tính đàn hồi và hạ thấp tính thấm của thành mạch.

4. Cần thiết cho các chuyển hoá các vitamin nhóm B.

5. Một số tổ chức như: gan, não, tim, các tuyến sinh dục có nhu cầu cao về các acid béo chưa no, nên khi không được cung cấp đủ từ thức ăn thì các rối loạn sẽ xuất hiện ở các cơ quan này trước tiên.

6. Chất béo tham gia vào cấu trúc của tất cả các mô, là thành phần thiết yếu của tế bào, của các màng cơ thể và có vai trò điều hòa sinh học cao. Não bộ và các mô thần kinh đặc biệt giàu chất béo. Các rối loạn chuyển hóa chất béo ảnh hưởng đến chức phận nhiều cơ quan kể cả hệ thần kinh.

7. Thiếu acid béo omega-3 dẫn đến ảnh hưởng khả năng nhận thức, khả năng nhìn…

8. Chất béo cung cấp các acid béo thiết yếu không no đa nối đôi, chuỗi dài là tiền chất của một loạt các chất có hoạt tính sinh học cao như prostaglandin, leukotrienes, thromboxanes… Các eicosanoids này là các chất điều hòa rất mạnh một số tế bào và chức năng như: kết dính tiểu cầu, co mạch, đóng ống động mạch Botalli…

9. Trong cơ thể chất béo là nguồn dự trữ năng lượng lớn nhất.

10. Chất béo kéo dài thời gian thức ăn ở dạ dày và đi qua đường tiêu hóa, tạo cảm giác no sau khi ăn. Mặt khác chất béo tạo cảm quan ngon lành cho thực phẩm.

3 Tính chất

– Các triglixerit chứa chủ yếu các gốc axit béo no thường là chất rắn ở nhiệt độ phòng, như mỡ động vật.

– các triglixerit chứa chủ yếu các gốc axit béo không no thường là chất lỏng ở nhiệt độ phòng và được gọi là dầu, thường có nguồn gốc thực vật hoặc từ động vật máu lạnh như dầu cá…

– Chất béo nhẹ hơn nước và không tan trong nước, tan trong các dung môi hữu cơ không phân cực như benzen, xăng, ete…

+protein

1. cấu tạo :

Cấu trúc bậc 1: Các axit amin nối với nhau bởi liên kết peptit hình thành nên chuỗi polypeptide. Đầu mạch polypeptide là nhóm amin của axit amin thứ nhất và cuối mạch là nhóm cacboxyl của axit amin cuối cùng. Cấu trúc bậc một của protein thực chất là trình tự sắp xếp của các axit amin trên chuỗi polypeptide. Cấu trúc bậc một của protein có vai trò tối quan trọng vì trình tự các axit amin trên chuỗi polypeptide sẽ thể hiện tương tác giữa các phần trong chuỗi polypeptide, từ đó tạo nên hình dạng lập thể của protein và do đó quyết định tính chất cũng như vai trò của protein. Sự sai lệch trong trình tự sắp xếp của các axit amin có thể dẫn đến sự biến đổi cấu trúc và tính chất của protein.

Cấu trúc bậc 2 là sự sắp xếp đều đặn các chuỗi polypeptide trong không gian. Chuỗi polypeptide thường không ở dạng thẳng mà xoắn lại tạo nên cấu trúc xoắn α và cấu trúc nếp gấp β, được cố định bởi các liên kết hyđro giữa những axit amin ở gần nhau. Các protein sợi như keratin, Collagen… (có trong lông, tóc, móng, sừng)gồm nhiều xoắn α, trong khi các protein hình cầu có nhiều nếp gấp β hơn.

Cấu trúc bậc 3: Các xoắn α và phiến gấp nếp β có thể cuộn lại với nhau thành từng búi có hình dạng lập thể đặc trưng cho từng loại protein. Cấu trúc không gian này có vai trò quyết định đối với hoạt tính và chức năng của protein. Cấu trúc này lại đặc biệt phụ thuộc vào tính chất của nhóm -R trong các mạch polypeptide. Chẳng hạn nhóm -R của cystein có khả năng tạo cầu đisulfur (-S-S-), nhóm -R của prolin cản trở việc hình thành xoắn, từ đó vị trí của chúng sẽ xác định điểm gấp, hay những nhóm -R ưa nước thì nằm phía ngoài phân tử, còn các nhóm kị nước thì chui vào bên trong phân tử… Các liên kết yếu hơn như liên kết hyđro hay điện hóa trị có ở giữa các nhóm -R có điện tích trái dấu.

Cấu trúc bậc 4: Khi protein có nhiều chuỗi polypeptide phối hợp với nhau thì tạo nên cấu trúc bậc bốn của protein. Các chuỗi polypeptide liên kết với nhau nhờ các liên kết yếu như liên kết hyđro.

2 tích chất

Tính chất lưỡng tính và pH đẳng điện của protein

– Tính chất của protein phụ thuộc vào thành phần các acid amin cấu tạo nên protein. Nếu tổng Lys + tổng Arg/tổng Glu + tổng Asp: lốn hơn 1 protein có tính base, còn nếu nhỏ hơn 1 protein có tính acid.

– Sự tích điện của protein phụ thuộc vào pH của môi trường, pH môi trường mà ở đó protein có tổng điện tích âm bằng tổng điện tích dương, gọi là pHi của protein và protein không di chuyển trong điện trường, ứng dụng tính chất này để phân tích protein bằng những phương pháp như: điện di, sắc ký ái lực hoặc sắc ký trao đổi ion.

Tính chất hoà tan, kết tủa và biến tính

– Tính chất hoà tan: trong nước các protein tồn tại dưới dạng keo, đa số protein tan trong đung dịch muối loãng. Protein tan được nhờ có lớp áo nước và các tiểu phân protein tích điện cùng dấu.

– Sự kết tủa protein: khi làm mất lớp áo nước và trung hoà điện tích của protein thì proteín sẽ bị kết tủa.

– Sự biến tính protein: protein bị biến tính khi thay đổi hoặc đảo lộn cấu trúc bậc 2, bậc 3, bậc 4. Các liên kết trong phân tử protein bị đứt trừ liên kết peptid. Tính chất lý hóa của protein như độ nhớt, độ hoà tan bị thay đổi. Hoạt tính sinh học của protein giảm hoặc mất. Những nguyên nhân gây biến tính protein có thể là nhiệt độ cao, áp suất cao, tia tử ngoại hoặc các yếu tố hóa học như acid mạnh, kiềm mạnh và muối kim loại nặng. Sau khi loại bỏ những nguyên nhân gây biến tính mà protein không trở lại trạng thái ban đầu được gọi là biến tính không thuận nghịch. Còn nếu protein trở lại trạng thái như cũ hoặc ở mức độ nào đó gọi là biến tính thuận nghịch. Ví dụ như enzym ribonuclease là một chuỗi polypeptid có 124 gôc acid amin. Bốn liên kết disulfur có thể bị bẻ gẫy thuận nghịch bằng ß- mecaptoetanol. Có thể hình thành hỗn hợp vói cystein của chuỗi ngoài.

– Nếu sử dụng dư P-mecaptoetanol thì hỗn hợp disulfur bị khử hoàn toàn và sản phẩm cuối cùng của protein biến đổi thành sulfur. Mặc dầu các cơ chế hoạt động của các chất này chưa được hiểu hoàn toàn nhưng rõ ràng chúng làm đứt các liên kết không đồng hóa trị. Khi ribonuclease vối P-mecaptoetanol trong dung dịch ure 8M chuỗi polypeptiđ mất cấu trúc xoắn và mất hoạt tính enzym (enzym bị biến tính). Khi nghiên cứu trên ribonuclease bị biến tính bằng loại bỏ ure và P-mecaptoetanol thì các liên kết disulfur của enzym biến tính bị oxy hóa trỏ lại bdi không khí. Cấu trúc xoắn gấp trở lại và hoạt tính xúc tác của enzym

Protein Là Gì? Vai Trò Quan Trọng Của Protein Đối Với Cơ Thể

Protein Là Gì? Lý Thuyết Phân Loại Cấu Tạo Đồng Phân Tính Chất Của Protein

Bài Tập Sinh Học Lớp 10: So Sánh Adn Và Arn Về Cấu Tạo, Cấu Trúc Và Chức Năng

So Sánh Adn Arn Và Protein Giống Nhau Khác Nhau Ở Điểm Nào

Giải Bài Tập Vật Lí 11

Tính Chất Hoá Học, Công Thức Cấu Tạo Của Peptit Và Protein

Cấu Trúc Và Chức Năng Của Protein

Phổi Nằm Ở Đâu? Cấu Tạo Và Chức Năng Của Phổi Là Gì?

Giải Phẫu Phổi: Phổi Nằm Ở Đâu, Cấu Tạo Phổi Và Màng Phổi

Cấu Tạo Của Phổi Như Thế Nào? Phổi Nằm Ở Đâu Và Có Chức Năng Gì?

Phổi Nằm Ở Đâu Trong Cơ Thể? Hình Thể Ngoài Và Chức Năng

– Peptit là những hợp chất chứa từ 2 đến 50 gốc α-aminoaxit liên kết với nhau bằng các liên kết peptit.

– Liên kết của nhóm CO với nhóm NH giữa hai đơn vị α-amino axit được gọi là liên kết peptit.

2. Cấu tạo phân tử của Peptit

– Phân tử Peptit hợp thành từ các gốc α-amino axit bằng liên kết peptit theo một trật tự nhất định. Amino axit đầu N còn nhóm -NH 2 amino axit đầu C còn nhóm -COOH

* Ví dụ: nếu có hai gốc thì gọi là đipeptit, ba gốc thì gọi là tripeptit (các gốc có thể giống hoặc khác nhau).

– Polipeptit gồm các peptit có từ 11 đến 50 gốc α-amino axit. Polipeptit là cơ sở tạo nên protein.

III. Đồng phân và danh pháp

– Sự thay đổi vị trí các gốc alpha – aminoaxit tạo nên các peptit khác nhau. Phân tử có n gốc a – amino axit khác nhau sẽ có n! đồng phân.

– Aminoaxit đầu N là amino axit mà nhóm amin ở vị trí α chưa tạo liên kết peptit còn amino axit đầu C là amino axit mà nhóm -COOH chưa tạo liên kết peptit.

2. Cách gọi tên Peptit (danh pháp)

– Tên Peptit := gốc axyl của các α-aminoaxit bắt đầu từ đầu chứa N, α-amino axit cuối cùng giữ nguyên tên gọi:

* Ví dụ: Ala – Gly – Lys thì tên gọi là Alanyl Glyxyl Lysin.

IV. Tính chất hóa học của PEPTIT

– Peptit và protein tác dụng với Cu(OH) 2 tạo dung dịch có màu tím đặc trưng.

– Dựa vào phản ứng mẫu của biure: H 2N-CO-NH-CO-NH 2 + Cu(OH) 2 → phức chất màu tím đặc trưng

– Amino axit và đipeptit không cho phản ứng này. Các tripeptit trở lên tác dụng với Cu(OH) 2 tạo phức chất màu tím

2. Phản ứng thủy phân hoàn toàn tạo các α-aminoaxit

– Trong môi trường trung tính:

– Khi thủy phân hoàn toàn tùy theo môi trường mà sản phẩm của phản ứng khác nhau:

– Trong môi trường axit HCl: Peptit + HCl

n-peptit + (n-1)H 2 O → aminoaxit.

n-peptit + (n-1)H 2 O + (n+x)HCl → muối amoniclorua của aminoaxit.

– Trong môi trường bazơ NaOH: Peptit + NaOH

♦ Trong đó x là số mắt xích Lysin trong n – peptit

n-peptit + (n+y) NaOH → muối natri của aminoaxit + (y +1) H 2 O

♦ Với y là số mắt xích Glutamic trong n-peptit.

* Lưu ý: Trường hợp thủy phân không hoàn toàn peptit thì chúng ta thu được hỗn hợp các aminoaxit và các oligopeptit. Khi gặp bài toán dạng này chúng ta có thể sử dụng bảo toàn số mắt xích của một loại aminoaxit nào đó kết hợp với bảo toàn khối lượng.

I. Khái niệm Protein và cấu tạo phân tử của protein?

– Protein là những polipeptit cao phân tử có phân tử khối từ vài chục nghìn đến vài triệu.

– Gồm hai loại protein đơn giản và protein phức tạp:

+ Protein đơn giản chỉ gồm các chuỗi polipeptit.

2. Cấu tạo phân tử của Protein

– Các phân tử protein khác nhau không những bởi các gốc α-amino axit khác nhau mà còn bởi số lượng, trật tự sắp xếp của chúng khác nhau.

II. Tính chất vật lí của Protein

– Hình sợi: keratin (tóc, móng, sừng), miozin (cơ bắp), fibroin (tơ tằm, mạng nhện) hoàn toàn không tan.

– Hình cầu: anbumin, hemoglobin tan trong nước tạo dung dịch keo khi đun nóng hoặc gặp hóa chất lạ bị đông tụ.

III. Tính chất hóa học của Protein

– Phản ứng thủy phân tạo các α-amino axit nếu không hoàn toàn tạo các oligopeptit.

– Phản ứng màu với HNO 3 đặc tạo kết tủa màu vàng, với Cu(OH) 2 có phản ứng màu Biure và bị đông tụ khi đun nóng hay tiếp xúc với axit, bazơ hóa chất lạ.

– Protein có vai trò quan trọng hàng đầu đối với sự sống của con người và sinh vật, vì cơ thể sống được tạo nên từ các tế bào. Hai thành phần chính của tế bào là nhân tế bào và nguyên sinh chất đều được hình thành từ Protein.

– Về mặt dinh dưỡng, Protein cũng là hợp phần chính trong thức ăn của người và động vật.

C. ENZIM – AXIT NUCLEIC

– Enzim là những chất hầu hết có bản chất protein, có khả năng xúc tác cho các quá trình hóa học, đặc biệt trong cơ thể sinh vật.

2. Đặc điểm xúc tác của Enzim

– Xúc tác của Enzim có 2 đặc điểm

* Hoạt động xúc tác của Enzim có tính chất chọn lọc cao (mỗi enzim chỉ xúc tác cho 1 chuyển hoá nhất định).

* Tốc độ phản ứng rất lớn nhờ xúc tác của Enzim (gấp từ 10 9 đến 10 11 lần tốc độ phản ứng nhờ xúc tác hoá học).

– Axit nucleic là polieste củ axit photphoric và pentozơ (mono saccarit có 5C) mỗi pentozơ lại liên kết với 1 bazơ nitơ (đó là hợp chất dị vòng có chứa Nitơ được ký hiệu là A, X, G, T, U).

– Axit nucleic là thành phân quan trọng nhất của nhân tế bào và loại polime này có tính axit.

– Axit nucleic thường tồn tại dưới dạng kết hợp với protein gọi là nucleoprotein. Axit nucleic có 2 loại được ký hiệu là ADN và ARN.

2. Vai trò của Axit Nucleic

– Axit Nucleic có vai trò quan trọng trong hoạt động sống của cơ thể như tổng hợp protein và sự chuyển hoá các thông tin di truyền.

– ADN chứa các thông tin di truyền, là vật liệu di truyền ở cấp độ phân tử và mang thông tin di truyền mã hoá cho hoạt động sinh trưởng và phát triển của các cơ thể sống.

– ARN chủ yếu nằm trong tế bào chất, nó tham gia vào quá trình giải mã thông tin di truyền.

D. BÀI TẬP PEPTIT – PROTEIN

Bài 1 trang 55 SGK Hóa 12: Hợp chất nào sau đây thuộc loại đipeptit ?.

– Các phân tử chứa 2,3,4,… gốc α – amino axit được gọi là đi, tri, tetrapepetit,…

– Đáp án: C. Cu(OH) 2.

Bài 3 trang 55 SGK Hóa 12: Peptit là gì? Liên kết peptit là gì? Có bao nhiều liên kết peptit trong một tripeptit?

Viết công thức cấu tạo và gọi tên các tripeptit có thể hình thành từ glyxin, alanin và phenylalanin (C 6H 5CH 2-CH(NH 2)-COOH, viết tắt là Phe).

– Peptit là loại hợp chất chứa từ 2 đến 50 gốc α-amino axit liên kết với nhau bởi các liên kết peptit.

– Liên kết peptit là liên kết -CO-NH- giữa hai đơn vị α – amino axit.

– Trong tripeptit có 2 liên kết peptit, các công thức cấu tạo của tripeptit:

+) Gly-Ala-Phe; Gly-Phe-Ala; Phe-Gly-Ala;

+) Phe-Ala-Gly; Ala-Gly-Phe; Ala-Phe-Gly.

Bài 5 trang 55 SGK Hóa 12: Xác định phân tử khối gần của một hemoglobin (huyết cầu tố ) chứa 0,4% Fe (mỗi phân tử hemoglobin chỉ chứa 1 nguyên tử sắt).

Bài 6 trang 55 SGK Hóa 12: Khi thủy phân 500 gam protein A thu được 170 gam alanin. Tính số mol alanin trong A. Nếu phân tử khối của A là 50000 đvC thì số mắt xích alanin trong phân tử A là bao nhiêu?

– Số mol alanin: n alanin = 170/89 = 1,91 (mol)

– Trong 500 g protein A có 1,91 mol alanin nên:

⇒ 50000 g protein A có 191 mol alanin.

⇒ Số mắt xích Alanin : 191 . 6,023.10 23 = 1146.10 23.

Cấu Tạo Của Pin Điện Thoại Và Hoạt Động Ra Sao? Như Thế Nào?

Cấu Tạo Pin Năng Lượng Mặt Trời

Cấu Tạo Và Nguyên Lý Hoạt Động Của Tấm Pin Năng Lượng Mặt Trời Solar Panel

Pin Lithium Là Gì? Cấu Tạo Và So Sánh Chi Tiết So Với Pin Ắc Quy Chì

Cấu Tạo Của 1 Viên Pin Và Phản Ứng Hóa Học Bên Trong Pin

Collagen: Protein Kết Cấu Da

Collagen Là Gì? Tác Dụng Thế Nào Đối Với Làn Da?

Trung Tâm Dịch Vụ Phân Tích Thí Nghiệm Tp.hcm

Quan Hệ Giữa Cấu Trúc Tổ Chức, Hiệu Quả Và Chiến Lược Doanh Nghiệp

Cơ Cấu Tổ Chức Là Gì Và Các Yếu Tố Thiết Lập Cơ Cấu Tổ Chức

Những Mô Hình Cấu Trúc Tổ Chức Thường Gặp – Trung Tâm Đào Tạo Và Tư Vấn Doanh Nghiệp

15/05/2018

Collagen là một protein cấu trúc chính trong da. Nó đóng một vai trò quan trọng trong việc cung cấp các cấu trúc giàn giáo cho tế bào, mô, và các cơ quan. Nếu không phải là collagen, cơ thể sẽ tan rã. Collagen cũng cho da cường độ và độ bền của nó và chịu trách nhiệm cho sự xuất hiện mịn màng, tràn đầy của làn da trẻ trung, khỏe mạnh. Hiểu được cấu trúc và chức năng của collagen sẽ giúp bạn biết cách duy trì sự xuất hiện khỏe mạnh, trẻ trung.

Collagen là gì? 

Collagen là thành phần cơ cấu chính của cơ thể bao gồm ba chuỗi protein gắn liền với nhau trong một chuỗi xoắn ốc chặt chẽ. Cấu trúc độc đáo này tạo cho collagen sức bền lớn hơn thép. Khoảng 33% protein trong cơ thể là collagen. Protein này hỗ trợ mô và các cơ quan và kết nối các cấu trúc này với xương. Trên thực tế, xương cũng chứa collagen kết hợp với một số khoáng chất nhất định như canxi và phốt pho.

Collagen đóng một vai trò quan trọng trong việc cung cấp các giàn giáo cấu trúc xung quanh các tế bào giúp hỗ trợ hình dạng tế bào và sự khác biệt, tương tự như cách thanh thép tăng cường một khối bê tông. Mạng lưới collagen giống như lưới kết hợp các tế bào lại với nhau và cung cấp khuôn khổ hỗ trợ hoặc môi trường trong đó các tế bào phát triển và hoạt động, các mô và xương lành lại.

Collagen và Làm đẹp 

Collagen chiếm 75% da của chúng ta; do đó, sự xuất hiện trơn tru, dẻo dai của da trẻ, khỏe mạnh là do một phần lớn đến sự hiện diện của collagen lành mạnh cung cấp. Vì lý do này, những người tìm kiếm vẻ đẹp trên khắp thế giới tìm kiếm những cách mới để tăng mức độ collagen và sửa chữa những tổn thương collagen trong quá khứ – một số đã tiến xa đến việc tiêm các protein collagen vào da để làm cho các nếp nhăn trở nên trơn hơn và tăng thể tích lên môi. Sự đổ vỡ collagen lành mạnh và sự suy giảm sản xuất collagen dẫn đến sự phát triển của các nếp nhăn không mong muốn và sự xuất hiện của da lão hóa.

Collagen Synthesis 

Collagen được tạo ra bởi các nguyên bào sợi, là các tế bào da chuyên biệt nằm ở lớp hạ bì. Các nguyên bào sợi cũng tạo ra các protein cấu tạo da khác như elastin (protein giúp da có thể hồi phục lại) và glucosaminoglycans (GAGs). GAGs tạo nên chất nền giữ cho lớp hạ bì được ngậm nước. Để báo hiệu hoặc sản xuất protein cấu tạo da, các tế bào nguyên bào sợi có các thụ thể đặc biệt hình thành trên màng ngoài của chúng, chúng hoạt động như các vị trí liên kết mà các phân tử tín hiệu có hình dạng phù hợp có thể phù hợp. Khi các thụ thể bị ràng buộc bởi sự kết hợp đúng đắn của các phân tử tín hiệu (được gọi là các yếu tố tăng trưởng nguyên bào sợi, hoặc FGF), nguyên bào sợi bắt đầu sản xuất collagen.

Nguyên bào sợi ban đầu tạo ra các tiểu đơn vị collagen ngắn được gọi là procollagen. Chúng được vận chuyển ra khỏi các tế bào nguyên bào sợi và sau đó kết hợp với nhau để tạo thành phân tử collagen hoàn chỉnh. Vitamin C đóng vai trò đồng thời trong nhiều bước của quy trình. Nếu không có đủ lượng vitamin C, sự hình thành collagen bị gián đoạn. Sự gián đoạn này dẫn đến nhiều chứng rối loạn như bệnh trùn tủy sống – căn bệnh không thể sản sinh ra collagen và kết quả là cơ thể sẽ tan rã khi các cấu trúc hỗ trợ (collagen) suy giảm.

Sự tổng hợp collagen diễn ra liên tục trong suốt cuộc đời của chúng ta để sửa chữa và thay thế các mô collagen bị hư hỏng hoặc xây dựng các cấu trúc tế bào mới. Sự xuống cấp và tái chế collagen già hoặc bị tổn thương là một quá trình tự nhiên lành mạnh, được sử dụng để tạo ra những mảnh protein cần thiết để xây dựng cấu trúc tế bào mới, chẳng hạn như trong quá trình chữa bệnh. Với tuổi tác, mức độ collagen giảm xuống do sự suy giảm sản xuất và sự suy thoái tăng lên.

Bảo vệ mức collagen hiện tại và ngăn ngừa sự thoái hoá collagen trong tương lai 

Cách tốt nhất để duy trì sự xuất hiện khỏe mạnh, trẻ trung là để bảo vệ collagen lành mạnh mà bạn đang có và ngăn ngừa sự suy thoái collagen trong tương lai. Có hai cách chính để làm việc này:

1) Tránh tia UVA và UVB

2) Ngăn ngừa tổn thương gốc tự do.

Bước ngăn ngừa thứ hai trong việc bảo vệ mức collagen hiện tại và tương lai là bổ sung với cả chất chống oxy hóa bằng đường uống và tại chỗ. Vì các chất chống oxy hoá chống lại các gốc tự do từ tia cực tím, ôzôn, ô nhiễm, khói thuốc lá, và các quá trình trao đổi chất bên trong, chúng ngăn chặn sự xuống cấp của các sợi collagen hiện có và bảo vệ chức năng khỏe mạnh của tế bào nguyên bào sợi.

Thúc đẩy Tổng hợp Collagen Mới 

Có rất nhiều cách để thúc đẩy sự tổng hợp collagen mới khỏe mạnh. Trước tiên, bạn có thể cung cấp da với dự trữ vitamin C. Như một yếu tố đồng hợp cần thiết trong tổng hợp collagen, vitamin C đã được chứng minh là làm tăng sự sản xuất collagen. Một nghiên cứu cho thấy việc tiếp xúc nhiều tế bào mô liên kết giữa người với vitamin C kích thích tăng gấp 8 lần sự tổng hợp collagen (Murad và cộng sự, 1981).

Một cách khác để thúc đẩy tổng hợp collagen là sử dụng các chất tẩy tế bào chết, như axit alphahydroxy và polyhydroxy, phá vỡ các liên kết giữa các tế bào của lớp vỏ corneum và làm tróc da chết. Tẩy tế bào chết đồng thời kích thích sự tái tạo tế bào. Tẩy da chết bằng hóa chất cũng cho thấy làm tăng độ dày của da. Các nhà khoa học cho rằng da dày đặc này là sự tổng hợp glycosaminoglycans và collagen trong lớp hạ bì.

Một cách thứ ba để thúc đẩy tổng hợp collagen là bổ sung các chất peptide kích thích collagen. Các sợi quang được kích thích tự nhiên để bắt đầu tổng hợp collagen khi các kết hợp đặc biệt của các phân tử tín hiệu peptide (các yếu tố tăng trưởng nguyên bào sợi) liên kết với các vị trí thụ thể trên màng fibroblast. Những phân tử tín hiệu này có thể được bổ sung với các phản ứng trên và giúp tăng sản xuất collagen. Một số công ty chăm sóc da bao gồm những mảnh vỡ peptide này trong các sản phẩm điều trị của họ.

Vì collagen tạo cho da sức mạnh, độ bền, và sự xuất hiện mịn, trơn, điều quan trọng là phải bảo vệ và thúc đẩy sự phát triển của collagen. Chăm sóc tốt làn da của bạn có nghĩa là chăm sóc collagen của bạn.

Nguồn: Tổng hợp

Bề Mặt Gia Công, Kết Cấu Bề Mặt Và Thông Số Đánh Giá Chất Lượng Bề Mặt

Tìm Hiểu Nâng Mũi Bán Cấu Trúc Là Như Thế Nào?

Các Khái Niệm Cơ Bản Và Thực Hành Tạo Các Bảng Table Trong Ms Access

Giáo Án Môn Tin Học 12

“Thực Hư” Nâng Mũi Siêu Cấu Trúc Và Bán Cấu Trúc

Protein Màng Cấu Trúc – Chức Năng

Giải Mã Bí Mật Về Độ Bền Chắc Của Sợi Tơ Nhện

Giới Thiệu Plc S7 1200 Siemens Sử Dụng Cho Các Ứng Dụng Vừa Và Nhỏ

Độc Đáo Cấu Trúc Nhà Sàn Truyền Thống Của Dân Tộc Thái

Nhà Sàn – Nét Đặc Trưng Văn Hóa Của Mỗi Dân Tộc

5 Cách Dùng Từ As Trong Tiếng Anh

 KHÁI NIỆM

 Protein trong màng sinh chất chiếm 25 – 75%. Tùy dạng tế bào mà hàm lượng và bản chất protein có thể khác nhau và thực hiện các chức năng rất đa dạng, phong phú: hoạt tính enzyme, vận chuyển các chất qua màng…

Tùy theo cách sắp xếp của protein trong màng mà chia làm 2 loại protein:

+ Protein xuyên màng

+ Protein rìa màng (bám ở phía ngoài của màng hoặc phía trong màng).

Protein xuyên màng:

– Các protein xuyên màng thường liên kết với hydratcacbon tạo nên các glicoproteit nằm ở phía ngoài màng.

– Những protein này nằm xuyên qua chiều dày của màng và liên kết rất chặt chẽ với lớp kép lipit qua chuỗi axit béo.

– Phần nằm trong màng là kỵ nước và liên kết với đuôi kỵ nước của lớp kép lipit.

– Các đầu của phân tử protein thò ra phía rìa ngoài và rìa trong là ưa nước và có thể là tận cùng nhóm amine hoặc carboxyl.

– Có loại protein xuyên màng 1 lần hoặc nhiều lần

PROTEIN RÌA MÀNG:

– Thường liên kết với lớp lipit kép bằng liên kết hóa trị với 1 phân tử photpholipit

– xếp ở rìa ngoài (rìa tiếp xúc với môi trường ngoại bào), hoặc rìa trong của màng (rìa tiếp xúc với tế bào chất).

– Các protein rìa ngoài thường liên kết với gluxit tạo nên các glycoproteit.

– Protein rìa trong thường liên kết với các protein tế bào chất như ankyrin và qua ankyrin liên hệ với bộ xương tế bào tạo nên hệ thống neo màng và điều chỉnh hình dạng tế bào.

CHỨC NĂNG CỦA PROTEIN MÀNG

2.1. Chức năng vận chuyển

2.1.1 Khuếch tán và thẩm thấu

2.1.2. Vận chuyển nhờ protein chuyên chở

Hình : Các sơ đồ mô tả hoạt động của các protein vận chuyển màng

PROTEIN CHUYÊN CHỞ

– Bơm protein (pumps):

Các máy bơm ATP (hay đơn giản là bơm ) là các ATPase sử dụng năng lượng của quá trình thủy phân ATP để di chuyển các ion hoặc các phân tử nhỏ qua một màng chống lại gradient nồng độ hóa học hoặc điện thế gọi là vận chuyển tích cực

Các máy bơm này duy trì nồng độ ion Ca2+và Na+ ở hầu như tất cả các tế bào động vật so với môi trường, và tạo ra độ pHthấp bên trong các tế bào động vật lysosomes, các tế bào thực vật và lumen của dạ dày.hành năng lượng.

– Kênh protein (channels):

Các protein kênh vận chuyển nước hoặc các loại ion cụ thể giảm nồng độ hoặc gradient điện tiềm năng, một phản ứng thuận lợi hăng hái

Chúng tạo thành một đường dẫn protein dẫn qua màng nhờ đó nhiều phân tử nước hoặc ion di chuyển cùng một lúc, với tốc độ rất nhanh – lên đến 10 8/giây.

– Protein mang (carriers)

2.1.2 Cơ chế hoạt động của protein mang

– Vận chuyển qua các protein mang không có tính chất Enzyme

Hình thức vận chuyển: thụ động theo lối khuếch tán.

Chất được vận chuyển: chất hữu cơ có kích thước lớn như glucose, acid amin.

Cơ chế: chất được vận chuyển gắn vào protein mang làm cho proten mang thay đổi cấu hình và mở ra ở phía bên kia màng. Do lực liên kết giữa các chất được vận chuyển và protein mang yếu nên chuyển động nhiệt của chất được vận chuyển sẽ tách nó ra khỏi protein màng và giải phóng vào phía đối diện.

VẬN CHUYỂN QUA  CÁC PROTEIN CÓ TÍNH CHẤT ENZYME

Hình thức vận chuyển: chủ động theo lối sơ cấp

Chất được vận chuyển: Na+, K+, Ca2+, H+, Cl-

Cơ chế: protein mang vừa đóng vai trò là chất chuyên chở để chất được vận chuyển gắn vào vừa đóng vai trò là 1 Enzyme thủy phân ATP để lấy năng lượng. Năng lượng đó sẽ làm thay đổi cấu hình của protein mang giúp chúng bơm các chất được vận chuyển qua màng.

Tốc độ vận chuyển: Khi nồng độ chất được vận chuyển thấp, tốc độ vận chuyển tỉ lệ thuận với nồng độ chất được vận chuyển qua màng. Ở nồng độ cao, sự vận chuyển đạt mức tối đa (Vmax) (bão hòa).

PHỐI HỢP QUA CÁC PROTEIN CÓ VÀ KHÔNG CÓ TÍNH CHẤT ENZYME

Hình thức: vận chuyển chủ động theo lối sơ cấp.

Chất được vận chuyển: glucose, acid amin, và các ion.

Vận tốc vận chuyển: tương tự vận chuyển chủ động sơ cấp.

Cơ chế: protein mang thứ nhất có tính chất Enzyme hoạt động theo cơ chế vận chuyển chủ động sơ cấp tạo ra bậc thang của nồng độ ion. Năng lượng dược giải phóng từ bậc thang cho phép protein thứ 2 không có tính chất vận chuyển ion theo bậc thang nồng độ và các chất cùng vận chuyển khác ngược bậc thang nồng độ.

2.2 Chức năng trao đổi thông tin

 2.2.1 Tiếp nhận thông tin qua màng

– Trên màng tế bào có protein thụ quan tiếp nhận thông tin → điều chỉnh hoạt động sống

-Thông tin dưới dạng những tín hiệu hóa học (nội tiết-hormone; cận tiết – tế bào phát thông tin và tế bào nhận thông tin cạnh nhau; tự tiết)

-Thụ quan là những pro xuyên màng, có đầu ngoài khớp với các phân tử tín hiệu, đầu trong hướng vào môi trường nội bào

-Cơ chế: phântử tín hiệu + đầu ngoài thụ quan, dẫn đến biến đổi đầu trong làm hoạt động của tế bào thay đổi

-Ý nghĩa: Thực vật tạo ra tính hướng. Động vật tiếp nhận tín hiệu điều khiển, điều hòa của thần kinh, hormone, nhận biết được chất lạ để sản sinh ra kháng thể đặc hiệu… Các tế bào đứng gần nhau có thể trao đổi thông tin, nhận ra nhau trên cơ sở đó tạo thành mô và cơ quan

2.2.2 Các chất hòa tan trong nước

Chất gắn (VD hormone adrenarin) liên kết với thụ quan màng đặc trưng.

Thông tin được truyền qua chất trung gian là protein G khu trú trong màng kèm với thụ quan (có tên gọi là G bởi vì protein này được hoạt hóa bởi GTP – guanozintriphotphat).

Hoạt động thu nhận thông tin và truyền thông tin nhờ các thụ quan màng được tế bào điều chỉnh để thích nghi với trạng thái của tế bào cũng như với thay đổi của môi trường.

2.2.3 Các chất hòa tan trong lipid

Các chất mang thông tin là các chất hòa tan trong lipid (hormone steroid, vitamin D, retinoid…) sẽ được vận chuyển qua màng vào tế bào chất. Ở đây chúng sẽ liên kết với các thụ quan nội bào tạo thành phức hệ hormone – thụ quan nội bào.

Phức hệ này sẽ đi vào nhân tế bào và có tác động hoạt hóa các gen.

Share this:

Twitter

Facebook

Like this:

Số lượt thích

Đang tải…

Tìm Hiểu Về Gel Protein, Cơ Chế Tạo Gel Protein Trong Công Nghệ Thực Phẩm

Serum Silk Fibroin Japan( Giảm Mỡ Thừa))

Khám Phá Cấu Tạo Của Sợi Tơ Tằm Tự Nhiên

Tìm Hiểu Về Cấu Tạo Pin Điện Thoại

Cấu Tạo Pin Mặt Trời Và Sơ Đồ Nguyên Lý Chi Tiết 2022

Các Bậc Cấu Trúc Phân Tử Protein

Các Bậc Cấu Trúc Của Phân Tử Protein

Review: Cấu Trúc Bậc 2 Của Protein

Protein Và Cấu Trúc Của Protein

Chức Năng Và Sự Biến Tính Của Protein

Khái Niệm Và Cấu Trúc Enzyme

Peptide là một chuỗi nối tiếp nhiều amino acid (số lương ít hơn 30). Với số lượng amino acid lớn hơn, chuỗi được goi là polypeptide. Mỗi polypeptide có hai đâu tận cùng, một đầu mang nhóm amine tự do, đâu kia mang nhóm carboxyl tự do. Protein được dùng để chi đơn vị chức năng, nghĩa là một cấu trúc phức tạp trong không gian chứ không phải đơn thuần là một trinh tự amino acid. Chuỗi polypeptide có thể uốn thành cấu trúc hinh gậy như trong các protein hình sợi hay cấu trúc khối cầu như trong các protein dạng cầu hay một cấu trúc gồm cả hai dạng trên. Môt protein có thể được hinh thành từ nhiều chuỗi polypeptide.

Người ta thường phân biệt cấu trúc của phân tử protein thành bốn bậc:

Cấu trúc bậc một là trinh tự sắp xếp các gốc amino acid trong chuỗi polypeptide. Cấu trúc này đươc giữ vững nhờ liên kết peptide (liên kết cộng hóa tri). Vi mỗi một amino acid có gốc khác nhau, các gốc này có những đặc tính hóa học khác nhau, nên một chuỗi polypeptide ở các thời điểm khác nhau có những đặc tính hóa học rất khác nhau. Tuy nhiên, về tổng quát thì tất cả các chuỗi polypeptide được xây dựng một cách có hệ thống từ các nhóm nguyên tử CO, CH và NH. Sự xây dựng có hệ thống này là cơ sở để tạo nên cấu trúc bậc hai.

Lần đầu tiên năm 1954 F. Sanger người đầu tiên xác định được trình tự sắp xếp của các axit amin trong phân tử insulin. Phân tử insulin gồm hai mạch: mạch A chứa 21 amino acid và mạch B chứa 30 amino acid. Hai mạch nối với nhau bởi hai liên kết disulfua (-S-S-). Công trình này đã đặt cơ sở cho các nghiên cứu tiếp theo và ông được nhận giải thưởng Nobel 1958.

Là tương tác không gian giữa các gốc amino acid ở gần nhau trong chuỗi polypeptide. Cấu trúc được làm bền chủ yếu nhờ liên kết hydrogen được tạo thành giữa các liên kết peptide ở kề gần nhau, cách nhau những khoảng xác định. Do cấu trúc bậc 1 gấp khúc một cách ngẫu nhiên dưới các điều kiện sinh học vì các gốc R khác nhau tác động với nhau theo nhiều cách khác nhau nên cấu trúc bậc 2 xếp thành hai nhóm: xoắn alpha và lá phiến . Loại xoắn alpha là sợi ở dạng xoắn ốc, cuộn xung quanh một trục, mỗi vòng xoắn có 3,6 gốc amino acid. Trong cấu trúc này có nhiều liên kết hydro với mức năng lượng nhỏ vì vậy nó đảm bảo tính đàn hồi sinh học.

Là chuỗi polypeptid được gấp nếp nhiều lần và đưọc ổn định nhờ các liên kết hydro giữa các nguyên tử của các liên kết peptid trong đoạn kế nhau của chuỗi. Trong liên kết này các mạch đã được kéo căng ra – dễ gấp nếp nhưng rất dễ bị đứt khi kéo căng thêm. Cả hai loại cấu trúc này đều tạo nên bởi liên kết hydro giữa các khu vực liên kết peptid của mạch. Nhóm biến đổi R không tham gia vào sự hình thành cấu trúc bậc 2. Cả hai chuỗi có thể cùng có mặt trong phân tử protein.

Ví dụ : Chuỗi và β trong cấu trúc Hb trong hồng cầu.

Là tương tác không gian giữa các gốc amino acid ở xa nhau trong chuỗi polypeptide, là dạng cuộn lại trong không gian của toàn chuỗi polypeptide.

Nhiêu chuỗi polypeptide trong cơ thể sống tồn tại không phải ở dạng thẳng mà gấp khúc và qua đó mà tạo nên cấu trúc không gian ba chiều. Tuy nhiên, cấu trúc này hoàn toàn xác định, chủ yếu là do trình tự các amino acid và môi trường. Khi một chuỗi polypeptide tách ra khỏi ribosome sau khi tổng hợp và được thải ra trong tế bào chất như là môi trường tạo hình thì nó hình thành nên cấu trúc tự nhiên rất nhanh, đăc biệt đối với cấu trúc hình cầu, mang lại cho protein những đặc tính sinh lý quan trọng. Có thể do chuyển động nhiệt của các chuỗi polypeptide mà các nhóm của các gốc amino acid tiếp xúc với nhau, dẫn đến có thể kết hợp với nhau.

Cấu trúc bậc 3 đặc biệt phụ thuộc vào tính chất của các nhóm R trong mạch polypeptit. Các gốc R phân cực hay ion hóa có khuynh hướng quay ra ngoài (ưa H2O) , các gốc R không phân cực có xu thế vùi vào trong (kỵ nước).

Cấu trúc bậc 3 giữ được hằng định, bởi lực hút giữa các gốc phân cực hay ion hóa của nhóm chuỗi bên (R). Lực hút của các gốc trên với các phân tử H2O bao quanh hay giữa các liên kết hóa trị giữa các nhóm bên của chuỗi

Trong nhiều protein hinh cầu có chứa các gốc cysteine, sự tạo thành các liên kết disulfite giữa các gốc cysteine ở xa nhau trong chuỗi polypeptide, làm cho chuỗi bi cuộn lại đáng kể. Các liên kết khác, như liên kết Val der Waal, liên kết tĩnh điện, phân cực, kỵ nước và hydrogen giữa các mạch bên của các gốc amino acid đều tham gia làm bên cấu trúc bậc 3, như protein hinh cầu. Cấu trúc hình cầu của protein được gọi là cấu trúc bậc ba, là cấu trúc của enzyme.

Là tương tác không gian giữa các chuỗi của các phân tử protein gồm hai hay nhiều chuỗi polypeptide hình cầu . Mỗi chuỗi polypeptide này được gọi là một “tiểu đơn vị”. Sự kết hợp giữa các phân tử này chủ yếu là do liên kết hydrogen và kỵ nước mà không có cầu disulfit hoặc bất kỳ liên kết hóa trị nào giữa các tiểu đơn vị. Bằng cách này hai phân tử xác định có thể kết hợp với nhau tạo thành một dimer. Hemoglobin là một điển hình của protein có cấu trúc bậc 4, được tạo nên từ hai chuỗi với mỗi chuỗi có 141 gốc amino acid và hai chuỗi với mỗi chuỗi là 146 gốc amino acid.

Cấu trúc của một hoặc nhiều chuỗi polypeptide có ý nghĩa quan trọng đối với độ hòa tan và chức năng của chúng. Cấu trúc protein được hiểu là sự sắp xếp của những chuỗi riêng lẻ hoặc nhiều chuỗi . Chúng phụ thuộc nhiều vào độ pH của môi trường. Protein và chuỗi polypeptide hoà tan tốt khi những nhóm ưa nước hướng ra phía ngoài, nhóm kỵ nước hướng vào bên trong. Khi một protein thay đổi cấu trúc thì những nhóm kỵ nước quay ra ngoài, protein mất khả năng hòa tan trong nước, ví dụ trường hợp kết tủa không ở dạng tinh thể của protein sữa trong môi trường chua.

Lactic acid đươc sản sinh do vi khuẩn làm giảm pH sữa, làm thay đổi protein sữa. Nhiêu nhóm kỵ nước được hướng ra bên ngoài, protein mất khả năng tan trong nước. Vi vậy, việc thường xuyên duy trì giá tri pH trong tế bào chất rất quan trọng, vi chi có như vậy chức năng hoạt động của các enzyme trong tế bào chất mới đươc đảm bảo.

Mua Pin Điện Thoại Ở Đâu Uy Tín? Mách Bạn Sự Lựa Chọn Hoàn Hảo

Xả Pin Là Gì? Hướng Dẫn Cách Xả Pin Điện Thoại Đúng Tránh Chai Pin

Xả Pin Điện Thoại Là Gì? Hướng Dẫn Cách Xả Pin Điện Thoại Đúng Chuẩn

Cấu Trúc Và Hoạt Động Của Pin Mặt Trời

Pin Điện Mặt Trời Trong Suốt Và Ý Tưởng “cá Nhân Hóa Năng Lượng”

Tìm Hiểu Về Gel Protein, Cơ Chế Tạo Gel Protein Trong Công Nghệ Thực Phẩm

Protein Màng Cấu Trúc – Chức Năng

Giải Mã Bí Mật Về Độ Bền Chắc Của Sợi Tơ Nhện

Giới Thiệu Plc S7 1200 Siemens Sử Dụng Cho Các Ứng Dụng Vừa Và Nhỏ

Độc Đáo Cấu Trúc Nhà Sàn Truyền Thống Của Dân Tộc Thái

Nhà Sàn – Nét Đặc Trưng Văn Hóa Của Mỗi Dân Tộc

Gel protein có vai trò đặc biệt quan trọng trong ngành công nghiệp thực phẩm, đặc biệt là trong việc tạo cấu trúc của các sản phẩm. Bài viết này, chúng ta cùng tìm hiểu về gel protein, cơ chế, điều kiện và các yếu tố ảnh hưởng đến quá trình.

Gel protein

Khi protein bị biến tính các cấu trúc bậc cao bị phá huỷ, liên kết giữa các phần tử bị đứt, các nhóm bên của acid amin trước ẩn ở phía trong thì bây giờ xuất hiện ra ngoài. Các mạch polypeptide bị duỗi ra, gần nhau, tiếp xúc với nhau và liên kết lại với nhau thành mạng lưới không gian ba chiều mà mỗi vị trí tiếp xúc của mạch lạ một nút. Các phần còn lại hình thành mạng lưới không gian vô định hình, rắn, trong đó có chứa đầy pha phân tán là nước.

Cơ chế và các tương tác có quan hệ đến việc hình thành mạng protein ba chiều đặc trưng cho gel hiện chưa hoàn toàn rõ. Nhiều nghiên cứu đã chỉ rõ rằng cần phải có giai đoạn biến tính và giãn mạch xảy ra trước giai đoạn tương tạo trật tự giữa protein – protein và tập hợp phân tử.

Các nút mạng lưới có thể được tạo ra do tương tác giữa các nhóm ưa béo. Khi các nhóm này gần nhau, tương tác với nhau thì hình thành ra liên kết ưa béo, lúc này các phân tử nước bao quanh chúng bị đẩy ra và chúng có khuynh hướng như tụ lại. Tương tác ưa béo được tăng cường khi tăng nhiệt độ, làm các mạch polypeptide sát lại với nhau hơn do đó làm cho khối gel cứng hơn.

Nút mạng lưới cũng có thể được tạo ra do các liên kết hydro giữa các nhóm peptide với nhau, giữa các nhóm – OH của serin, treonin hoặc tirozin với các nhóm – COOH của glutamic hoặc của aspactic. Nhiệt độ càng thấp thì liên kết hydro càng được tăng cường và củng cố vì lúc này có điều kiện để tạo ra nhiều cầu hydro. Liên kết hydro là liên kết yếu, tạo ra một độ linh động nào đó giữa các phân tử đối với nhau, do đó làm cho gel có một độ dẻo nhất định. Các mắt lưới trong gel gelatin chủ yếu là do các liên kết hydro. Khi gia nhiệt các liên kết hydro bị đứt và gel sẽ nóng chảy ra. Khi để nguội liên kết tái hợp và gel lại hình thành.

Tham gia tạo ra các nút lưới trong gel cũng có thể do các liên kết tĩnh điện, liên kết cầu nối giữa các nhóm tĩnh điện ngược dấu hoặc do liên kết giữa các nhóm tĩnh điện cùng dấu qua các ion đa hoá trị như ion canxi chẳng hạn. Các mắt lưới còn có thể do các liên kết đisulfua taon nên. Trong trường hợp này sẽ tạo cho gel có tính bất thuận nghịch bởi nhiệt, rất chắc và bền.

Một số protein có bản chất khác nhau có thể tạo gel khi được đun nóng đồng thời (sự đồng tạo gel). Các protein cũng có thể tạo gel bằng cách cho tương tác với các chất đồng tạo gel như các polysacarit, làm thành cầu nối giữa các hạt do đó gel tạo ra có độ cứng và độ đàn hồi cao hơn. Cũng có thể them các chất alginate hay pectinat tích điện âm vào gelatin tích điện dương để tạo ra tương tác ion không đặc hiệu giữa các chuỗi peptit do đó sẽ tao cho gel có nhiệt độ nóng chảy cao (80oC).

Người ta cũng thường thêm caraghenat polysulfat (tích điện âm) vào sữa (pH của sữa) để tạo ra ion tương tác đặc hiệu với vùng tích điện dương casein K. Vì thế mà các mixen casein có thể được chứa trong các gel caraghenat.

Khối gel mới tạo thành còn chứa một lượng lớn nước ở phía trong. Nhiều gel có thể chứa tới 98% nước. Ngoài lớp nước hydrat hoá liên kết chặt chẽ với các nhóm có cực của chuỗi protein, còn co nước ở dạng dng môi tự do. Người ta nhận thấy, mặc dù nước bị nhốt này có tính chất giống như nước của một dung dịch muối loãng được giữ bằng lực vật lý, vẫn không thể bị đầy ra một cách dễ dàng. Có thể là khi tạo gel đã tạo ra một cái bẫy để nhốt nước. Hoặc cũng có thể các lỗ của mạng lưới protein giữ được nước dạng mao quản.

Khi đi từ dung dịch nước protein, các giai đoạn đầu của quá trình tạo gel bằng nhiệt có thể như sau (phương trình (*):

Phân li thuận nghịch cấu trúc bậc bốn thành các dưới đơn vị hoặc monomer.

Biến tính không thuận nghịch các cấu trúc bậc hai và ba (sự giãn mạch vẫn còn là từng phần).

Người ta thấy, trạng thái gel cuối cùng tương ứng với các tập hợp protein từng phần bị biến tính (PD)x, (x < n) nên có thể là phương trình (**) hoặc (***):

Phần đầu của phương trình (**) là phản ứng kết tụ, phần thứ hai của phương trình (**) là phản ứng đông tụ khô. Trong điều kiện thuận lợi cho biến tính hơn là cho tập hợp (protein mang điện tích lứn ở pH thấp hoặc cao, lực ion rất yếu, có mặt số ion, có mặt các tác nhân phân ly như: ure, guanidin, các chất tẩy rửa) thì sự đun nóng sẽ làm xảy ra phản ứng theo phương trình (***).

Giai đoạn tập hợp càng chậm so với giai đoạn biến tính thì càng có điều kiện để các mạch polypeptit đã được giãn mạch ra từng phần, sẽ có trật tự, đồng đều, trơn, trương mạnh, rất đàn hồi và trong suốt; gel bền, không bị co tách dịch. Ngược lại các gel được tạo thành từ các tiểu phần protein có tập hợp thô sẽ đục, ít đàn hồi và đặc biệt không bền (gel bị co và dễ chảy dịch).

Sự giãn mạch các phân tử protein sẽ làm xuất hiện các nhóm phản ứng nhất là các nhóm kỵ nước (ưa béo) của protein hình cầu. Do đó các tương tác kỵ nước giữa protein – protein sẽ thuận lợi và là nguyên nhân chính của việc tạo tập hợp liên tục. Các protein có khối lượng phân tử cao và có tỷ lệ phần trăm acid amin kỵ nước cao sẽ tạo gel có mạng lưới chắc. Khi ở nhiệt độ cao các tương tác ưa béo sẽ thuận lợi trong khi đó sự hình thành các liên kết hydro lại dễ dàng khi làm lạnh. Sự gia nhiệt cũng có thể làm phơi bày các nhóm – SH ở bên trong, do đó xúc tiến việc hình thành hoặc trao đổi các cầu đisulfua. Khi có mặt nhiều nhóm – SH và –S-S – sẽ tăng cường hệ thống mạng giữa các phân tử và gel tạo ra bền với nhiệt. Các cầu canxi lam cho gel có độ cứng và độ bền tốt hơn.

Vùng pH thuận lợi cho sự tạo gel sẽ được mở rộng cùng với sự tăng nồng độ protein. Vì khi ở nồng độ protein cao thì các liên kết ưa béo và liên kết disulfua có điều kiện để tạo thành sẽ bù trừ lại các lực đẩy tĩnh điện cảm ứng vốn do protein tích điện cao sinh ra.

Ở điểm đẳng điện do vắng mặt các lực đẩy nên gel tạo ta kém phồng, ngậm ít nước và cứng. Các protein có tỷ lệ acid amin ưa béo cao (trên 31,5% số phân tử) như hemoglobin, ovalbumin, sẽ có vùng pH tạo gel thay đổi phụ thuộc vào nồng độ protein. Trái lại các protein có phần trăm các acid amin ưa béo thấp (22÷31%) như γ – globulin, serumalbumin, gelatin và protein của đậu tương… thì lại không thay đổi pH tạo gel khi nồng độ protein thay đổi.

Điều kiện tạo gel

Trong phần lớn các trường hợp, gia nhiệt là cần thiết cho việc tạo gel. Đôi khi cũng có thể làm lạnh bên trong hoặc acid hóa nhẹ. Cho thêm muối đặc biệt là ion Ca2+ có thể cần thiết để làm tăng tốc độ tạo gel hoặc tăng độ cứng của gel (đối với trường hợp protein đậu nành, lactoserum, serum albumin).

Nhiều protein có thể tạo gel mà không cần đun nóng, chỉ nhờ thủy phân nhẹ bằng enzyme (mixen casein, lòng trắng trứng, fibrin), đơn giản là có thể cho thêm Ca2+ (mixen casein) hay từ môi trường kiềm đưa về pH trung tính hoặc pI đẳng điện.

Trong khi nhiều gel được hình thành từ protein trong dung dịch, một số hệ phân tán trong nước hoặc dung dịch muối ăn của protein ít hoặc không tan trong nước cũng có thể tạo thành gel. Như vậy, tính tan của protein không phải lúc nào cũng cần thiết cho sự tạo gel.

Sự gia nhiệt, trong đa số trường hợp là rất cần thiết cho quá trình tạo gel. Việc làm lạnh sau đó cũng cần thiết và đôi khi một sự acid hoá nhẹ nhàng cũng có ích. Thêm muối (đặc biệt là ion canxi) có thể cũng cần, hoặc là để tăng tốc độ tạo gel hoặc để gia tăng độ cứng cho gel.

Nhiều gel cũng có thể được tạo ra từ protein dịch thể (lòng trắng trứng, dịch đậu tương), từ các thể protein không tan hoặc ít tan phân tán trong nước hoặc trong muối (collagen, protein tơ cơ, isolate (dịch đậm đặc) đậu tương) từng phần hoặc toàn bộ bị biến tính. Như vậy độ hoà tan của protein không phải luôn luôn cần thiết cho sự tạo gel.

Yếu tố ảnh hưởng đến gel

Nhiệt độ: nhiệt độ thấp → tạo nhiều liên kết hydro ⇒ gel bền hơn.

Acid hóa hoặc kiềm hóa nhẹ → pH ≈ pI ⇒ gel tạo thành chắc hơn.

Các chất đồng tạo gel như các polysaccharide làm cầu nối giữa các hạt ⇒ gel có độ cứng và độ đàn hồi cao hơn.

FOODNK

Serum Silk Fibroin Japan( Giảm Mỡ Thừa))

Khám Phá Cấu Tạo Của Sợi Tơ Tằm Tự Nhiên

Tìm Hiểu Về Cấu Tạo Pin Điện Thoại

Cấu Tạo Pin Mặt Trời Và Sơ Đồ Nguyên Lý Chi Tiết 2022

Sự Dẫn Truyền Thần Kinh

Protein Dạng Sợi Là Gì? Phân Loại, Tính Chất Và Cấu Trúc Của Protein

Kiến Thức Tổng Hợp Về Protein

Cấu Trúc Và Tính Chất Hóa Lý Của Protein

Giới Thiệu Về Sợi Được Sản Xuất Từ Tơ Nhện

Câu 1, Câu 2, Câu 3 Trang 25 Sinh Học Lớp 10: Prôtêin…

Bí Mật Sức Bền Tơ Nhện

Dựa vào khái niệm, có thể thấy, cấu trúc protein là một hoặc nhiều chuỗi axit amin tạo thành. Đây chính là cấu trúc cơ bản của thành phần dinh dưỡng này. Các protein có cấu trúc tương đối mềm dẻo, vì thế có thể uốn, gấp mà không cần hỗ trợ. Đồng thời, cấu trúc của protein rất linh hoạt, chúng có thể thay đổi tùy thuộc vào chức năng sinh học mà chúng thực hiện.

Dựa vào cấu trúc của protein, người ta có thể chia chúng thành 4 loại:

Protein dạng sợi: thường có vai trò cấu trúc, thành phần chủ yếu là collagen và các protein có trong móng tay, tóc…

Protein dạng cầu: có thể hòa tan được, trong đó thành phần chủ yếu là các enzim.

Protein màng tích hợp: thường làm kênh dẫn cho cho các phân tử mang điện có thể vượt qua màng tế bào.

Protein mất trật tự nội tại: là loại protein có cấu trúc khác hoàn toàn với 3 loại trên,

Trong các loại protein, protein dạng sợi và protein dạng cầu là 2 loại phổ biến và được biết tới nhiều nhất.

Protein dạng cầu hay còn gọi là protein có cấu trúc hình cầu. Đây chính là các protein chức năng, trong đó bao gồm các Enzym và protein hormone.

Enzym: tất cả các Enzym đều là protein dạng cầu, đây là chất xúc tác một lượng lớn các phản ứng hóa học trong cơ thể.

Protein hormone: có trong tuyến nội tiết, có chức năng kích thích các cơ quan và kiểm soát các hoạt động quan trọng trong cơ thể, như kiểm soát lượng đường trong máu, kiểm soát hàm lượng canxi hay kích thích sự phát triển các mạch máu ở các mô…

Protein dạng sợi có ý nghĩa vô cùng quan trọng trong cơ thể con người. Chúng đóng vai trò quan trọng trong việc hình thành xương, cơ, da, gân… Đồng thời, đây còn là các chất tạo thành lớp ngoài cùng của tóc, vẩy, da, hay móng và lông của các loài động vật. Đặc biệt, các protein dạng sợi còn có chức năng đông máu và giúp các cơ co bóp.

Như đã giải thích ở trên, cấu trúc của protein là một hoặc nhiều chuỗi axit amin, gọi tắt là aa. Mỗi aa gồm có: nhóm cacboxyl -COOH, nhóm amin -NH2 và gốc hữu cơ R (gồm 20 loại khác nhau).

Công thức tổng quát:

Các aa lại được liên kết với nhau bằng các peptit từ đó tạo thành chuỗi pôlipeptit. Mỗi phân tử protein sẽ bao gồm 1 hoặc nhiều chuỗi polipeptit tạo thành. Protein công thức hóa học là :

R1 R2

NHN – C – CO-NH – C – COOH + H20

NH2 NH2

Tính chất của protein sẽ phụ thuộc vào tính chất của các axit amin tạo thành. Chúng được quy định bởi số lượng, thành phần và cách sắp xếp các aa.

Ví dụ: Protein có tính kị nước khi các aa kị nước, hoặc protein sẽ ưa nước khi các aa ưa nước.

Protein có chức năng hình thành và duy trì các tế bào trong cơ thể. Do đó, nếu thiếu protein sẽ dẫn tới chậm lớn, còi xương và thậm chí là suy giảm các chức năng miễn dịch

Protein là nguồn năng lượng của cơ thể, giúp chuyển hóa các chất dinh dưỡng

Đặc biệt, protein giúp cân bằng sinh lý và hoạt động của cơ thể.

Kỹ Thuật Phân Tích Cấu Trúc Protein

Tìm Hiểu Về Gel Protein Và Cơ Chế Tạo Gel

Bài Tiểu Luận Phương Pháp Tạo Cấu Trúc Gel Của Các Protein Trong Các Thực Phẩm Giàu Protein

Vai Trò Của Protein Trong Cuộc Sống Nhom306Sh Ppt

Khái Niệm Và Cấu Trúc Enzyme

🌟 Home
🌟 Top